摘要 | 第5-8页 |
ABSTRACT | 第8-10页 |
第1章 绪论 | 第15-27页 |
1.1 酶和酶的固定化 | 第15-17页 |
1.1.1 固定化酶 | 第15-16页 |
1.1.2 固定化酶方法 | 第16-17页 |
1.2 无载体固定化酶 | 第17-20页 |
1.2.1 无载体固定化酶研究进展 | 第17-18页 |
1.2.2 交联酶聚集体的制备 | 第18页 |
1.2.3 交联酶聚集体的研究现状 | 第18-19页 |
1.2.4 交联酶聚集体的组合固定化 | 第19-20页 |
1.3 单酶纳米凝胶技术 | 第20-21页 |
1.3.1 单分子纳米酶固定化 | 第20页 |
1.3.2 单酶纳米凝胶的研究现状 | 第20-21页 |
1.4 层层自组装技术 | 第21-23页 |
1.4.1 聚电解质 | 第21-22页 |
1.4.2 层层自组装的研究现状 | 第22-23页 |
1.5 酶法蛋白交联 | 第23-25页 |
1.5.1 谷氨酰胺转氨酶(TG) | 第23-24页 |
1.5.2 谷氨酰胺转氨酶的应用 | 第24-25页 |
1.6 脂肪酶及其固定化 | 第25页 |
1.7 本论文主要研究内容 | 第25-27页 |
第2章 水相原位聚合增强交联脂肪酶聚集体稳定性的研究 | 第27-52页 |
2.1 引言 | 第27页 |
2.2 实验材料 | 第27-29页 |
2.2.1 主要试剂 | 第27-28页 |
2.2.2 主要仪器 | 第28-29页 |
2.3 实验方法 | 第29-34页 |
2.3.1 固定化酶的制备 | 第29-30页 |
2.3.2 交联脂肪酶聚集体凝胶的制备条件优化 | 第30-32页 |
2.3.3 交联脂肪酶聚集体凝胶的结构表征 | 第32页 |
2.3.4 交联脂肪酶聚集体凝胶的催化性质研究 | 第32-33页 |
2.3.5 脂肪酶蛋白含量及酶活力的测定方法 | 第33-34页 |
2.4 结果与讨论 | 第34-51页 |
2.4.1 标准曲线的绘制 | 第34-36页 |
2.4.2 交联脂肪酶聚集体凝胶的制备 | 第36-42页 |
2.4.3 交联脂肪酶聚集体凝胶的结构表征 | 第42-44页 |
2.4.4 交联脂肪酶聚集体凝胶的催化性质研究 | 第44-51页 |
2.5 本章小结 | 第51-52页 |
第3章 层层自组装硅化增强交联脂肪酶聚集体稳定性的研究 | 第52-65页 |
3.1 引言 | 第52页 |
3.2 实验材料 | 第52页 |
3.2.1 主要试剂 | 第52页 |
3.2.2 主要仪器 | 第52页 |
3.3 实验方法 | 第52-54页 |
3.3.1 固定化酶的制备 | 第52-53页 |
3.3.2 层层自组装硅化交联脂肪酶聚集体的结构表征 | 第53-54页 |
3.3.3 层层自组装硅化交联脂肪酶聚集体的催化性质研究 | 第54页 |
3.3.4 酶活力的测定方法 | 第54页 |
3.4 结果与讨论 | 第54-63页 |
3.4.1 层层自组装硅化交联脂肪酶聚集体的制备 | 第54-55页 |
3.4.2 层层自组装硅化交联脂肪酶聚集体的结构表征 | 第55-58页 |
3.4.3 层层自组装硅化交联脂肪酶聚集体的催化性质研究 | 第58-63页 |
3.5 本章小结 | 第63-65页 |
第4章 酶法交联增强交联脂肪酶聚集体稳定性的研究 | 第65-76页 |
4.1 引言 | 第65页 |
4.2 实验材料 | 第65页 |
4.2.1 主要试剂 | 第65页 |
4.2.2 主要仪器 | 第65页 |
4.3 实验方法 | 第65-67页 |
4.3.1 固定化酶的制备 | 第65-66页 |
4.3.2 牛血清白蛋白酶法包埋交联脂肪酶聚集体的结构表征 | 第66页 |
4.3.3 牛血清白蛋白酶法包埋交联脂肪酶聚集体的催化性质研究 | 第66-67页 |
4.3.4 酶活力的测定方法 | 第67页 |
4.4 结果与讨论 | 第67-74页 |
4.4.1 牛血清白蛋白酶法包埋交联脂肪酶聚集体的制备 | 第67页 |
4.4.2 牛血清白蛋白酶法包埋交联脂肪酶聚集体的结构表征 | 第67-69页 |
4.4.3 牛血清白蛋白酶法包埋交联脂肪酶聚集体的催化性质研究 | 第69-74页 |
4.5 本章小结 | 第74-76页 |
第5章 结论与展望 | 第76-79页 |
5.1 结论 | 第76-77页 |
5.2 展望 | 第77-79页 |
参考文献 | 第79-89页 |
攻读学位期间发表的学术论文目录 | 第89-90页 |
致谢 | 第90-91页 |