| 摘要 | 第2-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 中英文缩略词对照表 | 第8-9页 |
| 第一章 综述 | 第9-20页 |
| 1 SLC38家族的钠离子偶联的中性氨基酸转运蛋白 | 第9-13页 |
| 1.1 SLC38家族概述 | 第9页 |
| 1.2 SLC38家族成员分类及其分布 | 第9-10页 |
| 1.3 SLC38家族在组织中的功能 | 第10-12页 |
| 1.4 SLC38家族成员的结构 | 第12-13页 |
| 2 SNAT1的研究进展 | 第13-14页 |
| 2.1 SNAT1的发现及分布 | 第13页 |
| 2.2 SNAT1的转运机制及功能特性 | 第13-14页 |
| 2.3 SNAT1的结构研究现状 | 第14页 |
| 3 SNAT2的研究进展 | 第14-16页 |
| 3.1 SNAT2的发现及分布 | 第14-15页 |
| 3.2 SNAT2的转运机制及功能特性 | 第15页 |
| 3.3 SNAT2的结构研究现状 | 第15-16页 |
| 4 SNAT3的研究进展 | 第16-17页 |
| 4.1 SNAT3的发现及分布 | 第16页 |
| 4.2 SNAT3的转运机制及功能特性 | 第16-17页 |
| 4.3 SNAT3的结构研究现状 | 第17页 |
| 5 二硫键的研究现状 | 第17-20页 |
| 第二章 HA-SNAT3融合蛋白的构建和鉴定 | 第20-35页 |
| 0 引言 | 第20-21页 |
| 1 材料与方法 | 第21-30页 |
| 1.1 材料 | 第21-22页 |
| 1.2 实验方法 | 第22-30页 |
| 2 实验结果 | 第30-33页 |
| 2.1 PCR扩增获得目的片段 | 第30-31页 |
| 2.2 目的片段和载体的双酶切反应 | 第31页 |
| 2.3 重组质粒的鉴定 | 第31-33页 |
| 2.4 HA-SNAT3融合蛋白的表达 | 第33页 |
| 3 讨论 | 第33-35页 |
| 第三章 化学修饰法鉴定SNAT1中的二硫键 | 第35-49页 |
| 0 引言 | 第35-37页 |
| 1 材料与方法 | 第37-44页 |
| 1.1 材料 | 第37-38页 |
| 1.2 实验方法 | 第38-44页 |
| 2 实验结果 | 第44-47页 |
| 2.1 SNAT1中存在二硫键 | 第44-45页 |
| 2.2 SNAT1中的Cys245和Cys262之间形成二硫键 | 第45-46页 |
| 2.3 SNAT1中的半胱氨酸残基和二硫键不影响SNAT1在细胞膜上的定位 | 第46-47页 |
| 3 讨论 | 第47-49页 |
| 第四章 化学修饰法鉴定SNAT2中的二硫键 | 第49-59页 |
| 0 引言 | 第49-50页 |
| 1 材料与方法 | 第50-53页 |
| 1.1 材料 | 第50-51页 |
| 1.2 实验方法 | 第51-53页 |
| 2 实验结果 | 第53-57页 |
| 2.1 SNAT2中存在二硫键 | 第53-54页 |
| 2.2 SNAT2中的Cys245和Cys279之间形成二硫键 | 第54-56页 |
| 2.3 SNAT2中的半胱氨酸残基和二硫键不影响SNAT2在细胞膜上的定位 | 第56-57页 |
| 3 讨论 | 第57-59页 |
| 参考文献 | 第59-66页 |
| 攻读学位期间的研究成果 | 第66-67页 |
| 致谢 | 第67-69页 |
| 附件 | 第69页 |
