摘要 | 第4-6页 |
Abstract | 第6-7页 |
引言 | 第12-13页 |
1 文献综述 | 第13-25页 |
1.1 同源模建 | 第13-14页 |
1.1.1 同源模建简介 | 第13页 |
1.1.2 同源模建的基本步骤 | 第13-14页 |
1.2 分子对接 | 第14-16页 |
1.2.1 分子对接简介 | 第14-15页 |
1.2.2 分子对接的基本步骤 | 第15-16页 |
1.3 降纤酶及免疫原性 | 第16-19页 |
1.3.1 降纤酶的临床应用及主要问题 | 第16页 |
1.3.2 免疫原性 | 第16-19页 |
1.4 果胶甲基酯酶 | 第19-21页 |
1.4.1 果胶甲基酯酶概述 | 第19-20页 |
1.4.2 黄曲霉果胶甲基酯酶抑制剂的研究意义 | 第20-21页 |
1.5 趋化因子 | 第21-23页 |
1.5.1 趋化因子简介 | 第21-22页 |
1.5.2 趋化因子表达与纯化的研究进展 | 第22-23页 |
1.5.3 趋化因子及其受体抑制剂的研究进展 | 第23页 |
1.6 选题依据和研究内容 | 第23-25页 |
1.6.1 选题依据 | 第23-24页 |
1.6.2 研究内容 | 第24-25页 |
2 白眉蝮蛇降纤酶的同源模建及B细胞抗原表位预测 | 第25-36页 |
2.1 引言 | 第25-26页 |
2.2 材料与方法 | 第26-27页 |
2.2.1 降纤酶氨基酸序列选择 | 第26页 |
2.2.2 白眉蝮蛇降纤酶的线性抗原表位预测 | 第26-27页 |
2.2.3 序列比对和基因树 | 第27页 |
2.2.4 白眉蝮蛇降纤酶的同源模建 | 第27页 |
2.2.5 白眉蝮蛇降纤酶的构象型抗原表位预测 | 第27页 |
2.3 结果与分析 | 第27-35页 |
2.3.1 白眉蝮蛇降纤酶的氨基酸序列 | 第27-28页 |
2.3.2 白眉蝮蛇降纤酶的二级结构及B细胞线性抗原表位的预测结果 | 第28-31页 |
2.3.3 白眉蝮蛇降纤酶的同源模建结果 | 第31-33页 |
2.3.4 白眉蝮蛇降纤酶的B细胞构象型抗原表位 | 第33-35页 |
2.4 小结 | 第35-36页 |
3 黄曲霉果胶甲基酯酶的同源模建及其抑制机理分析 | 第36-47页 |
3.1 引言 | 第36-37页 |
3.2 材料与方法 | 第37-39页 |
3.2.1 黄曲霉果胶甲基酯酶的序列确定 | 第37页 |
3.2.2 多重序列比对 | 第37页 |
3.2.3 模型的能量最小化优化与评价 | 第37页 |
3.2.4 分子对接 | 第37-39页 |
3.3 结果与分析 | 第39-46页 |
3.3.1 Blastp序列比对结果 | 第39-40页 |
3.3.2 PROMAL 3D序列比对结果 | 第40-42页 |
3.3.3 同源模建 | 第42页 |
3.3.4 同源模建的评价 | 第42-44页 |
3.3.5 抑制剂的分子对接结果 | 第44-46页 |
3.4 小结 | 第46-47页 |
4 人来源趋化因子CCL 1的重组制备、同源模建及抑制机理分析 | 第47-57页 |
4.1 引言 | 第47页 |
4.2 材料与方法 | 第47-50页 |
4.2.1 实验材料 | 第47-48页 |
4.2.2 pET-28a(+)-CCL1表达载体转化大肠杆菌BL21(DE3) | 第48-49页 |
4.2.3 重组人来源趋化因子CCL1的表达 | 第49页 |
4.2.4 重组人来源趋化因子CCL1的分离纯化 | 第49页 |
4.2.5 Western blotting | 第49-50页 |
4.2.6 重组人来源趋化因子CCL1的复性 | 第50页 |
4.2.7 酶活力检测和抑制剂的筛选 | 第50页 |
4.2.8 同源模建与分子对接 | 第50页 |
4.3 结果与分析 | 第50-56页 |
4.3.1 阳性克隆的筛选 | 第50-51页 |
4.3.2 CCL1在大肠杆菌细胞中的表达 | 第51-52页 |
4.3.3 人来源的趋化因子CCL1的分离纯化 | 第52页 |
4.3.4 人来源趋化因子CCL1的同源模建 | 第52-53页 |
4.3.5 人来源趋化因子CCL1抑制剂的筛选及抑制机理分析 | 第53-56页 |
4.4 小结 | 第56-57页 |
结论 | 第57-58页 |
参考文献 | 第58-65页 |
附录A 常用仪器一览表 | 第65-66页 |
附录B 大肠杆菌转化 | 第66-67页 |
附录C Western Blotting | 第67-68页 |
攻读硕士学位期间发表学术论文情况 | 第68-69页 |
致谢 | 第69-70页 |