| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-32页 |
| ·刀豆概述 | 第10页 |
| ·凝集素 | 第10-12页 |
| ·凝集素的定义 | 第10页 |
| ·凝集素的分布 | 第10页 |
| ·凝集素的分类 | 第10-11页 |
| ·凝集素的生物学功能 | 第11-12页 |
| ·与细胞结合 | 第11页 |
| ·细胞凝集 | 第11页 |
| ·免疫反应 | 第11-12页 |
| ·细胞毒作用 | 第12页 |
| ·酶的作用 | 第12页 |
| ·刀豆凝集素的概述 | 第12-14页 |
| ·刀豆凝集素的结构 | 第13页 |
| ·刀豆凝集素在纯化糖蛋白方面的应用 | 第13-14页 |
| ·糖类物质和糖蛋白 | 第14-16页 |
| ·糖类物质 | 第14页 |
| ·糖缀合物与糖蛋白 | 第14-15页 |
| ·糖蛋白上糖链的生物学的功能 | 第15-16页 |
| ·糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用 | 第15-16页 |
| ·糖链影响糖蛋白的分泌和稳定性 | 第16页 |
| ·糖链参与分子识别和细胞识别 | 第16页 |
| ·糖蛋白上糖链的研究方法 | 第16-30页 |
| ·糖链的释放 | 第16-19页 |
| ·糖链的分离与纯化 | 第19页 |
| ·糖链结构分析的方法 | 第19-28页 |
| ·糖基化位点确定 | 第28-30页 |
| ·本研宄的目的及意义 | 第30-32页 |
| 第二章 刀豆凝集素的纯化 | 第32-42页 |
| ·凝集素的分离纯化方法 | 第32页 |
| ·材料与仪器 | 第32-33页 |
| ·实验材料与试剂 | 第32-33页 |
| ·实验仪器 | 第33页 |
| ·试验方法 | 第33-36页 |
| ·试验结果 | 第36-40页 |
| ·刀豆凝集素的提取 | 第36-37页 |
| ·DEAE离子交换层析初步纯化豆凝集素 | 第37页 |
| ·利用亲和层析柱Sephadex G-100进一步纯化刀豆凝集素 | 第37-38页 |
| ·刀豆凝集素纯度分析 | 第38-39页 |
| ·刀豆凝集素纯化工艺的优化 | 第39-40页 |
| ·本章小结 | 第40-42页 |
| 第三章 刀豆凝集素理化性质分析 | 第42-52页 |
| ·前言 | 第42页 |
| ·材料与仪器 | 第42-43页 |
| ·实验材料与试剂 | 第42-43页 |
| ·实验仪器 | 第43页 |
| ·试验方法 | 第43-45页 |
| ·刀豆凝集素亚基分子量测定 | 第43页 |
| ·刀豆凝集素对不同来源的红细胞的凝集性 | 第43-44页 |
| ·刀豆凝集素糖结合特异性 | 第44页 |
| ·刀豆凝集素蛋白含量测定 | 第44页 |
| ·刀豆凝集素糖含量测定 | 第44-45页 |
| ·刀豆凝集素糖肽类型分析 | 第45页 |
| ·试验结果 | 第45-50页 |
| ·刀豆凝集素纯度及亚基分子量 | 第45-47页 |
| ·刀豆凝集素对不同来源的红细胞的凝集性 | 第47页 |
| ·刀豆凝集素糖结合特异性 | 第47-48页 |
| ·刀豆凝集素蛋白含量 | 第48-49页 |
| ·刀豆凝集素糖含量测定 | 第49页 |
| ·刀豆凝集素糖肽类型 | 第49-50页 |
| ·本章小结 | 第50-52页 |
| 第四章 刀豆凝集素寡糖链分析 | 第52-64页 |
| ·材料与仪器 | 第52页 |
| ·实验材料、试剂以及仪器 | 第52页 |
| ·实验材料 | 第52页 |
| ·试剂 | 第52页 |
| ·实验方法 | 第52-54页 |
| ·刀豆凝集素寡糖链的释放 | 第52-53页 |
| ·刀豆凝集素寡糖链的纯化 | 第53页 |
| ·刀豆凝集素的单糖组成分析 | 第53页 |
| ·刀豆凝集素寡糖链单糖残基之间连接方式分析 | 第53-54页 |
| ·刀豆凝集素寡糖链的ESI质谱分析 | 第54页 |
| ·试验结果 | 第54-62页 |
| ·刀豆凝集素寡糖链释放与纯化 | 第54-55页 |
| ·刀豆凝集素寡糖链单糖组成分析 | 第55-57页 |
| ·刀豆凝集素寡糖链单糖残基之间连接方式分析 | 第57-58页 |
| ·刀豆凝集素寡糖链ESI质谱分析 | 第58-62页 |
| ·小结 | 第62-64页 |
| 结论 | 第64-66页 |
| 参考文献 | 第66-72页 |
| 攻读硕士期间取得的学术成果 | 第72-74页 |
| 致谢 | 第74页 |