| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-8页 |
| 目录 | 第8-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-24页 |
| 1 酸性成纤维细胞生长因子国内外研究现状 | 第10-16页 |
| ·aFGF概述 | 第10页 |
| ·aFGF的结构 | 第10-11页 |
| ·aFGF与其信号通路 | 第11-14页 |
| ·aFGF与神经系统疾病 | 第14-16页 |
| 2 阿尔茨海默病概况 | 第16-17页 |
| 3 大分子蛋白治疗中枢神经系统疾病的对策 | 第17-18页 |
| 4 穿膜肽Tat-PTD的研究进展 | 第18-22页 |
| ·Tat-PTD的概况 | 第18-19页 |
| ·穿膜肽Tat-PTD的穿膜机制 | 第19-20页 |
| ·Tat-PTD的优点 | 第20页 |
| ·Tat-PTD在神经系统疾病方面的应用 | 第20-22页 |
| 5 课题思路 | 第22-23页 |
| 6 技术路线 | 第23-24页 |
| 第二章 基因的克隆、表达及蛋白质的纯化鉴定 | 第24-44页 |
| 1 实验仪器和材料 | 第24-25页 |
| 2 实验方法 | 第25-36页 |
| ·基因的设计、扩增与克隆 | 第25-32页 |
| ·重组蛋白的表达 | 第32-33页 |
| ·重组蛋白的纯化鉴定 | 第33-36页 |
| 3 实验结果 | 第36-44页 |
| ·基因的设计、扩增与克隆 | 第36-38页 |
| ·重组蛋白的表达 | 第38-39页 |
| ·重组蛋白的纯化与鉴定 | 第39-44页 |
| 第三章 重组蛋白体外生物活性检测 | 第44-53页 |
| 1 实验仪器和材料 | 第44-45页 |
| 2 实验方法 | 第45-47页 |
| ·重组蛋白的促增殖活性检测 | 第45页 |
| ·Tat-aFGF融合蛋白在不同细胞中的定位 | 第45-47页 |
| ·重组蛋白对Aβ_(25-35)致大鼠海马神经元细胞毒性的拮抗作用 | 第47页 |
| 3 实验结果 | 第47-53页 |
| ·重组蛋白的促增殖活性检测 | 第47-48页 |
| ·Tat-aFGF融合蛋白在不同细胞中的定位 | 第48-51页 |
| ·重组蛋白对Aβ_(25-35)致大鼠海马神经元细胞毒性的拮抗作用 | 第51-53页 |
| 第四章 Tat-aFGF_(14-154)和Tat-aFGF_(27-154)穿过小鼠血脑屏障的活性检测 | 第53-61页 |
| 1 实验仪器和材料 | 第53页 |
| 2 实验方法 | 第53-56页 |
| 3 实验结果 | 第56-61页 |
| 第五章 讨论 | 第61-66页 |
| 1 重组蛋白的表达 | 第61页 |
| 2 融合蛋白的纯化 | 第61-62页 |
| 3 重组蛋白促Balb/c 3T3细胞分裂活性 | 第62-63页 |
| 4 融合蛋白在不同细胞中的定位 | 第63页 |
| 5 重组蛋白对Aβ_(25-35)致大鼠海马神经元细胞毒性的拮抗机制 | 第63-64页 |
| 6 融合蛋白穿过小鼠血脑屏障活性的初步研究 | 第64-66页 |
| 结论 | 第66-67页 |
| 展望 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-73页 |
| 附录 | 第73-87页 |
| 附录一:各种试剂和培养基的配制 | 第73-77页 |
| 附录二:目的基因的碱基序列 | 第77-79页 |
| 附录三:测序图 | 第79-83页 |
| 附录四:HE染色 | 第83-87页 |
| 英文缩略词表 | 第87-88页 |
| 攻硕期间发表论文 | 第88-89页 |
| 致谢 | 第89页 |
