| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 目录 | 第7-9页 |
| 缩略语 | 第9-10页 |
| 第一章 引言 | 第10-16页 |
| ·膜蛋白概述 | 第10-11页 |
| ·昆虫气味结合蛋白的研究进展 | 第11-16页 |
| ·气味结合蛋白的种类 | 第11-13页 |
| ·气味结合蛋白的结构特点 | 第13页 |
| ·OBPs 的生理功能及作用机制 | 第13-16页 |
| 第二章 实验设计方案 | 第16-18页 |
| ·实验目的、意义 | 第16页 |
| ·研究内容 | 第16-17页 |
| ·实验流程图 | 第17-18页 |
| 第三章 家蚕天然气味结合蛋白 BmOBP2 的分离纯化 | 第18-30页 |
| ·材料与试剂 | 第18-21页 |
| ·仪器 | 第18页 |
| ·材料 | 第18页 |
| ·试剂 | 第18页 |
| ·试剂配制 | 第18-21页 |
| ·实验方法 | 第21-25页 |
| ·膜蛋白的溶解 | 第21页 |
| ·DEAE 阴离子交换层析 | 第21-22页 |
| ·凝胶过滤层析 | 第22-23页 |
| ·离子交换层析 | 第23-24页 |
| ·双向电泳 | 第24页 |
| ·第二向 SDS-PAGE 电泳 | 第24-25页 |
| ·结果 | 第25-28页 |
| ·DEAE 阴离子交换层析分离图谱及 SDS-PAGE 鉴定 | 第25-26页 |
| ·凝胶过滤层析分离图谱及 SDS-PAGE 检测 | 第26-27页 |
| ·离子交换层析分离图谱及 SDS-PAGE 鉴定 | 第27-28页 |
| ·双向电泳 | 第28页 |
| ·讨论 | 第28-30页 |
| 第四章 生物信息学分析 | 第30-34页 |
| ·生物信息学工具 | 第30页 |
| ·方法 | 第30-33页 |
| ·氨基酸序列分析 | 第30-31页 |
| ·疏水性分析 | 第31页 |
| ·跨膜区分析 | 第31-32页 |
| ·信号肽分析 | 第32页 |
| ·二级结构预测 | 第32页 |
| ·结构域和高级结构预测 | 第32-33页 |
| ·讨论 | 第33-34页 |
| 第五章 家蚕 BmOBP2 基因的原核表达载体构建 | 第34-42页 |
| ·材料与试剂 | 第34页 |
| ·菌种 | 第34页 |
| ·试剂 | 第34页 |
| ·主要试剂的配制 | 第34页 |
| ·方法 | 第34-38页 |
| ·BmOBP2 基因的克隆 | 第34-36页 |
| ·原核表达载体的构建 | 第36-38页 |
| ·结果 | 第38-40页 |
| ·BmOBP2 基因的 PCR 扩增 | 第38-39页 |
| ·原核表达载体的构建与鉴定 | 第39-40页 |
| ·讨论 | 第40-42页 |
| 第六章 重组蛋白的表达和纯化 | 第42-59页 |
| ·材料与试剂 | 第42-44页 |
| ·材料和仪器 | 第42页 |
| ·试剂 | 第42页 |
| ·主要试剂的配制 | 第42-44页 |
| ·方法 | 第44-49页 |
| ·融合蛋白的表达 | 第44-45页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第45-46页 |
| ·双向电泳和质谱分析 | 第46页 |
| ·多克隆抗体及亲和层析柱的制备 | 第46-47页 |
| ·重组蛋白的相互作用分析 | 第47-48页 |
| ·结晶条件初探 | 第48-49页 |
| ·结果 | 第49-57页 |
| ·pET-32a-BmOBP2 的表达与纯化 | 第49-52页 |
| ·pGEX-6P-1-BmOBP2 的表达与纯化 | 第52-55页 |
| ·pET-28a-MnSOD-BmOBP2 的表达与纯化 | 第55-57页 |
| ·讨论 | 第57-59页 |
| 第七章 家蚕 Bmobp2 的组织定位 | 第59-62页 |
| ·材料与仪器 | 第59页 |
| ·材料与仪器 | 第59页 |
| ·试剂 | 第59页 |
| ·主要试剂的配制 | 第59页 |
| ·方法 | 第59-60页 |
| ·天然 BmOBP2 蛋白在蚕蛹中的组织定位 | 第59-60页 |
| ·结果 | 第60-61页 |
| ·天然 BmOBP2 蛋白在蚕蛹中的组织定位 | 第60-61页 |
| ·讨论 | 第61-62页 |
| 结论 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-67页 |
| 致谢 | 第67页 |
