| 提要 | 第1-12页 |
| 第一章 前言 | 第12-44页 |
| ·酶与手性 | 第12-15页 |
| ·手性的研究意义及重要性 | 第12-13页 |
| ·手性化合物的制备 | 第13-14页 |
| ·酶在手性技术上的应用 | 第14-15页 |
| ·脂肪酶 | 第15-21页 |
| ·脂肪酶的概述 | 第15-16页 |
| ·脂肪酶的活性部位结构及其催化机理 | 第16-17页 |
| ·脂肪酶催化拆分 | 第17-20页 |
| ·脂肪酶在应用中存在的问题 | 第20-21页 |
| ·固定化酶 | 第21-35页 |
| ·固定化酶的概述 | 第21-22页 |
| ·酶的固定化方法 | 第22-30页 |
| ·吸附法 | 第22-24页 |
| ·包埋法 | 第24-26页 |
| ·共价法 | 第26-28页 |
| ·交联法 | 第28-30页 |
| ·固定化酶的制备原则 | 第30-31页 |
| ·固定化酶的性质 | 第31-34页 |
| ·酶固定化过程中存在的问题 | 第34-35页 |
| ·本文的研究思想与主要内容 | 第35-37页 |
| ·参考文献 | 第37-44页 |
| 第二章 介孔分子筛固定化脂肪酶的研究 | 第44-69页 |
| ·引言 | 第44-45页 |
| ·材料与方法 | 第45-48页 |
| ·主要仪器 | 第45页 |
| ·主要试剂 | 第45-46页 |
| ·脂肪酶溶液的制备 | 第46页 |
| ·脂肪酶的固定化 | 第46页 |
| ·脂肪酶的活力测定 | 第46-47页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第47页 |
| ·固定化脂肪酶的活力回收和固定化率 | 第47页 |
| ·分子筛SBA-15 的合成与表征 | 第47-48页 |
| ·分子筛SBA-15 的表面修饰 | 第48页 |
| ·结果与讨论 | 第48-65页 |
| ·固定化载体的选择 | 第48-50页 |
| ·SBA-15 的合成与表征结果 | 第50-52页 |
| ·对SBA-15 载体的改性研究 | 第52-57页 |
| ·SBA-15 载体的表面修饰 | 第52-54页 |
| ·含不同模板量的SBA-15 的制备 | 第54-57页 |
| ·固定化条件对SBA-15(48)固定化酶的影响 | 第57-60页 |
| ·酶浓度对脂肪酶固定化的影响 | 第57页 |
| ·环境pH 对脂肪酶固定化的影响 | 第57-58页 |
| ·缓冲液离子强度对脂肪酶固定化的影响 | 第58-59页 |
| ·固定化时间对脂肪酶固定化的影响 | 第59-60页 |
| ·固定化酶的表征 | 第60页 |
| ·固定化酶的紫外光谱 | 第60-61页 |
| ·固定化过程分析 | 第61-65页 |
| ·结论 | 第65-66页 |
| ·参考文献 | 第66-69页 |
| 第三章 大孔树脂对脂肪酶的固定化研究 | 第69-97页 |
| ·引言 | 第69-70页 |
| ·材料和方法 | 第70-74页 |
| ·实验材料 | 第70-71页 |
| ·HP20 固定化脂肪酶 | 第71页 |
| ·EC-EP固定化脂肪酶 | 第71-72页 |
| ·EC-EP载体活化度的测定 | 第72-73页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第73页 |
| ·吸附曲线的绘制 | 第73页 |
| ·固定化脂肪酶的活力测定 | 第73页 |
| ·固定化脂肪酶的固定化效率和活力回收 | 第73-74页 |
| ·结果与讨论 | 第74-93页 |
| ·载体的筛选 | 第74-75页 |
| ·HP20-PSL固定化条件的优化 | 第75-79页 |
| ·HP20-PSL的吸附平衡等温线 | 第79-80页 |
| ·HP20-PSL吸附过程的动力学研究 | 第80-85页 |
| ·HP20-PSL的固定化历程 | 第85-86页 |
| ·EC-EP对脂肪酶的固定化 | 第86-87页 |
| ·EC-EP载体活化度的优化 | 第87-89页 |
| ·EC-EP-NH_2-PSL固定化条件的优化 | 第89-90页 |
| ·EC-EP-NH_2 固定化脂肪酶的机理研究 | 第90-93页 |
| ·结论 | 第93页 |
| ·参考文献 | 第93-97页 |
| 第四章 交联脂肪酶聚集体的制备 | 第97-113页 |
| ·引言 | 第97-98页 |
| ·材料与方法 | 第98-99页 |
| ·实验材料 | 第98页 |
| ·脂肪酶的固定化 | 第98-99页 |
| ·CLEAs红外光谱的测定 | 第99页 |
| ·固定化脂肪酶的活力测定 | 第99页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第99页 |
