| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-10页 |
| 符号对照表 | 第10-11页 |
| 第一章 引言 | 第11-30页 |
| ·蛋白质折叠 | 第11-27页 |
| ·蛋白质折叠研究的意义 | 第11-13页 |
| ·蛋白质折叠研究的概述 | 第13-17页 |
| ·蛋白质折叠研究的技术和手段 | 第17-20页 |
| ·蛋白质折叠的主要假说和模型 | 第20-22页 |
| ·蛋白质折叠中间体 | 第22-24页 |
| ·蛋白质去折叠的研究 | 第24-26页 |
| ·氟醇在蛋白质折叠研究中的应用 | 第26-27页 |
| ·精氨酸激酶的研究 | 第27-29页 |
| ·本论文的主要研究工作 | 第29-30页 |
| 第二章 精氨酸激酶的分离纯化 | 第30-36页 |
| ·实验材料与仪器 | 第30-32页 |
| ·材料和试剂 | 第30页 |
| ·溶液的配制 | 第30-32页 |
| ·实验仪器设备 | 第32页 |
| ·实验方法 | 第32-35页 |
| ·精氨酸激酶的分离纯化 | 第32-33页 |
| ·精氨酸浓度和活力的测定 | 第33-34页 |
| ·精氨酸激酶纯度的鉴定 | 第34-35页 |
| ·结果与讨论 | 第35-36页 |
| 第三章 精氨酸激酶在六氟异丙醇溶液中结构与活性的变化去折叠平衡态中间体存在的证据 | 第36-46页 |
| ·引言 | 第36-37页 |
| ·材料与方法 | 第37-39页 |
| ·实验结果 | 第39-44页 |
| ·AK在 HFIP中的聚沉 | 第39页 |
| ·AK在 HFIP中活性的变化 | 第39-40页 |
| ·AK二级结构的变化 | 第40-41页 |
| ·内源荧光和 ANS荧光测定 | 第41-44页 |
| ·讨论 | 第44-46页 |
| 第四章 HFIP诱导的α-螺旋对精氨酸激酶再折叠的影响 | 第46-56页 |
| ·引言 | 第46-47页 |
| ·材料与方法 | 第47-48页 |
| ·结果 | 第48-54页 |
| ·HFIP对脲变性 AK螺旋结构的诱导 | 第48-49页 |
| ·AK的折叠动力学 | 第49-51页 |
| ·再折叠的精氨酸激酶构象的变化 | 第51-53页 |
| ·再折叠 AK酶活力的变化 | 第53-54页 |
| ·讨论 | 第54-56页 |
| 参考文献 | 第56-65页 |
| 致谢 | 第65-66页 |
| 个人简历 | 第66页 |