| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第一章 绪论 | 第13-25页 |
| 1.1 芝麻资源概述 | 第13页 |
| 1.2 芝麻蛋白的营养价值 | 第13页 |
| 1.3 芝麻蛋白的来源 | 第13-15页 |
| 1.4 芝麻蛋白的提取方法研究概况 | 第15-17页 |
| 1.4.1 碱溶酸沉法 | 第15页 |
| 1.4.2 有机溶剂提取法 | 第15-16页 |
| 1.4.3 稀盐法 | 第16页 |
| 1.4.4 酶解提取法 | 第16页 |
| 1.4.5 超声波辅助法 | 第16-17页 |
| 1.4.6 反胶束提取法 | 第17页 |
| 1.5 芝麻蛋白的功能性 | 第17-18页 |
| 1.6 芝麻蛋白酶解制备功能性肽 | 第18-19页 |
| 1.7 ACE抑制肽 | 第19-23页 |
| 1.7.1 ACE对血压的调节作用 | 第19-20页 |
| 1.7.2 食源性ACE抑制肽 | 第20-22页 |
| 1.7.3 芝麻ACE抑制肽的研究进展 | 第22-23页 |
| 1.7.4 ACE抑制肽抑制活性的测定方法 | 第23页 |
| 1.8 立题依据和主要研究内容 | 第23-25页 |
| 1.8.1 立题依据 | 第23-24页 |
| 1.8.2 主要研究内容 | 第24-25页 |
| 第二章 亚临界芝麻粕蛋白的制备 | 第25-37页 |
| 2.1 引言 | 第25页 |
| 2.2 材料、试剂及仪器 | 第25-26页 |
| 2.2.1 试验材料 | 第25-26页 |
| 2.2.2 试验试剂 | 第26页 |
| 2.2.3 试验仪器 | 第26页 |
| 2.3 试验方法 | 第26-29页 |
| 2.3.1 成分的测定 | 第26-27页 |
| 2.3.2 工艺流程 | 第27页 |
| 2.3.3 亚临界芝麻粕的预处理 | 第27页 |
| 2.3.4 单因素试验 | 第27-28页 |
| 2.3.5 正交试验 | 第28页 |
| 2.3.6 酸沉条件的确定 | 第28页 |
| 2.3.7 透析与预冻对亚临界芝麻粕蛋白色泽的影响 | 第28页 |
| 2.3.8 二次提取对亚临界芝麻粕蛋白纯度和回收率的影响 | 第28-29页 |
| 2.3.9 数据分析 | 第29页 |
| 2.4 结果与分析 | 第29-36页 |
| 2.4.1 单因素试验结果与分析 | 第29-31页 |
| 2.4.2 正交试验结果与分析 | 第31-34页 |
| 2.4.3 酸沉条件的确定 | 第34页 |
| 2.4.4 透析与预冻对亚临界芝麻粕中蛋白色泽的影响 | 第34-35页 |
| 2.4.5 碱提次数对制备亚临界芝麻粕蛋白纯度及蛋白回收率的比较 | 第35-36页 |
| 2.5 本章小结 | 第36-37页 |
| 第三章 芝麻蛋白物化特性研究 | 第37-46页 |
| 3.1 引言 | 第37页 |
| 3.2 材料、试剂及仪器 | 第37-39页 |
| 3.2.1 试验原料 | 第37-38页 |
| 3.2.2 试验试剂 | 第38页 |
| 3.2.3 试验仪器 | 第38-39页 |
| 3.3 试验方法 | 第39-41页 |
| 3.3.1 主要成分的测定 | 第39页 |
| 3.3.2 聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第39页 |
| 3.3.3 红外光谱分析 | 第39页 |
| 3.3.4 氨基酸分析 | 第39页 |
| 3.3.5 氮溶解指数的测定 | 第39-40页 |
| 3.3.6 吸水性和吸油性的测定 | 第40页 |
