中文摘要 | 第6-8页 |
英文摘要 | 第8-9页 |
符号说明 | 第10-11页 |
第一章 综述 | 第11-26页 |
1 组织蛋白酶L的研究进展 | 第11-18页 |
1.1 蛋白酶分类及组织蛋白酶简介 | 第11-12页 |
1.2 组织蛋白酶的结构与功能 | 第12-16页 |
1.3 组织蛋白酶L研究意义及展望 | 第16-18页 |
2 溶菌酶的研究进展 | 第18-26页 |
2.1 无脊椎动物的先天免疫 | 第18-20页 |
2.2 对虾的免疫系统 | 第20-22页 |
2.3 溶菌酶的发现与分类 | 第22页 |
2.4 溶菌酶的结构与功能应用 | 第22-24页 |
2.5 溶菌酶的研究意义及展望 | 第24-26页 |
第二章 中国对虾组织蛋白酶L重组表达与性质研究 | 第26-39页 |
1 材料与方法 | 第27-32页 |
1.1 材料 | 第27页 |
1.2 主要溶液配方 | 第27-28页 |
1.3 方法 | 第28-32页 |
2 结果 | 第32-37页 |
2.1 FCL基因扩增 | 第32页 |
2.2 FCL-pET-30a重组质粒的构建和筛选 | 第32-34页 |
2.3 重组蛋白酶诱导表达 | 第34-35页 |
2.4 从包涵体中纯化重组蛋白 | 第35-36页 |
2.5 重组蛋白活性检测的结果 | 第36页 |
2.6 FCL蛋白表达模式 | 第36-37页 |
3 讨论 | 第37-39页 |
第三章 中国对虾溶菌酶的重组表达及性质研究 | 第39-48页 |
1 材料与方法 | 第39-40页 |
1.1 材料 | 第39页 |
1.2 主要溶液配方 | 第39页 |
1.3 方法 | 第39-40页 |
2 结果 | 第40-46页 |
2.1 FLYZ基因扩增 | 第41页 |
2.2 FLYZ-pET-30a(+)重组质粒的构建和筛选 | 第41-42页 |
2.3 重组溶菌酶(FLYZ)诱导表达 | 第42-44页 |
2.4 从包涵体中纯化重组蛋白 | 第44页 |
2.5 重组FLYZ蛋白的抗菌活性 | 第44-46页 |
3 讨论 | 第46-48页 |
论文总结 | 第48-49页 |
参考文献 | 第49-55页 |
致谢 | 第55-56页 |
发表和待发表的论文 | 第56-57页 |
学位论文评阅及答辩情况表 | 第57页 |