| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-10页 |
| 第1章 文献综述 | 第10-24页 |
| ·引言 | 第10-12页 |
| ·仲醇 | 第12-20页 |
| ·一步法去消旋化 | 第12-17页 |
| ·单一微生物 | 第12-13页 |
| ·两种微生物 | 第13页 |
| ·生物氧化与化学还原 | 第13-17页 |
| ·两步法去消旋化 | 第17-20页 |
| ·两种分离酶 | 第17-18页 |
| ·两种微生物 | 第18-19页 |
| ·化学催化剂 | 第19-20页 |
| ·α-芳基和α-芳氧基乙酸 | 第20-21页 |
| ·手性胺和氨基酸 | 第21-23页 |
| ·本论文的研究思路及内容 | 第23-24页 |
| 第2章 人工去消旋化路径的构建、优化及应用 | 第24-39页 |
| ·前言 | 第24页 |
| ·材料和方法 | 第24-26页 |
| ·试剂和仪器 | 第24-25页 |
| ·细胞的培养 | 第25页 |
| ·氧化微杆菌ECU2010静息细胞催化芳基仲醇选择性氧化 | 第25页 |
| ·氧化微杆菌ECU2010和红酵母AS2.2241静息细胞耦合催化1-苯乙醇去消旋化 | 第25-26页 |
| ·静息细胞浓度比优化 | 第25页 |
| ·不同1-苯乙醇浓度的考察 | 第25-26页 |
| ·不同溶剂体系的考察 | 第26页 |
| ·氧化微杆菌ECU2010和红酵母AS2.2241静息细胞组合催化不同芳基仲醇去消旋化 | 第26页 |
| ·结果和讨论 | 第26-38页 |
| ·标准曲线的绘制 | 第26-28页 |
| ·氧化微杆菌ECU2010静息细胞催化芳基仲醇选择性氧化 | 第28-29页 |
| ·静息细胞耦合体系的考察 | 第29-36页 |
| ·静息细胞浓度比优化 | 第30-32页 |
| ·1-苯乙醇浓度对反应影响的考察 | 第32-33页 |
| ·静息细胞耦合体系催化(R)-1-苯乙醇构型翻转 | 第33-35页 |
| ·不同溶剂体系的考察 | 第35-36页 |
| ·静息细胞耦合体系催化不同芳基仲醇去消旋化 | 第36-38页 |
| ·本章小结 | 第38-39页 |
| 第3章 酶-酶耦合催化反应路径的研究 | 第39-57页 |
| ·前言 | 第39-40页 |
| ·材料和方法 | 第40-41页 |
| ·材料 | 第40页 |
| ·氧化微杆菌ECU2010粗酶的制备 | 第40页 |
| ·红酵母AS2.2241粗酶的制备 | 第40页 |
| ·酶学性能表征实验 | 第40-41页 |
| ·四种酶的酶学性质研究 | 第41页 |
| ·pH对四种酶活性的影响 | 第41页 |
| ·温度对四种酶活性的影响 | 第41页 |
| ·四种酶温度稳定的考察 | 第41页 |
| ·结果和讨论 | 第41-56页 |
| ·冻干粗酶的制备 | 第41-42页 |
| ·酶-酶耦合催化反应通路的初步探索 | 第42-43页 |
| ·AD/NOX/KER/MDH四种酶酶学性质的考察 | 第43-46页 |
| ·氧化微杆菌ECU2010粗酶(ADH/NOX)反应体系的优化 | 第46-47页 |
| ·ADH依赖的辅酶类型 | 第46-47页 |
| ·NAD~+浓度的优化 | 第47页 |
| ·红酵母AS2.2241粗酶(KER/MDH)反应体系的优化 | 第47-51页 |
| ·KER依赖的辅酶类型 | 第48页 |
| ·甘露醇和苯乙酮浓度比的优化 | 第48-49页 |
| ·NADP~+浓度的优化 | 第49页 |
| ·酶浓度的优化 | 第49-50页 |
| ·红酵母AS2.2241粗酶催化(S)-1-苯乙醇氧化反应的考察 | 第50-51页 |
| ·氧化微杆菌ECU2010粗酶反应体系与红酵母AS2.2241粗酶反应体系相互影响的考察 | 第51-56页 |
| ·红酵母AS2.2241粗酶反应体系对氧化微杆菌ECU2010粗酶体系反应的影响 | 第51-55页 |
| ·氧化微杆菌ECU2010粗酶反应体系对红酵母AS2.2241粗酶体系反应的影响 | 第55-56页 |
| ·本章小结 | 第56-57页 |
| 结论和展望 | 第57-59页 |
| 一、主要结论 | 第57页 |
| 二、论文创新点 | 第57-58页 |
| 三、今后工作展望 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-66页 |
| 附录 | 第66-73页 |
| 硕士在读期间已发表论文 | 第73-74页 |
| 致谢 | 第74-75页 |
