| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-9页 |
| 第一章 前言 | 第9-25页 |
| ·课题研究的背景 | 第9-12页 |
| ·胰蛋白酶结构及催化机理 | 第9页 |
| ·酶的简介 | 第9-10页 |
| ·酶的固定化原则 | 第10页 |
| ·固定化酶的性质 | 第10-11页 |
| ·酶解海洋蛋白的研究背景 | 第11-12页 |
| ·课题研究的国内外文献综述 | 第12-22页 |
| ·固定化酶的一般方法: | 第13-14页 |
| ·传统固定化改进方法 | 第14页 |
| ·现代固定化方法一定向固定 | 第14-16页 |
| ·固定化酶载体材料的研究概况 | 第16-22页 |
| ·课题研究的意义及必要性 | 第22-23页 |
| ·课题研究的主要内容 | 第23-25页 |
| 第二章 材料与方法 | 第25-36页 |
| ·实验材料 | 第25页 |
| ·主要试剂 | 第25-26页 |
| ·主要仪器与设备 | 第26页 |
| ·实验方法 | 第26-36页 |
| ·多孔壳聚糖微球载体的制备方法 | 第26-27页 |
| ·胰蛋白酶的固定化方法 | 第27页 |
| ·固定化酶制作工艺流程 | 第27-28页 |
| ·酪氨酸标准曲线的测定 | 第28-29页 |
| ·胰蛋白酶活力的测定方法 | 第29-30页 |
| ·胰蛋白酶的定量分析 | 第30-31页 |
| ·最佳固定化胰蛋白酶条件的研究 | 第31页 |
| ·固定化前后胰蛋白酶动力学参数的对比研究 | 第31-32页 |
| ·水解鲢鱼蛋白的工艺流程 | 第32-33页 |
| ·水解度测定方法: | 第33页 |
| ·凯氏定氮法测水解产物中可溶性氮得率以及氮溶指数 | 第33-34页 |
| ·固定化胰蛋白酶水解鲢鱼蛋白水解条件的研究 | 第34-35页 |
| ·固定化酶水解鲢鱼蛋白条件优化与游离酶水解的比较 | 第35-36页 |
| 第三章 实验结果与讨论 | 第36-51页 |
| ·本研究中的标准曲线的制作 | 第36-37页 |
| ·酪氨酸标准曲线 | 第36页 |
| ·牛血清白蛋白标准曲线 | 第36-37页 |
| ·多孔壳聚糖微球载体的制备 | 第37-39页 |
| ·不同壳聚糖浓度的多孔微球的制备 | 第37-38页 |
| ·凝结液对多孔壳聚糖微球载体的影响研究 | 第38-39页 |
| ·对凝结液比例优化研究 | 第39页 |
| ·固定化方案的确定 | 第39-40页 |
| ·固定化条件的优化 | 第40-44页 |
| ·固定化反应中给酶量对固定化酶活力的影响 | 第40-41页 |
| ·固定化反应中活化剂(戊二醛)浓度对固定化酶活力的影响 | 第41-42页 |
| ·固定化反应中pH值对固定化酶活力的影响 | 第42-43页 |
| ·固定化反应中温度对固定化酶活力的影响 | 第43页 |
| ·固定化反应中时间对固定化酶活力的影响 | 第43-44页 |
| ·固定化前后胰蛋白酶催化特性研究 | 第44-47页 |
| ·固定化胰蛋白酶的最适反应pH值范围的研究 | 第44-45页 |
| ·固定化胰蛋白酶最适反应温度的研究 | 第45页 |
| ·固定化胰蛋白酶米氏常数Km的测定 | 第45-46页 |
| ·固定化胰蛋白酶操作稳定性研究 | 第46-47页 |
| ·固定化胰蛋白酶在水产加工中应用的研究 | 第47-51页 |
| ·制备鱼肽的影响因素研究结果 | 第47页 |
| ·固定化胰蛋白酶水解鲢鱼蛋白正交实验结果 | 第47-48页 |
| ·酶解鲢鱼蛋白最佳条件优化 | 第48-51页 |
| 第四章 结论 | 第51-54页 |
| ·研究结果 | 第51-52页 |
| ·多孔壳聚糖颗粒制备条件 | 第51页 |
| ·胰蛋白酶的固定化条件 | 第51页 |
| ·固定化胰蛋白酶的性质 | 第51页 |
| ·固定化胰蛋白酶水解鲢鱼蛋白的最佳条件确定 | 第51-52页 |
| ·游离酶与固定化酶水解鲢鱼蛋白质制备鱼肽的比较 | 第52页 |
| ·本论文的创新之处 | 第52页 |
| ·研究中存在的不足及需要进一步解决的问题 | 第52页 |
| ·研究中存在的不足: | 第52页 |
| ·进一步解决的问题的设想 | 第52页 |
| ·研究展望 | 第52-54页 |
| 参考文献 | 第54-59页 |
| 发表论文、参加科研情况说明 | 第59-60页 |
| 致谢 | 第60页 |