| 摘要 | 第1-4页 |
| Summary | 第4-5页 |
| 缩略词 | 第5-10页 |
| 第一篇 文献综述 | 第10-28页 |
| ·CSFV 病毒粒子的结构 | 第11页 |
| ·CSFV 基因组结构与功能 | 第11-13页 |
| ·CSFV 的结构蛋白 | 第13-21页 |
| ·C 蛋白 | 第13-14页 |
| ·E0 蛋白（gp44/48） | 第14-19页 |
| ·E1 蛋白（gp33） | 第19-20页 |
| ·E2 蛋白（gp55） | 第20-21页 |
| ·CSFV 非结构蛋白的研究进展 | 第21-23页 |
| ·Npro | 第21-22页 |
| ·p7 | 第22页 |
| ·NS2～3 | 第22-23页 |
| ·CSFV 分子生物学诊断方法 | 第23-24页 |
| ·反转录-聚合酶链式反应（ RT-PCR ） | 第23-24页 |
| ·核酸探针技术 | 第24页 |
| ·CSFV 疫苗的研究 | 第24-28页 |
| ·CSFV 基因缺失型弱毒疫苗 | 第24-25页 |
| ·CSFV 亚单位疫苗 | 第25页 |
| ·CSFV 活载体重组疫苗 | 第25-26页 |
| ·CSFV 全长感染性cDNA 标记疫苗 | 第26-27页 |
| ·CSFV 核酸疫苗 | 第27-28页 |
| 第二篇 研究部分 | 第28-53页 |
| 前言 | 第28-29页 |
| 1 材料 | 第29页 |
| ·菌株、质粒和阳性血清 | 第29页 |
| ·工具酶和主要试剂 | 第29页 |
| ·主要仪器设备 | 第29页 |
| 2 方法 | 第29-42页 |
| ·引物设计 | 第29-30页 |
| ·目的片段的制备 | 第30页 |
| ·聚合酶链式反应（PCR） | 第30页 |
| ·PCR 扩增产物的凝胶电泳 | 第30页 |
| ·表达载体的制备 | 第30-31页 |
| ·增菌培养 | 第30页 |
| ·pET30c(+)质粒提取 | 第30-31页 |
| ·目的片段与表达载体的连接 | 第31-33页 |
| ·PCR 产物和载体质粒酶切 | 第31-32页 |
| ·酶切产物的纯化回收 | 第32-33页 |
| ·连接 | 第33页 |
| ·30C-E0-1725 重组表达载体的构建 | 第33-35页 |
| ·感受态细胞的制备 | 第33-34页 |
| ·连接产物的转化 | 第34-35页 |
| ·重组质粒的鉴定 | 第35页 |
| ·重组质粒在BL21（DE3）中的最佳诱导条件的确定 | 第35-36页 |
| ·IPTG 最佳诱导温度的确定 | 第36页 |
| ·IPTG 最佳诱导浓度的确定 | 第36页 |
| ·最佳诱导时间的确定 | 第36页 |
| ·重组表达蛋白的鉴定 | 第36-37页 |
| ·SDS-PAGE 电泳 | 第36-37页 |
| ·Western-blot 分析 | 第37-39页 |
| ·重组蛋白的大量诱导表达 | 第37-38页 |
| ·包涵体的分离与纯化 | 第38-39页 |
| ·包涵体的分离与纯化 | 第39-42页 |
| ·重组蛋白浓度的测定及抗原性的测定 | 第40页 |
| ·重组蛋白间接ELISA 检测方法的建立 | 第40-42页 |
| 3 结果 | 第42-49页 |
| ·目的基因的PCR 结果 | 第42页 |
| ·重组质粒的鉴定结果 | 第42-43页 |
| ·重组质粒的序列分析结果 | 第43-44页 |
| ·目的蛋白的表达及其抗原性分析 | 第44-45页 |
| ·重组蛋白的制备及纯化 | 第45页 |
| ·复性重组蛋白浓度及抗原活性的测定 | 第45-46页 |
| ·重组蛋白浓度的测定 | 第45页 |
| ·重组蛋白生物活性的检测结果 | 第45-46页 |
| ·重组蛋白间接ELISA 检测方法的建立 | 第46-49页 |
| ·棋盘滴定法选择抗原和血清的工作浓度 | 第46-47页 |
| ·间接ELISA 各项试验条件的优化 | 第47页 |
| ·阴阳性临界值的确定 | 第47-48页 |
| ·间接ELISA 的特异性检验（交叉试验） | 第48页 |
| ·间接ELISA 的检测方法 | 第48页 |
| ·间接ELISA 的初步应用 | 第48-49页 |
| 4 讨论 | 第49-51页 |
| 5 结论 | 第51-53页 |
| 致谢 | 第53-54页 |
| 参考文献 | 第54-62页 |
| 附录 | 第62-67页 |
| 试剂的配制 | 第62-67页 |
| 个人简介 | 第67-68页 |
| 导师简介 | 第68-69页 |