| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 1 前言 | 第10-33页 |
| 1.1 干扰素 | 第10页 |
| 1.1.1 干扰素概况 | 第10页 |
| 1.2 干扰素调节因子家族 | 第10-15页 |
| 1.2.1 干扰素家族的结构与功能 | 第11-15页 |
| 1.3 干扰素调节因子3和干扰素调节因子7 | 第15-20页 |
| 1.3.1 干扰素调节因子3和干扰素调节因子7的结构与功能 | 第15-19页 |
| 1.3.2 IRF3和IRF7协同作用机制 | 第19-20页 |
| 1.4 干扰素调节因子7—Ⅰ型干扰素产生机制中最重要的转录因子 | 第20-25页 |
| 1.4.1 干扰素调节因子7的概况 | 第20-22页 |
| 1.4.2 IRF7参与调控Ⅰ型干扰素表达的信号通路 | 第22-24页 |
| 1.4.3 IRF7的其他功能 | 第24-25页 |
| 1.5 结构生物学概述 | 第25-31页 |
| 1.5.1 结构生物学研究方法和流程简介 | 第26-30页 |
| 1.5.2 影响蛋白质结晶的因素和解决方法 | 第30-31页 |
| 1.5.3 相位的确定 | 第31页 |
| 1.6 本课题的研究内容及方法 | 第31-32页 |
| 1.6.1 本课题的研究内容 | 第31页 |
| 1.6.2 本课题研究的技术流程 | 第31-32页 |
| 1.7 本课题研究的目的及意义 | 第32-33页 |
| 2 实验材料与方法 | 第33-56页 |
| 2.1 实验材料 | 第33-42页 |
| 2.1.1 实验质粒及菌株 | 第33页 |
| 2.1.2 常用试剂 | 第33-34页 |
| 2.1.3 主要仪器 | 第34-37页 |
| 2.1.4 培养基和主要溶液的配制 | 第37-42页 |
| 2.2 实验方法 | 第42-56页 |
| 2.2.1 目的基因的克隆 | 第42-49页 |
| 2.2.2 目的蛋白的表达和纯化 | 第49-53页 |
| 2.2.3 目的蛋白的结晶 | 第53-56页 |
| 3 实验结果与讨论 | 第56-83页 |
| 3.1 IRF7-DBD(DNA Binding Domain)的克隆表达及纯化 | 第56-66页 |
| 3.1.1 IRF7-DBD原有克隆及表达纯化情况 | 第56-63页 |
| 3.1.2 DBD_(14)的纯化及稳定性测试 | 第63-65页 |
| 3.1.3 IRF7 DBD_(14)晶体的生长 | 第65-66页 |
| 3.2 IRF7 IAD的表达及纯化 | 第66-80页 |
| 3.2.1 关于IRF7 IAD结构域研究的瓶颈 | 第66页 |
| 3.2.2 IRF7 IAD的随机截取克隆构建 | 第66-67页 |
| 3.2.3 IRF7 IAD的定点突变克隆构建 | 第67-69页 |
| 3.2.4 突变克隆的表达和纯化 | 第69-71页 |
| 3.2.5 479D-LB的结晶 | 第71-73页 |
| 3.2.6 479D硒代甲硫氨酸蛋白衍生物的制备及纯化 | 第73-77页 |
| 3.2.7 479D硒代甲硫氨酸蛋白的结晶 | 第77-79页 |
| 3.2.8 蛋白酶切实验 | 第79-80页 |
| 3.3 CSIV蛋白的纯化和结晶 | 第80-83页 |
| 4 分析与讨论 | 第83-85页 |
| 参考文献 | 第85-90页 |
| 附录 缩略词 | 第90-92页 |
| 致谢词 | 第92页 |
