| 摘要 | 第3-5页 |
| ABSTRACT | 第5-6页 |
| 第一章 引言 | 第10-20页 |
| 1.1 锚蛋白(ankyrin)的介绍 | 第10-14页 |
| 1.1.1 锚蛋白ANK结构特征 | 第11-12页 |
| 1.1.2 植物锚蛋白研究进展 | 第12-14页 |
| 1.2 Sigma因子的简介 | 第14-15页 |
| 1.3 蛋白质相互作用的方法 | 第15-18页 |
| 1.4 本文的研究目的及意义 | 第18-20页 |
| 第二章 材料与方法 | 第20-45页 |
| 2.1 实验材料 | 第20-22页 |
| 2.1.1 主要实验仪器 | 第20页 |
| 2.1.2 培养基 | 第20页 |
| 2.1.3 菌株和质粒 | 第20-21页 |
| 2.1.4 酶类和试剂盒 | 第21页 |
| 2.1.5 其它试剂 | 第21页 |
| 2.1.6 生物信息学分析的主要软件与数据库 | 第21-22页 |
| 2.2 实验方法 | 第22-45页 |
| 2.2.1 酵母双杂交的方法验证ANK6和SIG5蛋白之间的相互作用关系 | 第22-30页 |
| 2.2.2 Pull-down的方法验证ANK6和SIG5蛋白之间的相互作用关系 | 第30-39页 |
| 2.2.3 SIG5组织表达分析 | 第39-45页 |
| 第三章 结果与分析 | 第45-54页 |
| 3.1 酵母双杂交验证ANK6和SIG5蛋白的相互作用关系 | 第45-48页 |
| 3.1.1 酵母双杂交载体构建 | 第45-46页 |
| 3.1.2 酵母双杂交证明了ANK6和SIG5蛋白的相互作用 | 第46-48页 |
| 3.2 Pull-down验证ANK6和SIG5蛋白的相互作用关系 | 第48-52页 |
| 3.2.1 蛋白表达载体的构建 | 第48-49页 |
| 3.2.2 蛋白诱导表达后进行SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第49-50页 |
| 3.2.3 Pull-down的结果验证了ANK6和SIG5蛋白的相互作用 | 第50-52页 |
| 3.3 SIG5的表达模式分析 | 第52-54页 |
| 3.3.1 启动子表达载体的构建与转基因植株的获得 | 第52-53页 |
| 3.3.2 GUS显色分析发现SIG5启动子的表达具有时空特异性 | 第53-54页 |
| 结语 | 第54-57页 |
| 参考文献 | 第57-60页 |
| 附录 | 第60-61页 |
| 致谢 | 第61-62页 |
