| 摘要 | 第4-6页 |
| abstract | 第6-8页 |
| 第一章 绪论 | 第12-38页 |
| 1.1 纤维素和纤维素酶 | 第12-18页 |
| 1.1.1 生物能源简介 | 第12页 |
| 1.1.2 纤维素简介 | 第12-15页 |
| 1.1.3 纤维素酶的简介 | 第15-18页 |
| 1.2 纤维素酶的Linker | 第18-21页 |
| 1.2.1 Linker区域 | 第18-20页 |
| 1.2.2 PT-box结构 | 第20-21页 |
| 1.3 β-糖苷酶 | 第21-23页 |
| 1.3.1 β-糖苷酶简介 | 第21-22页 |
| 1.3.2 β-糖苷酶的应用 | 第22-23页 |
| 1.4 立题依据和实验设计 | 第23-26页 |
| 1.5 参考文献 | 第26-38页 |
| 第二章 纤维素内切酶Linker突变体的设计、构建、表达和纯化. | 第38-62页 |
| 2.1 引言 | 第38-39页 |
| 2.2 实验材料 | 第39-44页 |
| 2.2.1 菌株和质粒 | 第39-40页 |
| 2.2.2 溶液和培养基 | 第40-41页 |
| 2.2.3 实验试剂 | 第41-43页 |
| 2.2.4 实验仪器 | 第43-44页 |
| 2.3 实验方法 | 第44-51页 |
| 2.3.1 AcCel12B的构建 | 第44-46页 |
| 2.3.2 突变体AcCel12B-PT0的构建 | 第46-48页 |
| 2.3.3 突变体AcCel12B-PT1和AcCel12B-PT3的构建 | 第48-49页 |
| 2.3.4 AcCel12B和突变体表达纯化 | 第49-51页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第51-56页 |
| 2.4.1 AcCel12B的Linker突变体设计 | 第51-52页 |
| 2.4.2 AcCel12B的Linker突变体的构建 | 第52-54页 |
| 2.4.3 AcCel12B的Linker突变体的表达和纯化 | 第54-56页 |
| 2.5 小结 | 第56-57页 |
| 2.6 参考文献 | 第57-62页 |
| 第三章 纤维素内切酶Linker突变体的性质研究 | 第62-82页 |
| 3.1 引言 | 第62页 |
| 3.2 实验材料 | 第62页 |
| 3.3 实验方法 | 第62-65页 |
| 3.3.1 AcCel12B和突变体的酶学性质实验 | 第62-64页 |
| 3.3.2 AcCel12B和突变体对RAC水解的时间进程实验 | 第64页 |
| 3.3.3 AcCel12B和突变体的吸附和解吸附实验 | 第64-65页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第65-77页 |
| 3.4.1 AcCel12B和突变体的酶学性质 | 第65-68页 |
| 3.4.2 AcCel12B和突变体对RAC水解的时间进程 | 第68-71页 |
| 3.4.3 AcCel12B和突变体的吸附 | 第71-72页 |
| 3.4.4 AcCel12B和突变体的解吸附 | 第72-77页 |
| 3.5 小结 | 第77-78页 |
| 3.6 参考文献 | 第78-82页 |
| 第四章 新型糖苷酶的性质研究 | 第82-104页 |
| 4.1 引言 | 第82-83页 |
| 4.2 实验材料 | 第83页 |
| 4.3 实验方法 | 第83-87页 |
| 4.4 结果和讨论 | 第87-97页 |
| 4.4.1 AcBg序列比对分析结果 | 第87-89页 |
| 4.4.2 AcBg的表达及纯化 | 第89-90页 |
| 4.4.3 AcBg的酶学性质表征 | 第90-93页 |
| 4.4.4 单糖对AcBg的影响 | 第93-97页 |
| 4.5 小结 | 第97-98页 |
| 4.6 参考文献 | 第98-104页 |
| 创新点 | 第104-105页 |
| 展望 | 第105-106页 |
| 作者简介 | 第106页 |
| 已发表的论文 | 第106页 |
| 博士期间参加的学术会议 | 第106-107页 |
| 致谢 | 第107页 |
