蛋白质结构和动力学的分子动力学模拟
| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第10-27页 |
| 1.1 前言 | 第10-11页 |
| 1.2 蛋白质构象空间理论 | 第11-14页 |
| 1.3 分子动力学模拟 | 第14-16页 |
| 1.4 蛋白质结构和动力学研究现状和进展 | 第16-25页 |
| 1.4.1 蛋白质与水作用的研究 | 第16-19页 |
| 1.4.2 蛋白与蛋白相互作用的研究 | 第19-22页 |
| 1.4.3 蛋白质的熵计算 | 第22-25页 |
| 1.5 本论文的主要研究内容 | 第25-27页 |
| 第二章 水对蛋白质结构的影响 | 第27-43页 |
| 2.1 前言 | 第27-29页 |
| 2.2 模型和方法 | 第29-32页 |
| 2.2.1 分子动力学体系的建立 | 第29-30页 |
| 2.2.2 能量的计算以及相关系数计算 | 第30-31页 |
| 2.2.3 势能面粗糙度分析 | 第31-32页 |
| 2.3 结果和讨论 | 第32-41页 |
| 2.3.1 Pearson 相关系数的计算和讨论 | 第32-34页 |
| 2.3.2 势能面粗糙度的计算和讨论 | 第34-39页 |
| 2.3.3 能量相关系数与标准差的关系 | 第39-41页 |
| 2.4 本章小结 | 第41-43页 |
| 第三章 蛋白质相互作用的构象研究 | 第43-60页 |
| 3.1 前言 | 第43-45页 |
| 3.2 模型和方法 | 第45-51页 |
| 3.2.1 体系的建立和模拟 | 第45-48页 |
| 3.2.2 构象空间子态的聚类 | 第48-51页 |
| 3.3 结果和讨论 | 第51-59页 |
| 3.3.1 蛋白质结合的构象变化分析 | 第51-54页 |
| 3.3.2 构象空间子态的转化 | 第54-59页 |
| 3.4 本章小结 | 第59-60页 |
| 第四章 蛋白质的熵计算 | 第60-81页 |
| 4.1 前言 | 第60-62页 |
| 4.2 熵的理论计算方法 | 第62-66页 |
| 4.2.1 熵主导的构象态 | 第62-65页 |
| 4.2.2 Schlitter 熵算法 | 第65-66页 |
| 4.3 理论方法的验证和讨论 | 第66-71页 |
| 4.3.1 熵计算方法的模拟验证 | 第66-68页 |
| 4.3.2 对比其他熵计算方法的优势 | 第68-69页 |
| 4.3.3 讨论 | 第69-71页 |
| 4.4 蛋白质的熵计算和结合构象熵变 | 第71-79页 |
| 4.4.1 构象熵收敛性和分布 | 第71-76页 |
| 4.4.2 蛋白-蛋白结合构象熵变化 | 第76-79页 |
| 4.5 本章小结 | 第79-81页 |
| 结论 | 第81-83页 |
| 参考文献 | 第83-93页 |
| 附录 | 第93-105页 |
| 博士期间科研成果 | 第105-106页 |
| 后记和致谢 | 第106页 |
