| 第一章 毛细管电色谱简介 | 第1-18页 |
| 第一节 毛细管电色谱的发展简史 | 第8-9页 |
| 第二节 毛细管电色谱的基本理论 | 第9-15页 |
| 2．1 双电层 | 第9-10页 |
| 2．2 电渗流 | 第10-11页 |
| 2．3 电泳 | 第11-12页 |
| 2．4 焦耳热效应 | 第12-13页 |
| 2．5 区带展宽 | 第13-14页 |
| 2．6 保留机理 | 第14-15页 |
| 第三节 柱制备技术 | 第15-18页 |
| 参考文献 | 第16-18页 |
| 第二章 强阴离子交换电色谱 | 第18-30页 |
| 第一节 引言 | 第18页 |
| 第二节 实验部分 | 第18-19页 |
| 2．1 仪器和试剂 | 第18-19页 |
| 2．2 柱制备 | 第19页 |
| 第三节 结果和讨论 | 第19-30页 |
| 3．1 吸附对保留的影响 | 第19-22页 |
| 3．2 电压对保留的影响 | 第22-25页 |
| 3．3 电解质离子浓度对保留的影响 | 第25-26页 |
| 3．4 SAX-CEC与CZE的选择性比较 | 第26-28页 |
| 参考文献 | 第28-30页 |
| 第三章 固定化酶在肽谱分析中的应用 | 第30-43页 |
| 第一节 酶的固定化 | 第30-36页 |
| 1．1 酶的固定化方法 | 第30-34页 |
| 1．1．1 吸附法 | 第31-32页 |
| 1．1．2 共价键结合 | 第32页 |
| 1．1．3 交联法 | 第32-33页 |
| 1．1．4 包埋法 | 第33页 |
| 1．1．5 各种固定化方法的优缺点 | 第33-34页 |
| 1．2 固定化酶的性质 | 第34-36页 |
| 1．2．1 酶的活力 | 第34-35页 |
| 1．2．2 酶的稳定性 | 第35页 |
| 1．2．3 酶的特征 | 第35-36页 |
| 第二节 蛋白质肽谱分析 | 第36-43页 |
| 2．1 蛋白质肽谱分析的意义 | 第36-38页 |
| 2．2 蛋白质肽谱分析的方法 | 第38-39页 |
| 2．2．1 SDS-PAGE肽谱分析 | 第38页 |
| 2．2．2 HPLC和CE肽谱分析 | 第38-39页 |
| 2．2．3 MS肽谱分析 | 第39页 |
| 2．3 固定化酶解微反应器用于肽谱分析 | 第39-40页 |
| 参考文献 | 第40-43页 |
| 第四章 毛细管金属螯合固定化酶反应器的的制备和应用 | 第43-59页 |
| 第一节 引言 | 第43页 |
| 第二节 实验部分 | 第43-50页 |
| 2．1 仪器和试剂 | 第43-44页 |
| 2．2 毛细管金属螯合固定化酶反应器的制备 | 第44-49页 |
| 2．2．1 合成方法的选择 | 第44-47页 |
| 2．2．2 毛细管的粗糙化 | 第47-48页 |
| 2．2．3 GLYMO-IDA-SIL ANE的合成 | 第48页 |
| 2．2．4 毛细管的硅烷化反应 | 第48-49页 |
| 2．2．5 胰蛋白酶的固定化 | 第49页 |
| 2．3 毛细管金属螯合固定化酶反应器用于蛋白质肽谱研究 | 第49-50页 |
| 2．3．1 毛细管微反应器酶解马心细胞色素C | 第49页 |
| 2．3．2 MALDI质谱测定 | 第49-50页 |
| 第三节 结果与讨论 | 第50-59页 |
| 3．1 IDA-Cu与酶的螯合物结构 | 第50-51页 |
| 3．2 毛细管微反应器的特点 | 第51页 |
| 3．3 基体及样品制备方法对测定结果的影响 | 第51页 |
| 3．4 酶解时间对测定结果的影响 | 第51-54页 |
| 3．5 蛋白质样品用量对测定结果的影响 | 第54页 |
| 3．6 酶解微反应器的再生 | 第54-58页 |
| 3．7 牛血清蛋白的肽谱分析 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-61页 |
| 附页 若干研究工作设想 | 第61页 |
| 1． 研制可再生的蛋白质手性柱 | 第61-62页 |
| 2． 半导体热电效应应用于电泳仪的改制 | 第62-65页 |
| 发表论文 | 第65-66页 |
| 致谢 | 第66页 |
