| 中文摘要 | 第8-11页 |
| 英文摘要 | 第11-13页 |
| 符号说明 | 第14-16页 |
| 前言 | 第16-22页 |
| 材料与方法 | 第22-48页 |
| 菌株、细胞株、质粒和实验动物 | 第22-24页 |
| 1、菌株 | 第22页 |
| 2、细胞株 | 第22页 |
| 3、质粒和引物 | 第22-24页 |
| 4、野生型小鼠 | 第24页 |
| 试剂与仪器设备 | 第24-32页 |
| 1、实验试剂 | 第24-26页 |
| 2、主要试剂的配制 | 第26-31页 |
| 3、主要仪器设备 | 第31-32页 |
| 实验方法 | 第32-48页 |
| 1、分子生物学实验 | 第32-35页 |
| 2、Western blot | 第35-36页 |
| 3、蛋白表达与纯化 | 第36-38页 |
| 4、细胞生物学实验 | 第38-46页 |
| 5、泛素化实验 | 第46-48页 |
| 结果 | 第48-73页 |
| 一、AhR可能是PPARγ的底物受体 | 第48-52页 |
| 1、小鼠组织中关键蛋白的表达情况 | 第48-49页 |
| 2、3T3-L1细胞中结合PPARγ的DCAF | 第49-50页 |
| 3、AhR使PPARγ蛋白质半衰期缩短 | 第50-52页 |
| 二、AhR参与组成CRL4B E3泛素连接酶复合体 | 第52-56页 |
| 1、细胞内泛素化实验证明AhR参与介导PPARγ泛素化修饰 | 第52-53页 |
| 2、细胞外泛素化实验证明AhR参与介导PPARγ泛素化修饰 | 第53-55页 |
| 3、PPARγ蛋白质通过泛素-蛋白酶体途径降解 | 第55-56页 |
| 三、AhR与PPARγ相互作用区域 | 第56-62页 |
| 1、AhR与PPARγ相互结合 | 第56-57页 |
| 2、构建PPARγ截短体质粒 | 第57-61页 |
| 3、AhR与PPARγ的作用区域位于PPARγ的氨基端 | 第61-62页 |
| 四、研究PPARγ发生泛素化的区域 | 第62-73页 |
| 1、构建PPARγ截短体质粒 | 第62-64页 |
| 2、PPARγ在羧基端发生泛素化 | 第64-66页 |
| 3、构建PPARy点突变质粒 | 第66-69页 |
| 4、PPARy泛素化修饰位点位于K347附近 | 第69-73页 |
| 讨论 | 第73-78页 |
| 结论 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-84页 |
| 致谢 | 第84-86页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文和专利申请情况 | 第86-87页 |
| 学位论文评阅及答辩情况表 | 第87页 |
