D-aminoacylase的分离纯化和特性研究
| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-6页 |
| 目录 | 第6-8页 |
| 第一章 绪论 | 第8-20页 |
| ·D-氨基酸 | 第8-16页 |
| ·概念 | 第8-9页 |
| ·生物体内分布 | 第9-10页 |
| ·体内来源 | 第10-11页 |
| ·生理作用 | 第11-13页 |
| ·应用 | 第13-14页 |
| ·制备方法 | 第14-16页 |
| ·DAA研究 | 第16-20页 |
| ·理化性质 | 第16-17页 |
| ·生物学特性 | 第17-20页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第20-28页 |
| ·实验材料 | 第20-21页 |
| ·试剂 | 第20页 |
| ·纯化介质 | 第20页 |
| ·试剂盒 | 第20页 |
| ·菌株 | 第20-21页 |
| ·培养基 | 第21页 |
| ·缓冲液和溶液 | 第21页 |
| ·设备和仪器 | 第21页 |
| ·实验方法 | 第21-28页 |
| ·DAA酶促反应 | 第21-22页 |
| ·D-氨基酸检测 | 第22-23页 |
| ·TNJL143-2菌的培养和裂解 | 第23页 |
| ·菌体DAA蛋白的分离和纯化 | 第23-24页 |
| ·DAA蛋白特性分析 | 第24-25页 |
| ·底物催化特异性检测 | 第25页 |
| ·DAA酶最适酶促反应条件 | 第25页 |
| ·DAA酶活性影响因素分析 | 第25-26页 |
| ·DAA基因序列分析 | 第26-27页 |
| ·DAA同源性分析 | 第27-28页 |
| 第三章 结果和讨论 | 第28-40页 |
| ·DAA蛋白纯度和分子量测定 | 第28-29页 |
| ·DAA蛋白N末端氨基酸序列分析 | 第29页 |
| ·DAA催化底物特异性分析 | 第29-30页 |
| ·DAA酶促反应的最适条件 | 第30-32页 |
| ·最适pH | 第30-31页 |
| ·最适温度 | 第31-32页 |
| ·DAA酶活性影响因素 | 第32-35页 |
| ·热稳定性分析 | 第32页 |
| ·酸碱条件下酶稳定性分析 | 第32-33页 |
| ·金属离子及螯合剂EDTA对酶活性的影响 | 第33-34页 |
| ·底物浓度对酶活性的影响 | 第34-35页 |
| ·DAA(AcyM)基因序列分析 | 第35-37页 |
| ·氨基酸序列同源性分析 | 第37-39页 |
| ·制作系统树 | 第39-40页 |
| 结论 | 第40-41页 |
| 致谢 | 第41-42页 |
| 参考文献 | 第42-47页 |
