| 摘要 | 第1-4页 |
| ABSTRACT | 第4-8页 |
| 第一章 文献综述 | 第8-22页 |
| ·酶的固定化技术 | 第8-10页 |
| ·生物酶 | 第8页 |
| ·固定化酶的含义 | 第8-9页 |
| ·固定化酶的优点 | 第9-10页 |
| ·固定化酶的性质 | 第10页 |
| ·共价结合法固定化酶 | 第10-13页 |
| ·传统共价结合固定化酶研究的相关背景 | 第10-12页 |
| ·定向固定化 | 第12-13页 |
| ·生物粘合剂多巴胺应用于固定化酶的可行性 | 第13-14页 |
| ·α-淀粉酶及其研究进展 | 第14-18页 |
| ·α-淀粉酶简介 | 第14-15页 |
| ·α-淀粉酶的研究进展 | 第15-17页 |
| ·α-淀粉酶固定化研究方面的进展 | 第17-18页 |
| ·酶固定化与膜分离结合 | 第18-21页 |
| ·膜分离技术在固定化酶领域的应用 | 第18-19页 |
| ·膜固定化酶方面存在问题及发展方向 | 第19-21页 |
| ·本论文的主要研究内容 | 第21-22页 |
| 第二章 生物粘合剂多巴胺在α-淀粉酶固定化于树脂球的应用 | 第22-45页 |
| ·实验过程 | 第22-29页 |
| ·实验仪器及实验药品、试剂配制 | 第22-25页 |
| ·固定化酶的制备 | 第25-26页 |
| ·固定化酶活力的定义及其测定方法 | 第26-27页 |
| ·最适固定化条件的确定 | 第27-28页 |
| ·固定化酶、游离酶最适反应条件 | 第28页 |
| ·DM*X-5 固定化α-淀粉酶的稳定性 | 第28-29页 |
| ·表征 | 第29页 |
| ·结果与讨论 | 第29-44页 |
| ·固定化载体的确定 | 第29-31页 |
| ·DM*X-5 固定α-淀粉酶最适固定化温度 | 第31-32页 |
| ·DM*X-5 固定α-淀粉酶最适固定化pH | 第32-33页 |
| ·DM*X-5 固定α-淀粉酶最适固定化给酶量 | 第33-34页 |
| ·DM*X-5 固定α-淀粉酶最适固定化时间 | 第34-35页 |
| ·X-5 树脂经多巴胺处理最适时间 | 第35-36页 |
| ·DM*X-5 固定α-淀粉酶最适反应条件 | 第36-38页 |
| ·DM*X-5 固定化α-淀粉酶的稳定性 | 第38-40页 |
| ·表征 | 第40-44页 |
| ·小结 | 第44-45页 |
| 第三章 生物粘合剂多巴胺在聚丙烯腈膜固定α-淀粉酶中的应用 | 第45-57页 |
| ·实验过程 | 第45-47页 |
| ·实验试剂及仪器 | 第45页 |
| ·PAN膜的预处理 | 第45-46页 |
| ·空白PAN膜固定化α-淀粉酶 | 第46页 |
| ·PAN膜经多巴胺处理 | 第46页 |
| ·DM*PAN膜固定化α-淀粉酶 | 第46页 |
| ·膜固定化α-淀粉酶活力的测定 | 第46-47页 |
| ·DM*PAN膜固定化α-淀粉酶循环稳定性 | 第47页 |
| ·扫描电镜观测膜表面结构 | 第47页 |
| ·结果与讨论 | 第47-55页 |
| ·膜固定α-淀粉酶酶活力 | 第47-49页 |
| ·DM*PAN膜固定化酶适宜固定化条件 | 第49-52页 |
| ·DM*PAN膜固定化α-淀粉酶稳定性 | 第52-54页 |
| ·SEM对膜表面表征 | 第54-55页 |
| ·小结 | 第55-57页 |
| 第四章 结论 | 第57-59页 |
| 参考文献 | 第59-63页 |
| 发表论文和参加科研情况说明 | 第63-64页 |
| 致谢 | 第64页 |