| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4页 |
| 第一章 绪论 | 第7-14页 |
| 1.1 阿魏酸酯酶的简介 | 第7页 |
| 1.2 阿魏酸酯酶的微生物来源 | 第7页 |
| 1.3 阿魏酸酯酶的分类 | 第7-8页 |
| 1.4 阿魏酸酯酶的作用机制 | 第8页 |
| 1.5 阿魏酸酯酶活力的测定 | 第8页 |
| 1.6 阿魏酸酯酶的应用 | 第8-12页 |
| 1.6.1 释放阿魏酸 | 第8-9页 |
| 1.6.2 能源工业 | 第9页 |
| 1.6.3 造纸工业 | 第9页 |
| 1.6.4 农业生产 | 第9-10页 |
| 1.6.5 生物合成 | 第10页 |
| 1.6.6 国内外研究进展 | 第10-12页 |
| 1.7 论文的立题意义和研究内容 | 第12-14页 |
| 1.7.1 立题依据和研究意义 | 第12页 |
| 1.7.2 本论文研究内容 | 第12-14页 |
| 第二章 材料与方法 | 第14-20页 |
| 2.1 材料和仪器 | 第14-15页 |
| 2.1.1 菌株和质粒 | 第14页 |
| 2.1.2 培养基 | 第14页 |
| 2.1.3 主要试剂和工具酶 | 第14-15页 |
| 2.1.4 主要仪器 | 第15页 |
| 2.2 实验方法 | 第15-20页 |
| 2.2.1 产阿魏酸酯酶菌株的初筛 | 第15-16页 |
| 2.2.2 菌种复筛 | 第16页 |
| 2.2.3 阿魏酸酯酶酶活的测定 | 第16页 |
| 2.2.4 细菌基因组的提取 | 第16页 |
| 2.2.5 大肠杆菌感受态的制备 | 第16页 |
| 2.2.6 引物的设计 | 第16-17页 |
| 2.2.7 目的基因的克隆 | 第17-18页 |
| 2.2.8 测定重组大肠杆菌生长曲线 | 第18页 |
| 2.2.9 优化重组大肠杆菌的诱导条件 | 第18页 |
| 2.2.10 重组大肠杆菌的诱导表达 | 第18页 |
| 2.2.11 SDS-PAGE和蛋白含量的检测 | 第18页 |
| 2.2.12 重组蛋白的分离纯化 | 第18-19页 |
| 2.2.13 重组蛋白酶学性质的研究 | 第19-20页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第20-45页 |
| 3.1 菌种的筛选 | 第20-23页 |
| 3.1.1 菌种初筛 | 第20-21页 |
| 3.1.2 菌种的复筛 | 第21-23页 |
| 3.2 基因的分子克隆与诱导表达 | 第23-29页 |
| 3.2.1 阿魏酸酯酶基因的克隆 | 第23-24页 |
| 3.2.2 重组质粒的诱导表达及酶活验证 | 第24-25页 |
| 3.2.3 氨基酸序列的比对分析 | 第25-26页 |
| 3.2.4 重组菌诱导表达条件的优化 | 第26-29页 |
| 3.3 重组蛋白LJ0101的分离纯化及酶学性质的研究 | 第29-35页 |
| 3.3.1 重组蛋白LJ0101的分离纯化 | 第29-30页 |
| 3.3.2 重组蛋白LJ0101酶学性质的研究 | 第30-35页 |
| 3.4 重组蛋白LJ0900的分离纯化及酶学性质研究 | 第35-39页 |
| 3.4.1 重组蛋白LJ0900的分离纯化 | 第35页 |
| 3.4.2 重组蛋白LJ0900的酶学性质 | 第35-39页 |
| 3.5 重组蛋白LJ1610的分离纯化及酶学性质研究 | 第39-43页 |
| 3.5.1 重组蛋白LJ1610的分离纯化 | 第39页 |
| 3.5.2 重组蛋白LJ1610的酶学性质 | 第39-43页 |
| 3.6 总结 | 第43-45页 |
| 主要结论与展望 | 第45-46页 |
| 主要结论 | 第45页 |
| 展望 | 第45-46页 |
| 致谢 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-52页 |
| 附录 1：作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第52-53页 |
| 附录 2：基因序列 | 第53-54页 |