| 3.3.7 乳化性及乳化稳定性的测定 | 第40页 |
| 3.3.8 起泡性及起泡稳定性的测定 | 第40-41页 |
| 3.3.9 数据处理 | 第41页 |
| 3.4 结果与分析 | 第41-45页 |
| 3.4.1 三种芝麻蛋白化学组成 | 第41页 |
| 3.4.2 SDS-PAGE电泳分析 | 第41-42页 |
| 3.4.3 傅里叶变换红外光谱分析 | 第42-43页 |
| 3.4.4 氨基酸分析 | 第43-44页 |
| 3.4.5 三种芝麻蛋白功能性质的比较 | 第44-45页 |
| 3.5 本章小结 | 第45-46页 |
| 第四章 酶解亚临界芝麻蛋白制备ACE抑制肽 | 第46-62页 |
| 4.1 引言 | 第46页 |
| 4.2 材料、试剂及仪器 | 第46-47页 |
| 4.2.1 试验原料 | 第46页 |
| 4.2.2 试验试剂 | 第46-47页 |
| 4.2.3 试验仪器 | 第47页 |
| 4.3 试验方法 | 第47-50页 |
| 4.3.0 基本成分测定 | 第47页 |
| 4.3.1 酶解反应 | 第47页 |
| 4.3.2 最佳用酶的筛选 | 第47-48页 |
| 4.3.3 酶解条件单因素试验方法 | 第48页 |
| 4.3.4 酶解条件响应面试验方法 | 第48页 |
| 4.3.5 短肽生成率测定 | 第48-49页 |
| 4.3.6 蛋白水解度测定 | 第49页 |
| 4.3.7 ACE抑制率的测定 | 第49-50页 |
| 4.3.8 数据处理 | 第50页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第50-61页 |
| 4.4.1 酶活力测定 | 第50页 |
| 4.4.2 筛选酶试验结果 | 第50-51页 |
| 4.4.3 Alcalase酶解单因素试验结果与分析 | 第51-54页 |
| 4.4.4 响应面试验结果与分析 | 第54-61页 |
| 4.5 本章小结 | 第61-62页 |
| 第五章 芝麻蛋白ACE抑制肽的分离纯化和结构初探 | 第62-70页 |
| 5.1 引言 | 第62-63页 |
| 5.2 材料、试剂及仪器 | 第63-64页 |
| 5.2.1 试验原料 | 第63页 |
| 5.2.2 试验试剂 | 第63页 |
| 5.2.3 试验仪器 | 第63-64页 |
| 5.3 试验方法 | 第64-66页 |
| 5.3.1 ACE抑制肽活性检测 | 第64页 |
| 5.3.2 亚临界芝麻蛋白酶解液的超滤分离 | 第64页 |
| 5.3.3 芝麻肽的凝胶过滤层析分离及脱盐 | 第64-65页 |
| 5.3.4 短肽回收率及脱盐率的计算 | 第65页 |
| 5.3.5 ACE抑制肽的液质联用分析 | 第65-66页 |
| 5.3.6 IC_(50)值的测定 | 第66页 |
| 5.4 结果与分析 | 第66-69页 |
| 5.4.1 超滤过程中膜通量的变化 | 第66-67页 |
| 5.4.2 超滤对SPSI酶解液ACE抑制活性的影响 | 第67页 |
| 5.4.3 Sephadex G-25分离后组分分析 | 第67-68页 |
| 5.4.4 液相色谱-质谱解析F-III | 第68-69页 |
| 5.5 本章小结 | 第69-70页 |
| 第六章 结论与展望 | 第70-72页 |
| 6.1 全文总结 | 第70-71页 |
| 6.2 创新点 | 第71页 |
| 6.3 工作展望 | 第71-72页 |
| 参考文献 | 第72-81页 |
| 致谢 | 第81-82页 |
| 个人简历 | 第82页 |
