摘要 | 第4-5页 |
ABSTRACT | 第5-6页 |
缩略词表 | 第9-10页 |
第一章 文献综述 | 第10-30页 |
1.1 植物激素ABA的合成与运输 | 第10-12页 |
1.1.1 植物激素ABA的合成与代谢 | 第10-11页 |
1.1.2 植物激素ABA的运输 | 第11-12页 |
1.2 植物激素ABA的信号转导 | 第12-26页 |
1.2.1 ABA受体的研究进展 | 第13-16页 |
1.2.2 植物体内蛋白磷酸酶PP2C的研究进展 | 第16-20页 |
1.2.3 植物体内蛋白激酶SnRK2研究进展 | 第20-23页 |
1.2.4 植物体内ABA响应基因的研究进展 | 第23-24页 |
1.2.5 ABA调控的离子通道研究进展 | 第24-26页 |
1.3 植物激素ABA的功能 | 第26-28页 |
1.3.1 调节种子的休眠与萌发 | 第26-27页 |
1.3.2 响应干旱胁迫 | 第27-28页 |
1.3.3 调节气孔运动 | 第28页 |
1.4 本研究的目的和意义 | 第28-30页 |
第二章 材料和方法 | 第30-53页 |
2.1 实验材料 | 第30-31页 |
2.1.1 植物材料 | 第30页 |
2.1.2 植物培养材料 | 第30页 |
2.1.3 实验仪器 | 第30页 |
2.1.4 菌类材料及载体 | 第30-31页 |
2.1.5 实验使用的酶及试剂 | 第31页 |
2.2 常用溶液和培养基的配制 | 第31-32页 |
2.2.1 常用溶液的配制 | 第31页 |
2.2.2 常用培养基的配制 | 第31-32页 |
2.3 实验方法 | 第32-53页 |
2.3.1 ABA敏感突变体的筛选和遗传分析 | 第32-34页 |
2.3.2 生理实验方法 | 第34-35页 |
2.3.3 转基因植株的构建方法 | 第35-39页 |
2.3.4 分子生物学及生物化学实验方法 | 第39-53页 |
第三章 实验结果 | 第53-87页 |
3.1 ear1-1突变体的筛选和表型鉴定 | 第53-56页 |
3.2 EAR1基因的定位 | 第56-57页 |
3.3 EAR1基因超表达植株表型检测 | 第57-63页 |
3.4 EAR1基因组织表达分析 | 第63页 |
3.5 EAR1蛋白亚细胞定位分析 | 第63-64页 |
3.6 EAR1蛋白同源性分析 | 第64-66页 |
3.7 EAR1蛋白与A类PP2C蛋白相互作用 | 第66-68页 |
3.8 EAR1不影响ABA受体与A类PP2C蛋白相互作用 | 第68-69页 |
3.9 EAR1蛋白体外增强ABI1的磷酸酶活性 | 第69-71页 |
3.10 EAR1特异增强A类PP2C蛋白磷酸酶活性 | 第71-72页 |
3.11 EAR1蛋白截段功能分析 | 第72-74页 |
3.12 EAR1与A类PP2C蛋白N末端相互作用 | 第74-75页 |
3.13 EAR1与A类PP2C蛋白互作依赖于无序区域 | 第75-77页 |
3.14 EAR1部分解除A类PP2C蛋白N末端自抑制活性 | 第77-78页 |
3.15 EAR1通过PP2C间接抑制SnRK2激酶活性 | 第78-79页 |
3.16 ear1-1突变体内源OST1激酶活性升高 | 第79-81页 |
3.17 EAR1与PP2C的遗传分析 | 第81-83页 |
3.18 EAR1与SnRK2的遗传分析 | 第83-84页 |
3.19 ABA促进EAR1蛋白进入细胞核 | 第84-86页 |
3.20 ear1-1突变体中ABA响应基因检测 | 第86-87页 |
第四章 讨论与结论 | 第87-92页 |
4.1 EAR1增强A类PP2C磷酸酶活性 | 第87-88页 |
4.2 EAR1与PP2C互作的分子机制 | 第88-89页 |
4.3 PP2C多突变体中OST1的激活机制 | 第89页 |
4.4 ABA促进EAR1蛋白进入细胞核 | 第89-90页 |
4.5 结论与展望 | 第90-91页 |
4.6 EAR1可能的工作模型 | 第91-92页 |
参考文献 | 第92-102页 |
致谢 | 第102-104页 |
作者简历 | 第104页 |