| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 第一章 前言 | 第12-22页 |
| 1.1 细胞程序性死亡 | 第12-16页 |
| 1.1.1 细胞凋亡的研究状况 | 第13-14页 |
| 1.1.2 细胞凋亡的途径 | 第14-16页 |
| 1.2 细胞坏死 | 第16-20页 |
| 1.2.1 细胞程序性坏死与坏死小体 | 第16-17页 |
| 1.2.2 RIP3在细胞坏死中的作用 | 第17-18页 |
| 1.2.3 细胞坏死的生理病理功能 | 第18-19页 |
| 1.2.4 细胞程序性坏死的分子机制 | 第19-20页 |
| 1.2.5 MLKL在细胞坏死中的作用 | 第20页 |
| 1.3 立题背景 | 第20-22页 |
| 第二章 材料与方法 | 第22-40页 |
| 2.1 实验相关仪器和试剂 | 第22-24页 |
| 2.1.1 实验试剂 | 第22-23页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第23-24页 |
| 2.2 克隆实验相关方法 | 第24-31页 |
| 2.2.1 质粒载体 | 第24页 |
| 2.2.2 大肠杆菌的感受态细胞制备流程 | 第24-26页 |
| 2.2.3 质粒DNA的提取 | 第26-27页 |
| 2.2.4 质粒的限制性酶切检测 | 第27页 |
| 2.2.5 PCR反应体系 | 第27页 |
| 2.2.6 DNA的回收 | 第27-29页 |
| 2.2.7 DNA的纯化 | 第29页 |
| 2.2.8 质粒载体的构建 | 第29-31页 |
| 2.3 细胞相关实验和方法 | 第31-34页 |
| 2.3.1 细胞培养 | 第31-33页 |
| 2.3.2 稳转细胞珠的筛选 | 第33-34页 |
| 2.3.3 慢病毒包装与感染 | 第34页 |
| 2.4 蛋白质相关实验和方法 | 第34-38页 |
| 2.4.1 蛋白复合体的体外交联 | 第34-35页 |
| 2.4.2 免疫印迹 | 第35-37页 |
| 2.4.3 免疫共沉淀 | 第37-38页 |
| 2.5 荧光共聚焦显微镜相关 | 第38-40页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第40-62页 |
| 3.1 细胞程序性坏死过程中MLKL会形成八聚体聚体 | 第40-46页 |
| 3.1.1 在TNF介导的细胞坏死中MLKL形成八聚体 | 第40-42页 |
| 3.1.2 MLKL所形成的的八聚体是最大的聚体 | 第42-46页 |
| 3.2 TNF介导的坏死依赖MLKL八聚体的形成 | 第46-50页 |
| 3.2.1 MLKL中的S79,D106影响MLKL八聚体的组装 | 第46-48页 |
| 3.2.2 MLKL中的T122对于MLKL八聚体的组装有重要作用 | 第48-50页 |
| 3.3 MLKL的R30,R34影响八聚体整合到细胞膜 | 第50-54页 |
| 3.3.1 MLKL中的R30与R34对MLKL八聚体整合细胞膜有重要影响 | 第50-51页 |
| 3.3.2 R30和R34对MLKL结合细胞质膜十分重要 | 第51-54页 |
| 3.4 MLKL八聚体在细胞膜上 | 第54-60页 |
| 3.4.1 MLKL八聚体会透过细胞膜 | 第54-58页 |
| 3.4.2 MLKL八聚体的N端与C端不会穿过细胞膜 | 第58-60页 |
| 3.5 结果与讨论 | 第60-62页 |
| 附录1 图表索引 | 第62-63页 |
| 附录2 缩略语及中英文对照 | 第63-65页 |
| 参考文献 | 第65-72页 |
| 致谢 | 第72页 |
