| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-6页 |
| 目录 | 第6-8页 |
| 1 文献综述 | 第8-17页 |
| ·茶儿茶素生物合成途径及相关酶类研究现状 | 第8-11页 |
| ·ANR基因研究进展 | 第11-12页 |
| ·大肠杆菌表达系统 | 第12-17页 |
| ·原核表达载体 | 第13页 |
| ·真核基因在大肠杆菌中的表达 | 第13-15页 |
| ·大肠杆菌表达系统的影响因素 | 第15-17页 |
| 2 引言 | 第17-19页 |
| ·研究内容及意义 | 第17-18页 |
| ·研究路线 | 第18页 |
| ·研究内容 | 第18-19页 |
| 3 材料和方法 | 第19-28页 |
| ·实验材料 | 第19页 |
| ·仪器与试剂 | 第19-20页 |
| ·主要药品和试剂 | 第19页 |
| ·主要仪器 | 第19页 |
| ·主要试剂的配方 | 第19-20页 |
| ·实验方法 | 第20-28页 |
| ·CsANR1 和Cs ANR2 基因克隆 | 第20-22页 |
| ·CsANR1 和Cs ANR2 基因重组载体的构建 | 第22-23页 |
| ·CsANR1 与CsANR2 基因的原核表达 | 第23-25页 |
| ·CsANR基因原核表达条件的优化 | 第25-26页 |
| ·CsANR1 和CsANR2 融合蛋白的纯化 | 第26页 |
| ·CsANR1 和CsANR2 融合蛋白酶活性的检测 | 第26-27页 |
| ·CsANR1 和CsANR2 实时荧光定量PCR | 第27-28页 |
| 4 结果与分析 | 第28-39页 |
| ·RNA提取与质量检测 | 第28页 |
| ·CSANR1 和CSANR2 基因的克隆和生物信息学研究 | 第28-32页 |
| ·CsANR1 和CsANR2 全长基因的克隆 | 第28页 |
| ·CsANR1 和CsANR2 的ORF序列分析 | 第28-31页 |
| ·CsANR1 和CsANR2 的亚细胞定位分析 | 第31-32页 |
| ·CSANR1 和CSANR2 的原核表达 | 第32-37页 |
| ·不同时间诱导的融合蛋白的表达 | 第32-34页 |
| ·最佳诱导温度 | 第34-35页 |
| ·最佳诱导 IPTG浓度 | 第35页 |
| ·最佳氨苄青霉素浓度 | 第35-36页 |
| ·CsANR1 和CsANR2 融合蛋白的纯化 | 第36-37页 |
| ·CSANR1 融合蛋白和CSANR2 融合蛋白酶活的检测 | 第37-38页 |
| ·CSANR1 和CSANR2 实时荧光定量PCR分析 | 第38-39页 |
| 5 讨论 | 第39-42页 |
| ·CSANR基因的生物信息学分析 | 第39-40页 |
| ·CSANR1 和CSANR2 融合蛋白表达情况 | 第40-41页 |
| ·CSANR1 和CSANR2 酶活性 | 第41-42页 |
| 6 结论 | 第42-43页 |
| 参考文献 | 第43-48页 |
| 附录 英文缩写及注释 | 第48-49页 |
| 致谢 | 第49-50页 |
| 作者简介 | 第50页 |
