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白细胞起始粘附过程中Lck激酶与Vav1分子的相互作用

摘要第1-5页
Abstract第5-9页
前言第9-20页
 一、L-选择素在白细胞起始粘附过程中发挥的作用第10-15页
  (一) 选择素家族的组成和结构第10-11页
  (二) L-选择素的表达及定位第11页
  (三) L-选择素的配体第11-12页
  (四) L-选择素的生理功能第12-15页
   1. L-选择素参与的粘附事件第12-13页
   2.L-选择素起始的信号事件第13-15页
 二、Lck 激酶及其生理功能第15-17页
  (一) Lck 激酶的结构与细胞分布第15页
  (二) Lck 激酶与结合蛋白第15-16页
  (三) Lck 激酶在信号转导中作用第16-17页
  (四) Lck 激酶的表达与疾病的发生第17页
 三、Vav1 分子及其功能研究第17-19页
  (一) Vav1 分子的结构第17-18页
  (二) Vav1 分子与细胞骨架重排第18-19页
 四、本论文的研究目的和意义第19-20页
材料与方法第20-27页
 一、实验材料第20-22页
  (一) 细胞、菌株、质粒和抗体第20页
  (二) 试剂和酶类第20页
  (三) 主要仪器第20-21页
  (四) 主要溶液和培养基第21-22页
 二、试验方法第22-27页
  (一) 表达质粒的扩增和提取第22-23页
  (二) 蛋白质的表达第23-24页
  (三) 免疫沉淀及GST Pull down 实验第24-26页
  (四)Far Western 实验第26-27页
实验结果与分析第27-32页
 一、在 Jurkat T 细胞中,L-选择素的交联活化可以引起 Lck 激酶和 Vav1 分子共沉淀第27-28页
 二、Lck 激酶通过其 SH2 和 SH3 结构域与 Vav1 分子相互作用第28页
 三、Vav1 分子的 N-SH3、SH2 和 C-SH3 结构域均可以与 Lck 激酶相互作用第28-32页
讨论第32-35页
 一、Lck 激酶及 Vav1 分子在细胞内的定位第32页
 二、SH2、SH3 结构域与蛋白与蛋白相互作用第32-33页
 三、Vav1 分子可能作为 Lck 激酶的底物而存在第33-35页
结论和主要创新点第35-36页
参考文献第36-43页
致谢第43-44页
在学期间公开发表论文及著作情况第44页

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