摘要 | 第1-5页 |
Abstract | 第5-9页 |
前言 | 第9-20页 |
一、L-选择素在白细胞起始粘附过程中发挥的作用 | 第10-15页 |
(一) 选择素家族的组成和结构 | 第10-11页 |
(二) L-选择素的表达及定位 | 第11页 |
(三) L-选择素的配体 | 第11-12页 |
(四) L-选择素的生理功能 | 第12-15页 |
1. L-选择素参与的粘附事件 | 第12-13页 |
2.L-选择素起始的信号事件 | 第13-15页 |
二、Lck 激酶及其生理功能 | 第15-17页 |
(一) Lck 激酶的结构与细胞分布 | 第15页 |
(二) Lck 激酶与结合蛋白 | 第15-16页 |
(三) Lck 激酶在信号转导中作用 | 第16-17页 |
(四) Lck 激酶的表达与疾病的发生 | 第17页 |
三、Vav1 分子及其功能研究 | 第17-19页 |
(一) Vav1 分子的结构 | 第17-18页 |
(二) Vav1 分子与细胞骨架重排 | 第18-19页 |
四、本论文的研究目的和意义 | 第19-20页 |
材料与方法 | 第20-27页 |
一、实验材料 | 第20-22页 |
(一) 细胞、菌株、质粒和抗体 | 第20页 |
(二) 试剂和酶类 | 第20页 |
(三) 主要仪器 | 第20-21页 |
(四) 主要溶液和培养基 | 第21-22页 |
二、试验方法 | 第22-27页 |
(一) 表达质粒的扩增和提取 | 第22-23页 |
(二) 蛋白质的表达 | 第23-24页 |
(三) 免疫沉淀及GST Pull down 实验 | 第24-26页 |
(四)Far Western 实验 | 第26-27页 |
实验结果与分析 | 第27-32页 |
一、在 Jurkat T 细胞中,L-选择素的交联活化可以引起 Lck 激酶和 Vav1 分子共沉淀 | 第27-28页 |
二、Lck 激酶通过其 SH2 和 SH3 结构域与 Vav1 分子相互作用 | 第28页 |
三、Vav1 分子的 N-SH3、SH2 和 C-SH3 结构域均可以与 Lck 激酶相互作用 | 第28-32页 |
讨论 | 第32-35页 |
一、Lck 激酶及 Vav1 分子在细胞内的定位 | 第32页 |
二、SH2、SH3 结构域与蛋白与蛋白相互作用 | 第32-33页 |
三、Vav1 分子可能作为 Lck 激酶的底物而存在 | 第33-35页 |
结论和主要创新点 | 第35-36页 |
参考文献 | 第36-43页 |
致谢 | 第43-44页 |
在学期间公开发表论文及著作情况 | 第44页 |