| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 前言 | 第14-28页 |
| 1.1 介孔分子筛简介 | 第14-18页 |
| 1.1.1 SBA 系列介孔材料简介 | 第15-16页 |
| 1.1.2 介孔分子筛的优点 | 第16页 |
| 1.1.3 介孔分子筛的表面修饰 | 第16-17页 |
| 1.1.4 介孔分子筛的应用研究进展 | 第17-18页 |
| 1.2 脂肪酶简介 | 第18-24页 |
| 1.2.1 脂肪酶 | 第18页 |
| 1.2.2 游离脂肪酶的缺点 | 第18-19页 |
| 1.2.3 固定化酶优点 | 第19页 |
| 1.2.4 制备固定化酶的方法 | 第19-21页 |
| 1.2.5 固定化载体 | 第21-22页 |
| 1.2.6 固定化酶的性质变化 | 第22-23页 |
| 1.2.7 介孔分子筛固定化酶的研究 | 第23-24页 |
| 1.2.8 非水相中酶催化的特征 | 第24页 |
| 1.3 酶法合成棕榈酸乙酯 | 第24-26页 |
| 1.3.1 酶法合成酯类的研究进展 | 第24-25页 |
| 1.3.2 棕榈酸乙酯简介 | 第25页 |
| 1.3.3 棕榈酸乙酯的用途 | 第25-26页 |
| 1.3.4 传统棕榈酸乙酯的合成方法 | 第26页 |
| 1.3.5 酶法合成棕榈酸乙酯的优点 | 第26页 |
| 1.4 立题依据及意义 | 第26-28页 |
| 第二章 有序介孔材料 SBA-15 的合成、修饰及表征 | 第28-39页 |
| 2.1 引文 | 第28页 |
| 2.2 实验部分 | 第28-32页 |
| 2.2.1 实验试剂与仪器 | 第28-29页 |
| 2.2.1.1 实验仪器 | 第28-29页 |
| 2.2.1.2 实验试剂 | 第29页 |
| 2.2.2 有序介孔材料 SBA-15 的合成 | 第29-30页 |
| 2.2.3 有序介孔材料 SBA-15 的修饰 | 第30页 |
| 2.2.4 SBA-15 及 NH2-SBA-15 的结构表征分析 | 第30-32页 |
| 2.2.4.1 XRD | 第30页 |
| 2.2.4.2 红外光谱(FT-IR)分析 | 第30-31页 |
| 2.2.4.3 扫描电镜(SEM)测试 | 第31页 |
| 2.2.4.4 透射电镜(TEM)测试 | 第31页 |
| 2.2.4.5 N2物理吸附-脱附 | 第31页 |
| 2.2.4.6 TG-DTA 分析 | 第31-32页 |
| 2.3 实验结果与分析 | 第32-38页 |
| 2.3.1 XRD 分析 | 第32-33页 |
| 2.3.2 FT-IR 分析 | 第33-34页 |
| 2.3.3 SEM 分析 | 第34-35页 |
| 2.3.4 TEM 分析 | 第35页 |
| 2.3.5 N2吸附-脱附等温曲线分析 | 第35-37页 |
| 2.3.6 TG-DTA 分析 | 第37-38页 |
| 2.4 本章小结 | 第38-39页 |
| 第三章 有序介孔材料 SBA-15 中 PPL 的固定化及其催化活性 | 第39-62页 |
| 3.1 引文 | 第39页 |
| 3.2 实验部分 | 第39-46页 |
| 3.2.1 实验试剂与仪器 | 第39-41页 |
| 3.2.1.1 实验仪器 | 第39页 |
| 3.2.1.2 实验试剂 | 第39-40页 |
| 3.2.1.3 实验试剂的配制 | 第40-41页 |
| 3.2.2 利用 NH2-SBA-15 共价交联法固定化脂肪酶 | 第41-42页 |
| 3.2.2.1 交联时间 | 第42页 |
| 3.2.2.2 加酶量 | 第42页 |
| 3.2.2.3 缓冲液 pH | 第42页 |
| 3.2.2.4 温度 | 第42页 |
| 3.2.3 利用 SBA-15 物理吸附法固定化脂肪酶 | 第42页 |
| 3.2.4 酶的活性测定 | 第42-43页 |
| 3.2.5 酶固定量测定 | 第43-45页 |
| 3.2.5.1 考马斯亮蓝法的原理 | 第43-44页 |
| 3.2.5.2 考马斯亮蓝液的配制方法 | 第44页 |
