| 中文摘要 | 第1-12页 |
| 英文摘要 | 第12-15页 |
| 缩写 | 第15-17页 |
| 第一章 前言 | 第17-28页 |
| 1 植物交替氧化酶 | 第18-19页 |
| 2 植物交替氧化酶的结构 | 第19-22页 |
| 3 植物交替氧化酶的活性 | 第22-23页 |
| 4 植物交替氧化酶的调控 | 第23-24页 |
| 5 植物交替氧化酶的生理功能 | 第24-25页 |
| 6 大肠杆菌表达交替氧化酶 | 第25-26页 |
| 7 分离植物天然交替氧化酶 | 第26-27页 |
| 8 目的 | 第27-28页 |
| 第二章 材料与方法 | 第28-47页 |
| 1 材料 | 第28-30页 |
| 2 方法 | 第30-47页 |
| ·细胞培养 | 第30页 |
| ·交替氧化酶重组基因转化大肠杆菌 | 第30页 |
| ·交替氧化酶融合蛋白表达 | 第30页 |
| ·十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第30-33页 |
| ·交替氧化酶免疫印迹 | 第33-35页 |
| ·交替氧化酶亚细胞定位 | 第35-36页 |
| ·交替氧化酶亲和层析 | 第36-37页 |
| ·三氯醋酸法沉淀交替氧化酶 | 第37页 |
| ·双向电泳分离交替氧化酶 | 第37-40页 |
| ·分离斑叶阿若母（Arum maculatum）线粒体 | 第40-41页 |
| ·溶解线粒体膜交替氧化酶 | 第41-43页 |
| ·氧电极测定交替氧化酶活性 | 第43-45页 |
| ·快速蛋白液相层析（FPLC） | 第45页 |
| ·丙酮酸对室温下AOX活性影响 | 第45页 |
| ·蛋白酶抑制剂(E64, Leupeptin, Pepstatin)对AOX 活性影响 | 第45-46页 |
| ·蛋白质银染显色 | 第46-47页 |
| 第三章 结果与分析 | 第47-75页 |
| 1 交替氧化酶融合蛋白在大肠杆菌中优化表达 | 第47-59页 |
| ·大肠杆菌pFLAG-1-AOX 表达原理 | 第47-49页 |
| ·重组质粒转化大肠杆菌 | 第49页 |
| ·交替氧化酶融合蛋白表达 | 第49-51页 |
| ·温度对交替氧化酶表达的影响 | 第51-53页 |
| ·宿主细胞性质对交替氧化酶表达的影响 | 第53页 |
| ·交替氧化酶融合蛋白优化表达 | 第53-57页 |
| ·交替氧化酶融合蛋白渗漏表达 | 第57-58页 |
| ·交替氧化酶免疫印迹第一抗体及第二抗体浓度筛选 | 第58-59页 |
| 2 AOX 融合蛋白宿主细胞亚细胞定位 | 第59-62页 |
| ·优化表达的交替氧化酶宿主细胞亚细胞定位 | 第59-60页 |
| ·不同温度18℃、25℃、30℃、37℃表达的交替氧化酶亚细胞定位 | 第60-62页 |
| ·不同细胞密度表达的交替氧化酶宿主细胞亚细胞定位 | 第62页 |
| 3 纯化宿主细胞外周质交替氧化酶 | 第62-65页 |
| ·纯化阳性对照细胞外周质细菌碱性磷酸酶（BAP） | 第64页 |
| ·纯化细胞外周质交替氧化酶 | 第64-65页 |
| 4 从海芋植物斑叶阿若母（Arum maculatum）花序组织线粒体分离纯化交替氧化酶 | 第65-75页 |
| ·分离线粒体膜交替氧化酶 | 第65-67页 |
| ·蛋白水解酶抑制剂对离体线粒体交替氧化酶活性影响 | 第67页 |
| ·丙酮酸对稳定纯化的交替氧化酶活性的作用 | 第67-69页 |
| ·纯化交替氧化酶 | 第69-72页 |
| ·双向电泳分离交替氧化酶 | 第72-75页 |
| 第四章 讨论 | 第75-90页 |
| 1 pFLAG-1-AOX 大肠杆菌优化表达 AOX | 第76-79页 |
| 2 从宿主细胞大肠杆菌分离纯化交替氧化酶 | 第79-81页 |
| 3 从海芋植物线粒体分离纯化天然的交替氧化酶 | 第81-85页 |
| 4 总结 | 第85-90页 |
| 参考文献 | 第90-99页 |
| 致谢 | 第99-100页 |
| 发表的主要学术论文目录 | 第100页 |
