| 摘要 | 第9-11页 |
| Abstract | 第11-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第13-52页 |
| 1 蛋白质转运概述 | 第13-22页 |
| 1.1 蛋白质转运网络的组成 | 第13-15页 |
| 1.1.1 内质网 | 第13-14页 |
| 1.1.2 高尔基体 | 第14-15页 |
| 1.2 蛋白质运输和储存的场所—各种小泡和囊泡 | 第15-18页 |
| 1.2.1 蛋白质在ER和高尔基之间的运输小泡-CCV、COPI、COPII | 第15-17页 |
| 1.2.2 蛋白质储存的场所—LV和PSV | 第17页 |
| 1.2.3 MVB | 第17-18页 |
| 1.3 囊泡分选信号(Vacuolar sorting signals)和受体(recptors) | 第18-20页 |
| 1.3.1 囊泡分选信号 | 第18-19页 |
| 1.3.2 囊泡受体(vacuolar sorting receptors,VSR) | 第19-20页 |
| 1.4 蛋白转运到囊泡的多种途径 | 第20-22页 |
| 1.4.1 ER-Golgi途径 | 第20-21页 |
| 1.4.2 ER-Golgi-CCV-LV途径 | 第21页 |
| 1.4.3 ER-Golgi-DV-PSV途径 | 第21-22页 |
| 1.4.4 ER-PAC-PSV | 第22页 |
| 2 SNARE蛋白和膜融合 | 第22-35页 |
| 2.1 SNARE蛋白的发现 | 第22页 |
| 2.2 SNAREs蛋白的结构 | 第22-25页 |
| 2.3 SNAREs蛋白的分类 | 第25页 |
| 2.3.1 SNAREs蛋白的功能分类 | 第25页 |
| 2.3.2 SNAREs蛋白的结构分类 | 第25页 |
| 2.4 SNARE复合体的结构 | 第25-26页 |
| 2.5 SNAREs在小泡介导的蛋白转运中的功能 | 第26-27页 |
| 2.6 SNARE诱导膜融合的分子机制 | 第27-28页 |
| 2.7 已知的SNARE复合体 | 第28-31页 |
| 2.8 SNARE功能的调控因子 | 第31-35页 |
| 2.8.1 NSF和α-SNAP | 第31-33页 |
| 2.8.2 Sec1/Munc18相似(SM)蛋白 | 第33页 |
| 2.8.3 Munc13s | 第33-34页 |
| 2.8.4 Complexins | 第34页 |
| 2.8.5 Synaptotagmin Ⅰ | 第34-35页 |
| 3 ESCRTs蛋白和ESCRT复合体及其功能 | 第35-52页 |
| 3.1 ESCRT-0复合体 | 第37页 |
| 3.2 ESCRT-Ⅰ复合体 | 第37-39页 |
| 3.3 ESCRT-Ⅱ复合体 | 第39-40页 |
| 3.4 ESCRT-Ⅲ复合体 | 第40-41页 |
| 3.5 Vps4-Vta1复合体 | 第41-43页 |
| 3.6 ESCRT和其他分子的相互作用及功能结构域 | 第43-46页 |
| 3.6.1 ESCRT-泛素相互作用 | 第43-44页 |
| 3.6.2 ESCRT-脂质相互作用 | 第44-45页 |
| 3.6.3 MIT结构域和MIT-相互作用元件 | 第45页 |
| 3.6.4 Bro1结构域 | 第45-46页 |
| 3.7 ESCRTs的细胞内功能 | 第46-49页 |
| 3.7.1 ESCRTs在MVB生物合成和受体负调控上的作用 | 第46页 |
| 3.7.2 ESCRTs从高尔基分选囊泡和溶酶体蛋白 | 第46-47页 |
| 3.7.3 向内的膜断裂生成内膜小泡 | 第47页 |
| 3.7.4 ESCRTs和细胞分裂 | 第47-48页 |
| 3.7.5 ESCRTs和病毒出芽 | 第48页 |
| 3.7.6 去泛素化 | 第48-49页 |
| 3.7.7 ESCRTs和细胞自我吞噬 | 第49页 |
| 3.8 植物里的ESCRT蛋白和ESCRT途径 | 第49-52页 |
| 第二章 水稻NSF同源基因OsSEC18基因功能的研究 | 第52-76页 |
| 1 前言 | 第52-56页 |
| 1.1 NSF蛋白的结构和功能 | 第52-53页 |
| 1.2 植物中SEC18基因的研究现状 | 第53-55页 |
| 1.3 核糖体酸性蛋白P0(ribosomal acidic P0 protein)的功能 | 第55-56页 |
| 2 实验材料与方法 | 第56-61页 |
| 2.0 本课题实验材料 | 第56页 |
| 2.1 本课题实验中所需质粒构建 | 第56-58页 |
| 2.2 蛋白质提取、SDS-PAGE电泳和免疫印迹 | 第58页 |
| 2.3 凝胶过滤层析实验 | 第58页 |
| 2.4 蛋白质MALDI—TOF质谱(基质辅助激光解析电离飞行时间质谱)分析 | 第58-59页 |
| 2.5 酵母双杂交实验 | 第59-60页 |
| 2.6 免疫共沉淀 | 第60-61页 |
| 2.7 植物组织材料切片 | 第61页 |
| 3 实验结果和讨论 | 第61-74页 |
| 3.1 转OsSEC18基因水稻植株表型分析 | 第61-65页 |
| 3.2 水稻胚乳OsSec18蛋白复合体的鉴定 | 第65-67页 |
| 3.3 OsSec18蛋白和Os60sP0蛋白体外相互作用区域 | 第67-70页 |
| 3.4 OsSec18蛋白和Os60sP0蛋白在体内也可相互作用 | 第70-71页 |
| 3.5 OsSec18蛋白和游离的Os60sP0蛋白相互作用 | 第71-73页 |
| 3.6 OsSEC18基因对水稻生长发育的影响 | 第73-74页 |
| 4 本章小结 | 第74-76页 |
| 第三章 水稻OsVPS37基因功能的研究 | 第76-93页 |
| 1 前言 | 第76-77页 |
| 1.1 Vps37蛋白的功能 | 第76页 |
| 1.2 水稻OsGS1-1蛋白的功能 | 第76-77页 |
| 2 实验材料和方法 | 第77-80页 |
| 2.1 本课题实验材料 | 第77-78页 |
| 2.2 本课题所需质粒的构建 | 第78-79页 |
| 2.3 基因枪法BY2细胞瞬时表达 | 第79页 |
| 2.4 酶活性检测 | 第79-80页 |
| 3 实验结果和讨论 | 第80-91页 |
| 3.1 OsVps37蛋白可以和OsGS1-1蛋白相互作用 | 第80-83页 |
| 3.2 OsVps28蛋白参与OsVps37蛋白和OsGS1-1蛋白的相互作用 | 第83-86页 |
| 3.3 OsVPS37基因和OsVPS28基因影响GS-GOGAT通路相关酶活性 | 第86-89页 |
| 3.4 OsVps37蛋白和OsGS1-1蛋白的作用方式 | 第89-91页 |
| 4 小结 | 第91-93页 |
| 参考文献 | 第93-119页 |
| 在读期间发表及待发表的论文 | 第119-120页 |
| 致谢 | 第120页 |
