摘要 | 第1-5页 |
ABSTRACT | 第5-10页 |
主要符号表 | 第10-11页 |
第一章 引言 | 第11-23页 |
·抗体的研究进展 | 第11-13页 |
·多克隆抗体 | 第11页 |
·单克隆抗体 | 第11-12页 |
·基因工程抗体 | 第12-13页 |
·单链抗体的研究进展 | 第13-20页 |
·单链抗体的结构特点 | 第13页 |
·单链抗体的构建 | 第13-15页 |
·单链抗体的载体 | 第15页 |
·单链抗体的表达 | 第15-17页 |
·单链抗体应用前景与展望 | 第17-20页 |
·人红细胞单抗的国内外研究进展 | 第20页 |
·研究的目的和意义 | 第20-22页 |
·本研究技术路线 | 第22-23页 |
第二章 人红细胞非凝集型单克隆抗体的制备及初步应用 | 第23-43页 |
·材料 | 第23-29页 |
·实验动物和细胞 | 第23页 |
·主要试剂和材料 | 第23-24页 |
·主要溶液及其配制 | 第24-28页 |
·主要培养基及其配制 | 第28页 |
·主要仪器设备 | 第28-29页 |
·方法 | 第29-43页 |
·抗原的制备 | 第29-30页 |
·小鼠免疫 | 第30-31页 |
·间接ELISA法的建立 | 第31-32页 |
·SP2/0骨髓瘤细胞的制备 | 第32-33页 |
·饲养细胞的制备 | 第33页 |
·免疫脾细胞的制备 | 第33页 |
·细胞融合 | 第33-34页 |
·杂交瘤细胞的早期培养 | 第34页 |
·杂交瘤细胞阳性孔的检测 | 第34-35页 |
·杂交瘤细胞株的筛选 | 第35页 |
·杂交瘤细胞株的冻存和复苏 | 第35-36页 |
·杂交瘤细胞株的传代稳定性 | 第36页 |
·杂交瘤细胞株的染色体鉴定 | 第36-37页 |
·单抗的制备和效价检测 | 第37-38页 |
·单抗的纯化 | 第38-39页 |
·单抗纯度的鉴定 | 第39-40页 |
·单抗亚型的测定 | 第40页 |
·单抗特异性的鉴定 | 第40页 |
·单抗相对亲和力的测定 | 第40页 |
·抗体F(ab~')_2片段制备 | 第40页 |
·抗体F(ab~')_2片段的纯化 | 第40-41页 |
·抗体F(ab~')_2片段的纯度鉴定 | 第41页 |
·双功能抗体的制备 | 第41页 |
·双功能抗体的纯化及鉴定 | 第41页 |
·全血凝集检测试剂的形成 | 第41-42页 |
·全血凝集检测试剂的鉴定 | 第42-43页 |
第三章 结果与分析 | 第43-54页 |
·红细胞膜蛋白抗原浓度的测定 | 第43页 |
·完整红细胞抗原最佳免疫量的确定 | 第43-44页 |
·最佳酶标二抗工作浓度的确定 | 第44页 |
·阳性对照工作浓度的确定 | 第44-45页 |
·最佳抗原包被量的确定 | 第45页 |
·免疫效果检测 | 第45-47页 |
·阳性杂交瘤细胞株的检测和筛选 | 第47页 |
·单抗的冻存和传代稳定性测定 | 第47-48页 |
·杂交瘤细胞株染色体鉴定 | 第48页 |
·单抗腹水制备 | 第48-49页 |
·单抗腹水效价测定 | 第49页 |
·单抗蛋白浓度的测定 | 第49-50页 |
·单抗腹水纯度测定 | 第50页 |
·单抗亚型的测定 | 第50-51页 |
·单抗的特异性鉴定 | 第51页 |
·单抗相对亲和力的测定 | 第51-52页 |
·胃蛋白酶消化单抗效果的鉴定和F(ab~′)_2片段的得率 | 第52页 |
·F(ab~′)_2片段的纯化和双功能抗体偶联的鉴定 | 第52-53页 |
·全血凝集检测试剂的鉴定 | 第53-54页 |
第四章 讨论 | 第54-58页 |
·免疫原的制备与选择 | 第54页 |
·小鼠免疫 | 第54-55页 |
·红细胞抗体检测方法 | 第55页 |
·间接ELISA检测 | 第55页 |
·固相微板法 | 第55页 |
·单克隆抗体制备的影响因素 | 第55-56页 |
·SP2/0骨髓瘤细胞 | 第55-56页 |
·细胞融合 | 第56页 |
·杂交瘤细胞的筛选 | 第56页 |
·F(ab~′)_2片段酶切与片段纯化 | 第56-57页 |
·双功能抗体的制备 | 第57-58页 |
第五章 结论 | 第58-59页 |
参考文献 | 第59-64页 |
致谢 | 第64-65页 |
个人简历及在学习期间发表的学位论文 | 第65页 |