| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 1 绪论 | 第11-20页 |
| 1.1 手性化合物 | 第11-12页 |
| 1.2 手性化合物合成方法 | 第12-13页 |
| 1.2.1 不对称化学合成法 | 第12页 |
| 1.2.2 化学拆分法 | 第12页 |
| 1.2.3 生物酶拆分法 | 第12-13页 |
| 1.3 手性1-苯乙醇 | 第13-14页 |
| 1.4 (R)-1-苯乙醇脱氢酶 | 第14页 |
| 1.5 氧化还原酶催化反应系统中NAD~+的再生研究 | 第14-17页 |
| 1.5.1 电化学法再生NAD~+ | 第14页 |
| 1.5.2 全细胞催化再生NAD~+ | 第14-15页 |
| 1.5.3 酶偶联法再生NAD~+ | 第15-16页 |
| 1.5.4 光化学法再生NAD~+ | 第16-17页 |
| 1.6 有机金属框架及使用其进行酶固定化的研究进展 | 第17-18页 |
| 1.6.1 有机金属框架 | 第17页 |
| 1.6.2 基于MOFs对蛋白质分子包裹的固定化酶研究进展 | 第17-18页 |
| 1.7 本研究的目的和意义 | 第18-20页 |
| 2 (R)-1-苯乙醇脱氢酶的提取及其酶学性质的研究 | 第20-36页 |
| 2.1 引言 | 第20页 |
| 2.2 实验试剂与材料 | 第20-22页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第20页 |
| 2.2.2 主要实验试剂 | 第20-21页 |
| 2.2.3 主要实验仪器与设备 | 第21页 |
| 2.2.4 培养基 | 第21页 |
| 2.2.5 菌种的保藏 | 第21-22页 |
| 2.3 实验方法 | 第22-30页 |
| 2.3.1 目的菌株的筛选 | 第22页 |
| 2.3.2 目的菌株16S rDNA的鉴定 | 第22页 |
| 2.3.3 (R)-PEDH的提取与纯化 | 第22-25页 |
| 2.3.4 酶活及蛋白含量的测定 | 第25-26页 |
| 2.3.5 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) | 第26-27页 |
| 2.3.6 (R)-PEDH酶学性质的测定 | 第27-30页 |
| 2.4 实验结果 | 第30-35页 |
| 2.4.1 菌种的鉴定结果 | 第30页 |
| 2.4.2 牛血清蛋白曲线 | 第30页 |
| 2.4.3 (R)_PEDH 纯化过程 | 第30-31页 |
| 2.4.4 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳结果 | 第31页 |
| 2.4.5 (R)-PEDH的酶学性质 | 第31-35页 |
| 2.5 本章小结 | 第35-36页 |
| 3 (R)-1-苯乙醇脱氢酶与光催化偶联再生NAD~+ | 第36-43页 |
| 3.1 引言 | 第36-37页 |
| 3.2 实验试剂及材料 | 第37页 |
| 3.2.1 实验试剂 | 第37页 |
| 3.2.2 实验材料 | 第37页 |
| 3.3 实验方法 | 第37-39页 |
| 3.3.1 光催化反应最适条件的确定 | 第37-38页 |
| 3.3.2 (R)-PEDH酶催化反应与光催化反应的偶联 | 第38-39页 |
| 3.4 实验结果与讨论 | 第39-42页 |
| 3.4.1 光催化的最适光源 | 第39页 |
| 3.4.2 光敏剂VB_2的最适浓度 | 第39-40页 |
| 3.4.3 光催化的最适pH | 第40页 |
| 3.4.4 (R)-PEDH催化与光催化的偶联结果 | 第40-42页 |
| 3.5 本章小结 | 第42-43页 |
| 4 基于金属有机框架的(R)-1-苯乙醇脱氢酶的固定化 | 第43-54页 |
| 4.1 前言 | 第43页 |
| 4.2 实验仪器及材料 | 第43-44页 |
| 4.2.1 实验仪器 | 第43页 |
| 4.2.2 实验试剂及材料 | 第43-44页 |
| 4.3 实验方法 | 第44-47页 |
| 4.3.1 反应物的配制与预处理 | 第44页 |
| 4.3.2 ZIF-8@(R)-PEDH的制备 | 第44页 |
| 4.3.3 ZIF-8@(R)-PEDH的扫描电镜表征 | 第44-45页 |
| 4.3.4 ZIF-8对(R)-PEDH包裹率的测定 | 第45页 |
| 4.3.5 ZIF-8@(R)-PEDH包裹蛋白量的测定 | 第45页 |
| 4.3.6 ZIF-8@(R)-PEDH最适pH的确定 | 第45-46页 |
| 4.3.7 ZIF-8@(R)-PEDH最适温度的确定 | 第46页 |
| 4.3.8 ZIF-8@(R)-PEDH动力学参数 | 第46页 |
| 4.3.9 ZIF-8@(R)-PEDH抗胰蛋白酶效果 | 第46页 |
| 4.3.10 ZIF-8@(R)-PEDH的循环使用次数的研究 | 第46-47页 |
| 4.4 实验结果与讨论 | 第47-52页 |
| 4.4.1 ZIF-8@(R)-PEDH形貌 | 第47-48页 |
| 4.4.2 ZIF-8@(R)-PEDH酶活包裹率 | 第48-49页 |
| 4.4.3 ZIF-8@(R)-PEDH蛋白包裹率 | 第49页 |
| 4.4.4 ZIF-8@(R)-PEDH酶动力学参数 | 第49-50页 |
| 4.4.5 ZIF-8@(R)-PEDH的最适pH | 第50页 |
| 4.4.6 ZIF-8@(R)-PEDH的最适反应温度 | 第50-51页 |
| 4.4.7 ZIF-8@(R)-PEDH抗蛋白酶性能 | 第51-52页 |
| 4.4.8 ZIF-8@(R)-PEDH的循环使用次数 | 第52页 |
| 4.5 本章小结 | 第52-54页 |
| 5 结论、问题与展望 | 第54-56页 |
| 5.1 结论 | 第54页 |
| 5.2 问题 | 第54-55页 |
| 5.3 展望 | 第55-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-65页 |
