| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 符号与缩略语说明 | 第11-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-25页 |
| 1.1 白藜芦醇 | 第13-16页 |
| 1.1.1 白藜芦醇的结构和理化性质 | 第13-14页 |
| 1.1.2 白藜芦醇在生物体内的代谢途径 | 第14页 |
| 1.1.3 白藜芦醇的生理功能 | 第14-16页 |
| 1.2 白藜芦醇的制备途径 | 第16-19页 |
| 1.2.1 溶剂提取法 | 第16页 |
| 1.2.2 化学合成法 | 第16-17页 |
| 1.2.3 生物合成法 | 第17-18页 |
| 1.2.4 酶法转化 | 第18-19页 |
| 1.3 β-葡萄糖苷酶 | 第19-22页 |
| 1.3.1 β-葡萄糖苷酶的微生物来源及性质 | 第19-21页 |
| 1.3.2 β-葡萄糖苷酶的底物特异性 | 第21页 |
| 1.3.3 β-葡萄糖苷酶的反应动力学和催化机理 | 第21-22页 |
| 1.4 白藜芦醇酯类产品 | 第22-23页 |
| 1.5 本课题的立题依据和意义 | 第23页 |
| 1.6 本课题研究思路与主要内容 | 第23-25页 |
| 第二章 β-葡萄糖苷酶产生菌的筛选及鉴定 | 第25-36页 |
| 2.1 前言 | 第25页 |
| 2.2 材料与方法 | 第25-29页 |
| 2.2.1 主要试剂与材料 | 第25页 |
| 2.2.2 主要仪器与设备 | 第25-26页 |
| 2.2.3 菌种来源 | 第26页 |
| 2.2.4 培养基 | 第26页 |
| 2.2.5 菌种活化和初筛 | 第26页 |
| 2.2.6 菌种复筛 | 第26页 |
| 2.2.7 菌种鉴定 | 第26-27页 |
| 2.2.8 β-葡萄糖苷酶活力的测定 | 第27-28页 |
| 2.2.9 白藜芦醇和虎杖苷的测定方法 | 第28页 |
| 2.2.10 产酶曲线 | 第28-29页 |
| 2.2.11 遗传稳定研究 | 第29页 |
| 2.2.12 酶解虎杖苷 | 第29页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第29-35页 |
| 2.3.1 菌种初筛 | 第29-30页 |
| 2.3.2 菌种复筛 | 第30-32页 |
| 2.3.3 菌种鉴定 | 第32-33页 |
| 2.3.4 发酵产酶曲线 | 第33页 |
| 2.3.5 遗传稳定研究 | 第33-34页 |
| 2.3.6 酶解虎杖苷 | 第34-35页 |
| 2.4 本章小结 | 第35-36页 |
| 第三章 β-葡萄糖苷酶的分离纯化及酶学性质研究 | 第36-54页 |
| 3.1 前言 | 第36页 |
| 3.2 材料与方法 | 第36-41页 |
| 3.2.1 主要试剂与材料 | 第36页 |
| 3.2.2 主要仪器与设备 | 第36-37页 |
| 3.2.3 粗酶液的制备 | 第37页 |
| 3.2.4 活性炭脱色 | 第37页 |
| 3.2.5 硫酸铵分级沉淀 | 第37页 |
| 3.2.6 HiTrap Q High Performance离子交换层析 | 第37-38页 |
| 3.2.7 Superdex 200 10/300GL凝胶过滤层析 | 第38页 |
| 3.2.8 SDS-PAGE凝胶电泳分析 | 第38页 |
| 3.2.9 BGL分子量测定 | 第38页 |
| 3.2.10 酶液中蛋白含量的测定 | 第38-39页 |
| 3.2.11 BGL活力测定方法 | 第39页 |
| 3.2.12 温度对酶活力及稳定性的影响 | 第39页 |
| 3.2.13 pH对酶活力及稳定性的影响 | 第39页 |
| 3.2.14 金属离子和试剂对酶活力及稳定性的影响 | 第39-40页 |
