摘要 | 第12-14页 |
ABSTRACT | 第14-16页 |
第一章 综述 | 第17-23页 |
1.1 纳豆激酶 | 第17-20页 |
1.1.1 纳豆激酶的发展史 | 第17页 |
1.1.2 纳豆激酶的结构和理化性质 | 第17-19页 |
1.1.3 抗凝血和溶栓机理探究 | 第19-20页 |
1.1.4 纳豆激酶的研究现状 | 第20页 |
1.2 所用金属离子概述 | 第20-22页 |
1.2.1 稀土离子 | 第21页 |
1.2.2 铜离子 | 第21页 |
1.2.3 钴离子和锰离子 | 第21-22页 |
1.3 结构基元模型与蛋白解折叠 | 第22页 |
1.3.1 模型概述 | 第22页 |
1.3.2 模型应用 | 第22页 |
1.4 本课题的主要研究内容及意义 | 第22-23页 |
第二章 金属离子与纳豆激酶相互作用的光谱研究 | 第23-43页 |
2.1 引言 | 第23页 |
2.2 材料 | 第23-24页 |
2.2.1 主要试剂 | 第23-24页 |
2.2.2 主要仪器 | 第24页 |
2.3 方法 | 第24-25页 |
2.3.1 金属离子溶液的配制 | 第24页 |
2.3.2 蛋白浓度的测定 | 第24页 |
2.3.3 聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第24页 |
2.3.4 荧光发射光谱 | 第24-25页 |
2.3.5 紫外-可见吸收光谱 | 第25页 |
2.3.6 荧光共振散射光谱 | 第25页 |
2.4 结果与讨论 | 第25-41页 |
2.4.1 纳豆激酶的制备 | 第25页 |
2.4.2 Tb3+与纳豆激酶的相互作用 | 第25-30页 |
2.4.3 Cu2+与纳豆激酶的相互作用 | 第30-35页 |
2.4.4 Co2+和Mn2+与纳豆激酶的相互作用 | 第35-37页 |
2.4.5 金属离子对酶聚集性质的影响 | 第37-41页 |
2.5 结论 | 第41-43页 |
第三章 金属离子对纳豆激酶活性的影响 | 第43-57页 |
3.1 引言 | 第43页 |
3.2 材料 | 第43-44页 |
3.2.1 主要试剂 | 第43-44页 |
3.2.2 主要仪器 | 第44页 |
3.3 方法 | 第44-46页 |
3.3.1 金属离子溶液的配制 | 第44页 |
3.3.2 四肽底物溶液的配制 | 第44页 |
3.3.3 纳豆激酶活性的测定 | 第44页 |
3.3.4 最适温度的测定 | 第44页 |
3.3.5 最适酸碱度的测定 | 第44页 |
3.3.6 酶促反应动力学 | 第44-45页 |
3.3.7 荧光发射光谱 | 第45页 |
3.3.8 紫外-可见吸收光谱 | 第45页 |
3.3.9 荧光共振光散射光谱 | 第45页 |
3.3.10 数据处理 | 第45-46页 |
3.4 结果与讨论 | 第46-56页 |
3.4.1 酶活性测定方法的建立 | 第46-49页 |
3.4.2 化学计量比的金属离子对酶活性的影响 | 第49-50页 |
3.4.3 高浓度金属离子对酶活性的影响 | 第50-53页 |
3.4.4 金属离子影响的纳豆激酶浓度与活性的关系 | 第53-56页 |
3.5 结论 | 第56-57页 |
第四章 金属离子对纳豆激酶稳定性的影响 | 第57-69页 |
4.1 引言 | 第57页 |
4.2 材料 | 第57-58页 |
4.2.1 主要试剂 | 第57页 |
4.2.2 主要仪器 | 第57-58页 |
4.3 方法 | 第58-59页 |
4.3.1 金属离子溶液的配制 | 第58页 |
4.3.2 化学变性剂溶液的配制 | 第58页 |
4.3.3 化学变性 | 第58页 |
4.3.4 数据处理 | 第58-59页 |
4.4 结果与讨论 | 第59-67页 |
4.4.1 尿素诱导的纳豆激酶解折叠 | 第59-62页 |
4.4.2 盐酸胍诱导的纳豆激酶解折叠 | 第62-65页 |
4.4.3 不同变性剂浓度下纳豆激酶的变性曲线和残余活性 | 第65-67页 |
4.5 结论 | 第67-69页 |
第五章 总结与展望 | 第69-71页 |
工作总结 | 第69-70页 |
工作展望 | 第70-71页 |
参考文献 | 第71-79页 |
攻读学位期间取得的研究成果 | 第79-80页 |
致谢 | 第80-81页 |
个人情况及联系方式 | 第81-82页 |