| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-13页 |
| 第1章 引言 | 第13-24页 |
| ·研究背景和意义 | 第13页 |
| ·生物活性肽的研究进展 | 第13-16页 |
| ·ACE抑制肽 | 第14页 |
| ·抗氧化肽 | 第14-15页 |
| ·阿片肽 | 第15页 |
| ·免疫肽 | 第15页 |
| ·抗肿瘤肽 | 第15-16页 |
| ·其他活性肽类 | 第16页 |
| ·生物活性肽的制备分离鉴定技术 | 第16-20页 |
| ·生物活性肽的制备技术 | 第16-17页 |
| ·生物活性肽的分离纯化技术 | 第17-19页 |
| ·生物活性肽的结构分析技术 | 第19-20页 |
| ·降血压肽的研究概况 | 第20-21页 |
| ·肽的ACE抑制机理 | 第21-23页 |
| ·血管紧张素转化酶与高血压 | 第21-22页 |
| ·ACE抑制肽的ACE抑制活性与降血压的关系 | 第22页 |
| ·ACE抑制肽的测定方法 | 第22-23页 |
| ·本研究的研究思路及研究内容 | 第23-24页 |
| 第2章 鲢鱼基本成分的测定及其蛋白酶解物的制备 | 第24-33页 |
| ·试剂与仪器 | 第24-25页 |
| ·材料与试剂 | 第24-25页 |
| ·主要实验仪器 | 第25页 |
| ·实验方法 | 第25-28页 |
| ·脱脂 | 第26页 |
| ·基本成分测定 | 第26页 |
| ·氨基酸组成的分析 | 第26页 |
| ·酶活力的测定 | 第26-27页 |
| ·不同蛋白酶酶解效果的比较及鲢鱼蛋白酶解物的制备 | 第27-28页 |
| ·结果与讨论 | 第28-31页 |
| ·基本成分 | 第28-29页 |
| ·氨基酸分析 | 第29-30页 |
| ·酶活力的测定 | 第30页 |
| ·不同蛋白酶对鲢鱼蛋白的水解效果比较 | 第30-31页 |
| ·小结 | 第31-33页 |
| 第3章 鲢鱼蛋白酶解物功能性质的研究 | 第33-40页 |
| ·试剂与仪器 | 第33-34页 |
| ·材料与试剂 | 第33页 |
| ·主要实验仪器 | 第33-34页 |
| ·实验方法 | 第34-35页 |
| ·溶解性 | 第34页 |
| ·持水性、持油性 | 第34页 |
| ·乳化性 | 第34-35页 |
| ·起泡性 | 第35页 |
| ·结果与讨论 | 第35-39页 |
| ·溶解性 | 第35-36页 |
| ·持水性、持油性 | 第36-37页 |
| ·乳化性 | 第37-38页 |
| ·起泡性 | 第38-39页 |
| ·结论 | 第39-40页 |
| 第4章 鲢鱼蛋白酶解物抗氧化活性的研究 | 第40-48页 |
| ·试剂与仪器 | 第40页 |
| ·材料与试剂 | 第40页 |
| ·主要实验仪器 | 第40页 |
| ·实验方法 | 第40-42页 |
| ·不同水解度鲢鱼蛋白酶解物对DPPH自由基的捕获能力的测定 | 第40-41页 |
| ·不同水解度鲢鱼蛋白酶解物的还原力的测定 | 第41页 |
| ·不同水解度酶解物的超氧阴离子自由基捕获能力的测定 | 第41页 |
| ·不同水解度鲢鱼蛋白酶解物的ABTS自由基清除能力测定 | 第41-42页 |
| ·结果与讨论 | 第42-46页 |
| ·不同水解度鲢鱼蛋白酶解物对DPPH自由基的捕获能力 | 第42-43页 |
| ·不同水解度鲢鱼蛋白酶解物的还原力 | 第43-44页 |
| ·不同水解度鲢鱼蛋白酶解物的超氧阴离子自由基捕获能力 | 第44-46页 |
| ·不同水解度鲢鱼蛋白酶解物的ABTS自由基清除率 | 第46页 |
| ·结论 | 第46-48页 |
| 第5章 鲢鱼蛋白制备ACE抑制肽的酶解优化 | 第48-58页 |
| ·试剂与仪器 | 第48-49页 |
| ·材料与试剂 | 第48页 |
| ·主要实验仪器 | 第48-49页 |
| ·实验方法 | 第49-50页 |
| ·碱性蛋白酶(Alcalase)水解鲢鱼蛋白的单因素试验 | 第49页 |
| ·碱性蛋白酶(Alcalase)水解鲢鱼蛋白最佳酶解条件的优化 | 第49页 |
| ·ACE抑制率的测定 | 第49-50页 |
| ·结果与讨论 | 第50-56页 |
| ·单因素试验 | 第50-53页 |
| ·碱性蛋白酶(Alcalase)水解鲢鱼蛋白最佳酶解条件的优化 | 第53-56页 |
| ·结论 | 第56-58页 |
| 第6章 鲢鱼蛋白ACE抑制肽的制备 | 第58-69页 |
| ·试剂与仪器 | 第58-59页 |
| ·材料与试剂 | 第58-59页 |
| ·主要实验仪器 | 第59页 |
| ·实验方法 | 第59-62页 |
| ·ACE抑制肽制备流程 | 第59-60页 |
| ·超滤 | 第60页 |
| ·分子量测定 | 第60页 |
| ·凝胶条件选择 | 第60-61页 |
| ·Sephadex G-10凝胶分离 | 第61页 |
| ·RP-HPLC分析ACE抑制肽 | 第61页 |
| ·ACE抑制活性比较 | 第61页 |
| ·氨基酸分析 | 第61-62页 |
| ·结果与讨论 | 第62-68页 |
| ·鲢鱼蛋白酶解物的分子量分布 | 第62-63页 |
| ·凝胶层析分离效果 | 第63-65页 |
| ·鲢鱼蛋白酶解物各组分的ACE抑制活性比较 | 第65-67页 |
| ·高效液相色谱分析SCPH-3 | 第67-68页 |
| ·SCPH-3的氨基酸分析 | 第68页 |
| ·结论 | 第68-69页 |
| 第7章 结论 | 第69-71页 |
| 参考文献 | 第71-84页 |
| 附录 研究生阶段发表的论 | 第84-85页 |
| 致谢 | 第85-86页 |