| 3.2.15 底物特异性 | 第40页 |
| 3.2.16 米氏常数的测定 | 第40页 |
| 3.2.17 葡萄糖对BGL的抑制性研究 | 第40页 |
| 3.2.18 BGL的质谱鉴定 | 第40-41页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第41-53页 |
| 3.3.1 活性炭脱色 | 第41页 |
| 3.3.2 硫酸铵分级沉淀 | 第41-42页 |
| 3.3.3 HiTrap Q High Performance离子交换层析 | 第42页 |
| 3.3.4 Superdex 200 10/300GL凝胶过滤层析 | 第42-43页 |
| 3.3.5 SDS-PAGE凝胶电泳分析 | 第43-44页 |
| 3.3.6 BGL分子量测定 | 第44页 |
| 3.3.7 BGL分离纯化结果 | 第44页 |
| 3.3.8 温度对酶活力及稳定性的影响 | 第44-45页 |
| 3.3.9 pH对酶活力及稳定性的影响 | 第45-46页 |
| 3.3.10 酶促反应进程曲线 | 第46-47页 |
| 3.3.11 金属离子和其他抑制剂对酶活力的影响 | 第47-48页 |
| 3.3.12 底物特异性 | 第48页 |
| 3.3.13 米氏常数的测定 | 第48-50页 |
| 3.3.14 葡萄糖对BGL抑制性的研究 | 第50-51页 |
| 3.3.15 BGL的质谱鉴定 | 第51-53页 |
| 3.4 本章小结 | 第53-54页 |
| 第四章 酶法转化、萃取、分离纯化白藜芦醇的工艺研究 | 第54-68页 |
| 4.1 前言 | 第54-55页 |
| 4.2 材料与方法 | 第55-58页 |
| 4.2.1 主要试剂与材料 | 第55页 |
| 4.2.2 主要仪器与设备 | 第55页 |
| 4.2.3 粗酶液的制备 | 第55页 |
| 4.2.4 酶法转化虎杖苷条件优化 | 第55页 |
| 4.2.5 超声辅助双水相萃取白藜芦醇 | 第55-57页 |
| 4.2.6 白藜芦醇的分离纯化 | 第57-58页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第58-67页 |
| 4.3.1 酶法转化虎杖苷条件优化 | 第58-61页 |
| 4.3.2 超声辅助双水相萃取白藜芦醇 | 第61-64页 |
| 4.3.3 白藜芦醇的分离纯化 | 第64-67页 |
| 4.4 本章小结 | 第67-68页 |
| 第五章 白藜芦醇羧酸酯产品的制备及鉴定 | 第68-89页 |
| 5.1 前言 | 第68页 |
| 5.2 材料与方法 | 第68-73页 |
| 5.2.1 主要试剂与材料 | 第68-69页 |
| 5.2.2 主要仪器与设备 | 第69页 |
| 5.2.3 实验操作步骤 | 第69-72页 |
| 5.2.4 分析方法 | 第72-73页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第73-88页 |
| 5.3.1 白藜芦醇与乙酰水杨酸成酯反应产物鉴定 | 第74-76页 |
| 5.3.2 白藜芦醇与肉桂酸成酯反应产物鉴定 | 第76-78页 |
| 5.3.3 白藜芦醇与亚麻酸成酯反应产物鉴定 | 第78-83页 |
| 5.3.4 白藜芦醇与花生四烯酸/DHA成酯反应产物鉴定 | 第83-86页 |
| 5.3.5 反应机理探讨 | 第86-88页 |
| 5.4 本章小结 | 第88-89页 |
| 主要结论与展望 | 第89-91页 |
| 主要结论 | 第89-90页 |
| 展望 | 第90-91页 |
| 论文创新点 | 第91-92页 |
| 致谢 | 第92-93页 |
| 参考文献 | 第93-102页 |
| 附录1 ：MALDI-TOF/TOF-MS测定结果谱图 | 第102-103页 |
| 附录2 :作者在攻读博士学位期间发表的论文 | 第103页 |
