摘要 | 第1-6页 |
Abstract | 第6-9页 |
第一章 引言 | 第9-20页 |
·热激蛋白及其分类 | 第9-10页 |
·小热激蛋白 | 第10-17页 |
·sHSPs的结构和多样性 | 第10-11页 |
·sHSPs寡聚体的多样性 | 第11-12页 |
·sHSPs的分子伴侣功能 | 第12-13页 |
·sHSPs底物多样性 | 第13-15页 |
·sHSPs与结合底物蛋白的多类型残基 | 第15-16页 |
·sHSPs与疾病 | 第16-17页 |
·Heat shock protein 10 | 第17-18页 |
·Hsp10的分子伴侣功能 | 第17-18页 |
·Hsp10功能的多样性 | 第18页 |
·热激蛋白与自噬的关系 | 第18-19页 |
·研究的目的和意义 | 第19-20页 |
第二章 材料与方法 | 第20-33页 |
·实验材料 | 第20页 |
·实验仪器 | 第20-21页 |
·主要的试剂盒、工具酶和试剂 | 第21页 |
·常用试剂配方 | 第21-22页 |
·实验方法 | 第22-33页 |
·昆虫饲养 | 第22页 |
·RNA的提取 | 第22-23页 |
·RNA纯度及浓度检测 | 第23页 |
·cDNA合成 | 第23-24页 |
·实验所用引物 | 第24-25页 |
·普通PCR反应 | 第25-26页 |
·荧光定量PCR反应 | 第26页 |
·DNA序列的测定 | 第26-27页 |
·酶切反应 | 第27页 |
·DNA片段的凝胶回收 | 第27-28页 |
·表达载体的构建 | 第28页 |
·高效感受态细胞的制备 | 第28-29页 |
·热激法转化大肠杆菌 | 第29页 |
·阳性菌落鉴定与测序 | 第29-30页 |
·质粒的提取 | 第30页 |
·热激蛋白的原核表达 | 第30-31页 |
·重组蛋白的可溶性分析及纯化 | 第31页 |
·高温下融合蛋白对E.coli细胞存活率的影响 | 第31-33页 |
第三章 结果与讨论 | 第33-47页 |
·棉蚜转录组数据分析 | 第33-34页 |
·RNA的提取 | 第34-35页 |
·热激蛋白基因序列的克隆与验证 | 第35-36页 |
·生物信息学分析 | 第36-37页 |
·Hsp的表达量分析 | 第37-40页 |
·AgosHsp的原核表达 | 第40-44页 |
·表达载体的构建 | 第40-41页 |
·重组蛋白的表达 | 第41-42页 |
·重组蛋白表达的优化 | 第42-43页 |
·pGEX-4T-1-Agoshsp融合表达蛋白的可溶性分析 | 第43-44页 |
·蛋白的纯化 | 第44页 |
·高温下重组蛋白对大肠杆菌存活的影响 | 第44-45页 |
·讨论 | 第45-47页 |
第四章 结论 | 第47-48页 |
参考文献 | 第48-58页 |
致谢 | 第58-59页 |
个人简历 | 第59页 |