| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-28页 |
| ·鸡传染性支气管炎概述 | 第13-20页 |
| ·病原学 | 第13-14页 |
| ·基因组结构 | 第14-15页 |
| ·结构蛋白及功能 | 第15-17页 |
| ·流行病学 | 第17页 |
| ·预防与控制 | 第17-20页 |
| ·冠状病毒M 蛋白的研究进展 | 第20-23页 |
| ·冠状病毒M 蛋白功能 | 第20-21页 |
| ·M 蛋白的相互作用 | 第21-23页 |
| ·抗原表位的研究方法及IBV 抗原表位研究进展 | 第23-27页 |
| ·抗原表位的研究方法 | 第23-25页 |
| ·抗原表位的研究意义 | 第25-26页 |
| ·IBV 抗原表位研究进展 | 第26-27页 |
| ·研究目的和意义 | 第27-28页 |
| 第二章 鸡传染性支气管炎病毒重组 M 蛋白的制备与抗原性检测 | 第28-38页 |
| ·材料和方法 | 第28-33页 |
| ·材料 | 第28页 |
| ·M 蛋白基因的RT-PCR 扩增 | 第28-29页 |
| ·M 蛋白基因克隆载体的构建 | 第29-30页 |
| ·M 蛋白基因表达载体的构建 | 第30-31页 |
| ·M 蛋白基因的表达 | 第31-32页 |
| ·重组M 蛋白的纯化 | 第32-33页 |
| ·重组M 蛋白的Western Blot 分析 | 第33页 |
| ·结果 | 第33-36页 |
| ·M 蛋白基因的RT-PCR 结果 | 第33-34页 |
| ·重组质粒pMD18-T-M 的鉴定 | 第34页 |
| ·M 蛋白基因序列测定结果 | 第34页 |
| ·pET-30c-M 重组表达质粒的酶切鉴定结果 | 第34-35页 |
| ·重组M 蛋白的表达纯化结果 | 第35页 |
| ·重组M 蛋白的抗原性检测结果 | 第35-36页 |
| ·讨论 | 第36-38页 |
| 第三章 鸡传染性支气管炎病毒 M 蛋白单克隆抗体的制备与鉴定 | 第38-48页 |
| ·材料和方法 | 第38-42页 |
| ·材料 | 第38页 |
| ·动物免疫 | 第38页 |
| ·单克隆抗体的制备 | 第38-41页 |
| ·杂交瘤细胞及单克隆抗体特性的鉴定 | 第41-42页 |
| ·结果 | 第42-45页 |
| ·ELISA 筛选方法的建立 | 第42-43页 |
| ·杂交瘤细胞株的建立 | 第43页 |
| ·杂交瘤细胞染色体分析 | 第43页 |
| ·单克隆抗体亚类的鉴定 | 第43-44页 |
| ·单克隆抗体特异性鉴定 | 第44-45页 |
| ·讨论 | 第45-48页 |
| 第四章 鸡传染性支气管炎病毒 M 蛋白抗原表位的鉴定 | 第48-59页 |
| ·材料和方法 | 第48-51页 |
| ·材料 | 第48-49页 |
| ·表位预测及短肽设计 | 第49-50页 |
| ·M 蛋白分段扩增、克隆与表达 | 第50页 |
| ·Pepscan 技术筛选抗原 | 第50-51页 |
| ·表位反应原性检测 | 第51页 |
| ·表位的保守性及同源性分析 | 第51页 |
| ·结果 | 第51-57页 |
| ·M 表位预测及短肽设计结果 | 第51-52页 |
| ·M 蛋白分段扩增、克隆与表达 | 第52-53页 |
| ·Pepscan 技术筛选抗原表位 | 第53-55页 |
| ·表位的反应原性检测结果 | 第55-56页 |
| ·表位的保守性及同源性分析结果 | 第56-57页 |
| ·讨论 | 第57-59页 |
| 第五章 结论 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-69页 |
| 致谢 | 第69-70页 |
| 作者简历 | 第70页 |