| ·固定化脂肪酶的固定化效率和活力回收 | 第99页 |
| ·结果与讨论 | 第99-110页 |
| ·沉淀剂的选择 | 第99-101页 |
| ·CLEAs制备条件的优化 | 第101-106页 |
| ·酶浓度对CLEAs的影响 | 第102页 |
| ·沉淀剂用量对CLEAs的影响 | 第102-104页 |
| ·交联剂的加入量对CLEAs的影响 | 第104-105页 |
| ·交联时间对CLEAs的影响 | 第105-106页 |
| ·表面活性剂对CLEAs的影响 | 第106-107页 |
| ·CLEAs的红外光谱 | 第107-108页 |
| ·戊二醛在CLEAs制备过程中的反应机理 | 第108-110页 |
| ·结论 | 第110页 |
| ·参考文献 | 第110-113页 |
| 第五章 固定化酶酶学性质的研究 | 第113-127页 |
| ·引言 | 第113页 |
| ·材料和方法 | 第113-115页 |
| ·实验材料 | 第113-114页 |
| ·温度对固定酶的影响 | 第114页 |
| ·pH对固定化酶的影响 | 第114页 |
| ·金属离子对固定化酶的影响 | 第114页 |
| ·固定化酶的相对活力 | 第114页 |
| ·固定化酶的剩余活力 | 第114-115页 |
| ·结果与讨论 | 第115-124页 |
| ·温度对固定化酶活性和稳定性的影响 | 第115-116页 |
| ·pH对固定化酶活性和稳定性的影响 | 第116-118页 |
| ·金属离子对固定化酶活性的影响 | 第118-119页 |
| ·固定化酶在水相和有机相中的稳定性 | 第119-123页 |
| ·固定化酶的储藏稳定性 | 第123-124页 |
| ·结论 | 第124-125页 |
| ·参考文献 | 第125-127页 |
| 第六章 固定化脂肪酶催化拆分2-[(2-甲基-6-乙基)苯基氨基]丙酸的研究 | 第127-152页 |
| ·引言 | 第127-128页 |
| ·材料和方法 | 第128-131页 |
| ·仪器和药品 | 第128-129页 |
| ·背景电解质溶液和样品溶液的配制 | 第129页 |
| ·实验方法 | 第129页 |
| ·NEMPA 转化率(C)的检测 | 第129-130页 |
| ·NEMPA 对映体过量值(e.e.p)的检测 | 第130-131页 |
| ·立体选择性比率(E)的计算 | 第131页 |
| ·结果与讨论 | 第131-147页 |
| ·固定化酶的筛选 | 第131-132页 |
| ·Ac-CLEA和EC-EP固定化酶催化拆分NEMPA | 第132-140页 |
| ·温度对催化拆分的影响 | 第132-133页 |
| ·pH对催化拆分的影响 | 第133-135页 |
| ·固定化酶加入量对催化拆分的影响 | 第135-136页 |
| ·催化拆分NEMPA的反应进程 | 第136-137页 |
| ·催化拆分NEMPA的动力学分析 | 第137-140页 |
| ·固定化酶的重复使用 | 第140-141页 |
| ·有机溶剂对固定化脂肪酶活性和立体选择性的影响 | 第141-144页 |
| ·表面活性剂对固定化脂肪酶活性和立体选择性的影响 | 第144-147页 |
| ·结论 | 第147-148页 |
| ·参考文献 | 第148-152页 |
| 第七章 固定化脂肪酶催化拆分手性2-辛醇的研究 | 第152-178页 |
| ·引言 | 第152-153页 |
| ·材料和方法 | 第153-156页 |
| ·主要试剂和仪器 | 第153页 |
| ·酶催化(R,S)-2-辛醇的酯交换反应 | 第153页 |
| ·底物转化率的测定 | 第153-154页 |
| ·2-辛醇的光学纯度(e.e.)的测定 | 第154-155页 |
| ·立体选择性比率(E)的测定 | 第155页 |
| ·产物的分离 | 第155-156页 |
| ·结果与讨论 | 第156-172页 |
| ·固定化酶的筛选 | 第156-157页 |
| ·固定化酶拆分2-辛醇反应条件的确定 | 第157-163页 |
| ·提高固定化酶拆分2-辛醇的催化活性和立体选择性 | 第163-169页 |
| ·固定化酶的水含量 | 第163-165页 |
| ·有机溶剂 | 第165-169页 |
| ·固定化酶拆分2-辛醇的反应进程 | 第169-171页 |
| ·固定化酶的重复使用 | 第171-172页 |
| ·结论 | 第172-173页 |
| ·参考文献 | 第173-178页 |
| 攻读博士期间的主要成果 | 第178-180页 |
| 摘要 | 第180-185页 |
| Abstract | 第185-191页 |
| 致谢 | 第191页 |