| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 缩略词表 | 第14-15页 |
| 第一章 绪论 | 第15-39页 |
| 1.1 天然笼形蛋白 | 第15-21页 |
| 1.1.1 天然笼形蛋白简介 | 第15-16页 |
| 1.1.2 天然笼形蛋白结构特征 | 第16页 |
| 1.1.3 天然笼形蛋白举例 | 第16-21页 |
| 1.2 设计合成的笼形蛋白 | 第21-27页 |
| 1.2.1 人造笼形蛋白简介 | 第21-24页 |
| 1.2.2 人造笼形蛋白举例及应用 | 第24-27页 |
| 1.3 铁储藏蛋白的结构与功能 | 第27-37页 |
| 1.3.1 铁储藏蛋白简介 | 第27-28页 |
| 1.3.2 铁储藏蛋白分子的结构和功能 | 第28-29页 |
| 1.3.3 植物、动物和微生物铁储藏蛋白之间的差异 | 第29-32页 |
| 1.3.4 铁核形成过程 | 第32-33页 |
| 1.3.5 铁储藏蛋白的应用 | 第33-37页 |
| 1.4 研究目的与意义 | 第37页 |
| 1.5 研究内容与技术路线 | 第37-39页 |
| 1.5.1 研究内容 | 第37-38页 |
| 1.5.2 技术路线 | 第38-39页 |
| 第二章 新型四十八聚笼形蛋白的制备与表征 | 第39-63页 |
| 2.1 前言 | 第39-40页 |
| 2.2 材料与方法 | 第40-49页 |
| 2.2.1 实验材料和仪器设备 | 第40-43页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第43-49页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第49-62页 |
| 2.3.1 突变体表达载体的构建 | 第49-50页 |
| 2.3.2 人重组铁储藏蛋白及突变体的分离纯化 | 第50-53页 |
| 2.3.3 亚基分子量测定 | 第53-54页 |
| 2.3.4 沉降速率超离心测定沉降系数 | 第54-55页 |
| 2.3.5 沉降平衡法测定突变体亚基数目 | 第55页 |
| 2.3.6 非变性质谱测定亚基数目 | 第55-56页 |
| 2.3.7 透射电镜图 | 第56页 |
| 2.3.8 X-ray晶体结构 | 第56-59页 |
| 2.3.9 负染电镜二维分类 | 第59-60页 |
| 2.3.10 高聚物与低聚物相互转变 | 第60-61页 |
| 2.3.11 晶体亚基与溶液亚基对比 | 第61-62页 |
| 2.4 小结 | 第62-63页 |
| 第三章 新型十六聚笼形蛋白的制备与表征 | 第63-85页 |
| 3.1 前言 | 第63-64页 |
| 3.2 材料与方法 | 第64-68页 |
| 3.2.1 实验材料和仪器设备 | 第64页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第64-68页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第68-84页 |
| 3.3.1 突变体表达载体的构建 | 第68-70页 |
| 3.3.2 人重组铁储藏蛋白及突变体的分离纯化 | 第70-72页 |
| 3.3.3 亚基分子量测定 | 第72-73页 |
| 3.3.4 沉降速率超离心测定沉降系数 | 第73页 |
| 3.3.5 沉降平衡法测定突变体亚基数目 | 第73-74页 |
| 3.3.6 圆二色谱测定突变体二级结构 | 第74页 |
| 3.3.7 荧光光谱测定微环境的变化 | 第74-75页 |
| 3.3.8 透射电镜图 | 第75-76页 |
| 3.3.9 冷冻电镜二维分类 | 第76页 |
| 3.3.10 插入氨基酸的位置和数目对组装的影响 | 第76-77页 |
| 3.3.11 X-ray晶体结构 | 第77-81页 |
| 3.3.12 铁氧化能力对比 | 第81页 |
| 3.3.13 突变体的酸稳定性 | 第81-82页 |
| 3.3.14 突变体包埋活性 | 第82-83页 |
| 3.3.15 癌细胞的吸收效率 | 第83-84页 |
| 3.4 小结 | 第84-85页 |
| 第四章 全文结论与展望 | 第85-87页 |
| 4.1 总结 | 第85页 |
| 4.2 创新点 | 第85-86页 |
| 4.3 展望 | 第86-87页 |
| 参考文献 | 第87-97页 |
| 致谢 | 第97-99页 |
| 个人简介 | 第99-100页 |