| 摘要 | 第6-7页 |
| abstract | 第7页 |
| 第一章 引言 | 第12-22页 |
| 1.1 流感病毒的形态和结构 | 第12-13页 |
| 1.2 流感病毒的复制 | 第13-15页 |
| 1.2.1 病毒的吸附、侵入和脱壳 | 第13-14页 |
| 1.2.2 病毒vRNP复合体入核 | 第14页 |
| 1.2.3 病毒RNA和蛋白质的生物合成 | 第14页 |
| 1.2.4 病毒vRNP复合体的出核 | 第14-15页 |
| 1.2.5 病毒的组装、出芽和释放 | 第15页 |
| 1.3 流感病毒M2蛋白 | 第15-18页 |
| 1.3.1 M2蛋白的合成 | 第16页 |
| 1.3.2 M2蛋白在流感病毒复制中的作用 | 第16-17页 |
| 1.3.3 M2蛋白与炎症、细胞自噬和凋亡 | 第17-18页 |
| 1.4 SGTA蛋白 | 第18-21页 |
| 1.4.1 SGTA的结构与功能 | 第18-19页 |
| 1.4.2 SGTA与BAG6复合体 | 第19-20页 |
| 1.4.3 SGTA与病毒感染 | 第20页 |
| 1.4.4 SGTA与激素受体 | 第20-21页 |
| 1.5 本研究的目的和意义 | 第21-22页 |
| 第二章 宿主蛋白SGTA与流感病毒M2蛋白相互作用的验证 | 第22-30页 |
| 2.1 材料 | 第22-23页 |
| 2.1.1 质粒、菌株、病毒和细胞 | 第22页 |
| 2.1.2 主要仪器和试剂 | 第22页 |
| 2.1.3 引物 | 第22-23页 |
| 2.2 方法 | 第23-25页 |
| 2.2.1 酵母回交验证 | 第23-24页 |
| 2.2.2 质粒构建 | 第24页 |
| 2.2.3 细胞转染 | 第24页 |
| 2.2.4 免疫共沉淀 | 第24页 |
| 2.2.5 Westernblotting | 第24页 |
| 2.2.6 激光共聚焦 | 第24-25页 |
| 2.3 结果 | 第25-28页 |
| 2.3.1 酵母回交验证 | 第25-26页 |
| 2.3.2 免疫共沉淀检测M2蛋白与SGTA蛋白相互作用 | 第26页 |
| 2.3.3 免疫共沉淀检测SGTA蛋白与M2蛋白相互作用区段 | 第26页 |
| 2.3.4 免疫共沉淀检测细胞内源性SGTA蛋白与M2蛋白相互作用 | 第26-27页 |
| 2.3.5 激光共聚焦检测SGTA蛋白与M2蛋白的共定位 | 第27-28页 |
| 2.4 讨论 | 第28-30页 |
| 第三章 宿主蛋白SGTA调控流感病毒复制及机制研究 | 第30-38页 |
| 3.1 材料 | 第30-31页 |
| 3.1.1 质粒和细胞 | 第30页 |
| 3.1.2 主要仪器和试剂 | 第30页 |
| 3.1.3 siRNA序列和sgRNA序列 | 第30-31页 |
| 3.2 方法 | 第31-32页 |
| 3.2.1 质粒构建 | 第31页 |
| 3.2.2 过表达细胞系 | 第31页 |
| 3.2.3 RNA干扰 | 第31页 |
| 3.2.4 敲除细胞系构建 | 第31页 |
| 3.2.5 病毒滴定 | 第31-32页 |
| 3.2.6 激光共聚焦 | 第32页 |
| 3.3 结果 | 第32-36页 |
| 3.3.1 过表达SGTA后对流感病毒复制影响 | 第32页 |
| 3.3.2 RNA干扰后对流感病毒复制影响 | 第32-33页 |
| 3.3.3 敲除SGTA后对流感病毒复制影响 | 第33-34页 |
| 3.3.4 SGTA蛋白对流感病毒复制早期的影响 | 第34-35页 |
| 3.3.5 SGTA蛋白对流感病毒M2蛋白稳定性的影响 | 第35-36页 |
| 3.4 讨论 | 第36-38页 |
| 第四章 全文结论 | 第38-39页 |
| 参考文献 | 第39-45页 |
| 致谢 | 第45-46页 |
| 作者简历 | 第46页 |