| 3.2.5.3 标准溶液的配制 | 第44页 |
| 3.2.5.4 蛋白质标准曲线的制作 | 第44页 |
| 3.2.5.5 待测样品中蛋白质含量的测定： | 第44-45页 |
| 3.2.6 固定化酶性质研究 | 第45-46页 |
| 3.2.6.1 固定化酶和游离酶的最适温度测定 | 第45页 |
| 3.2.6.2 固定化酶和游离酶的最适 PH 测定 | 第45页 |
| 3.2.6.3 固定化酶和游离酶的 Km 值测定 | 第45-46页 |
| 3.2.7 固定化酶的稳定性质研究 | 第46页 |
| 3.2.7.1 热稳定性 | 第46页 |
| 3.2.7.2 pH 值稳定性 | 第46页 |
| 3.2.7.3 储藏稳定性 | 第46页 |
| 3.2.7.4 操作稳定性 | 第46页 |
| 3.3 实验结果与分析 | 第46-60页 |
| 3.3.1 交联法固定化脂肪酶的方法测定 | 第46-51页 |
| 3.3.1.1 交联时间 | 第46-48页 |
| 3.3.1.2 加酶量 | 第48-49页 |
| 3.3.1.3 缓冲液 pH | 第49-50页 |
| 3.3.1.4 温度 | 第50-51页 |
| 3.3.2 酶固定量结果 | 第51-52页 |
| 3.3.3 固定化酶性质研究 | 第52-54页 |
| 3.3.3.1 最适温度 | 第52-53页 |
| 3.3.3.2 最适 pH | 第53-54页 |
| 3.3.3.3 km 值 | 第54页 |
| 3.3.4 固定化酶的稳定性研究 | 第54-57页 |
| 3.3.4.1 热稳定性 | 第54-55页 |
| 3.3.4.2 pH 稳定性 | 第55-56页 |
| 3.3.4.3 储藏稳定性 | 第56页 |
| 3.3.4.4 操作稳定性 | 第56-57页 |
| 3.3.5 固定化酶的结构表征 | 第57-60页 |
| 3.3.5.1 红外光谱 | 第57-58页 |
| 3.3.5.2 氮气吸附 | 第58-60页 |
| 3.4 本章小结 | 第60-62页 |
| 第四章 酶法制备棕榈酸乙酯的工艺研究 | 第62-78页 |
| 4.1 引文 | 第62页 |
| 4.2 实验部分 | 第62-65页 |
| 4.2.1 实验试剂与仪器 | 第62-63页 |
| 4.2.1.1 实验仪器 | 第62页 |
| 4.2.1.2 实验试剂 | 第62-63页 |
| 4.2.2 棕榈酸乙酯的制备 | 第63页 |
| 4.2.3 棕榈酸乙酯含量的测定 | 第63-64页 |
| 4.2.4 棕榈酸乙酯的纯化 | 第64页 |
| 4.2.5 棕榈酸乙酯的表征 | 第64页 |
| 4.2.5.1 紫外全波长 | 第64页 |
| 4.2.5.2 红外光谱 | 第64页 |
| 4.2.6 反应条件单因素实验 | 第64页 |
| 4.2.7 响应面实验设计 | 第64-65页 |
| 4.3 实验结果与分析 | 第65-76页 |
| 4.3.1 棕榈酸乙酯的表征 | 第65-67页 |
| 4.3.1.1 紫外全波长 | 第65-66页 |
| 4.3.1.2 红外光谱 | 第66-67页 |
| 4.3.2 单因素实验结果分析 | 第67-72页 |
| 4.3.2.1 加酶量 | 第67-68页 |
| 4.3.2.2 反应时间 | 第68-69页 |
| 4.3.2.3 反应温度 | 第69-70页 |
| 4.3.2.4 乙醇浓度 | 第70-71页 |
| 4.3.2.5 加水量 | 第71-72页 |
| 4.3.3 响应面试验优化固定化酶制备棕榈酸乙酯的反应条件 | 第72-76页 |
| 4.3.3.1 响应面实验结果 | 第72-75页 |
| 4.3.3.2 模型评价 | 第75-76页 |
| 4.3.3.3 最优解决方案 | 第76页 |
| 4.4 本章小结 | 第76-78页 |
| 第五章 总结与展望 | 第78-81页 |
| 5.1 总结 | 第78-79页 |
| 5.2 创新之处 | 第79页 |
| 5.3 展望 | 第79-81页 |
| 参考文献 | 第81-95页 |
| 致谢 | 第95页 |
