| 摘要 | 第8-11页 |
| Abstract | 第11-14页 |
| 第一章 文献综述 | 第15-23页 |
| 1.1 昆虫免疫系统概述 | 第15-18页 |
| 1.1.1 昆虫对外源物质的识别 | 第15页 |
| 1.1.2 昆虫免疫中的丝氨酸蛋白酶级联反应 | 第15-16页 |
| 1.1.3 黑化反应 | 第16-17页 |
| 1.1.4 抗菌肽的产生 | 第17-18页 |
| 1.2 Serpin的构象及其抑制机理 | 第18-19页 |
| 1.3 Serpin在昆虫免疫中的功能研究 | 第19-23页 |
| 1.3.1 Serpin参与调控免疫信号通路 | 第19-21页 |
| 1.3.2 家蚕中serpin的研究进展 | 第21-23页 |
| 第二章 引言 | 第23-25页 |
| 2.1 研究背景及目的意义 | 第23页 |
| 2.2 研究内容 | 第23-24页 |
| 2.3 研究技术路线 | 第24-25页 |
| 第三章 家蚕丝氨酸蛋白酶抑制剂Bmserpin32的克隆、表达纯化及抗体制备 | 第25-45页 |
| 3.1 实验材料与实验仪器 | 第25-29页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第25页 |
| 3.1.2 实验仪器 | 第25-26页 |
| 3.1.3 实验试剂 | 第26页 |
| 3.1.4 主要溶液配制 | 第26-29页 |
| 3.2 实验方法 | 第29-38页 |
| 3.2.1 家蚕丝氨酸蛋白酶抑制剂生物信息分析 | 第29页 |
| 3.2.2 目的基因克隆 | 第29-33页 |
| 3.2.3 原核表达载体构建 | 第33-34页 |
| 3.2.4 原核表达检测 | 第34-36页 |
| 3.2.5 重组Bmserpin32蛋白纯化及鉴定 | 第36-38页 |
| 3.2.6 抗体制备 | 第38页 |
| 3.3 实验结果 | 第38-43页 |
| 3.3.1 家蚕Bmserpin32生物信息分析 | 第38-40页 |
| 3.3.2 家蚕Bmserpin32基因克隆 | 第40页 |
| 3.3.3 重组Bmserpin32蛋白小量表达检测 | 第40-41页 |
| 3.3.4 重组Bmserpin32蛋白大量表达纯化及鉴定 | 第41-42页 |
| 3.3.5 Bmserpin32多克隆抗体制备 | 第42-43页 |
| 3.4 讨论 | 第43-45页 |
| 第四章 重组Bmserpin32蛋白活性分析 | 第45-57页 |
| 4.1 实验材料与实验仪器 | 第45-47页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第45页 |
| 4.1.2 实验仪器 | 第45页 |
| 4.1.3 实验试剂 | 第45-46页 |
| 4.1.4 主要溶液配制 | 第46-47页 |
| 4.2 实验方法 | 第47-49页 |
| 4.2.1 重组Bmserpin32对不同蛋白酶的抑制活性测定 | 第47页 |
| 4.2.2 重组Bmserpin32蛋白的稳定性分析 | 第47-48页 |
| 4.2.3 Bmserpin32蛋白的抑制化学计量分析 | 第48页 |
| 4.2.4 重组Bmserpin32蛋白的活性位点分析 | 第48-49页 |
| 4.3 实验结果 | 第49-55页 |
| 4.3.1 Bmserpin32对不同蛋白酶的活性测定 | 第49-50页 |
| 4.3.2 Bmserpin32稳定性分析 | 第50-51页 |
| 4.3.3 Bmserpin32抑制化学计量分析 | 第51-52页 |
| 4.3.4 Bmserpin32活性位点分析 | 第52-55页 |
| 4.4 讨论 | 第55-57页 |
| 第五章 家蚕Bmserpin32功能分析 | 第57-69页 |
| 5.1 实验材料与实验仪器 | 第57-58页 |
| 5.1.1 实验材料 | 第57页 |
| 5.1.2 实验仪器 | 第57页 |
| 5.1.3 实验试剂 | 第57-58页 |
| 5.1.4 主要溶液配制 | 第58页 |
| 5.2 实验方法 | 第58-62页 |
| 5.2.1 Bmserpin32在血淋巴中的表达情况分析 | 第58-59页 |
| 5.2.2 病原菌诱导后Bmserpin32的表达情况分析 | 第59-60页 |
| 5.2.3 Bmserpin32对抗菌肽的表达调控分析 | 第60页 |
| 5.2.4 Bmserpin32调控血淋巴黑化 | 第60-61页 |
| 5.2.5 Bmserpin32抑制酚氧化酶(PO)的活性 | 第61页 |
| 5.2.6 Bmserpin32与CLIP18体外结合 | 第61-62页 |
| 5.3 实验结果 | 第62-66页 |
| 5.3.1 Bmserpin32在血淋巴中的表达情况分析 | 第62页 |
| 5.3.2 病原菌诱导后Bmserpin32的表达情况分析 | 第62-63页 |
| 5.3.3 Bmserpin32对抗菌肽的表达调控分析 | 第63-64页 |
| 5.3.4 Bmserpin32调控血淋巴黑化 | 第64-65页 |
| 5.3.5 Bmserpin32抑制酚氧化酶(PO)的活性 | 第65页 |
| 5.3.6 Bmserpin32与CLIP18体外结合 | 第65-66页 |
| 5.4 讨论 | 第66-69页 |
| 第六章 综合与结论 | 第69-73页 |
| 6.1 Bmserpin32基本信息分析、克隆、原核表达纯化及抗体制备 | 第69页 |
| 6.2 重组Bmserpin32蛋白活性分析 | 第69-70页 |
| 6.3 家蚕Bmserpin32功能分析 | 第70-73页 |
| 参考文献 | 第73-81页 |
| 附录 | 第81-83页 |
| 在读期间发表论文及参研课题 | 第83-85页 |
| 致谢 | 第85-86页 |
