| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第一章 绪论 | 第12-28页 |
| 1.1 共轭亚油酸的简介 | 第12-19页 |
| 1.1.1 结构及功能 | 第12-17页 |
| 1.1.2 天然来源及合成 | 第17-19页 |
| 1.2 脂肪酶的简介 | 第19-21页 |
| 1.2.1 脂肪酶概况 | 第19页 |
| 1.2.2 脂肪酶的催化反应 | 第19-20页 |
| 1.2.3 脂肪酶的性质研究 | 第20-21页 |
| 1.2.4 Lipase AYS概述 | 第21页 |
| 1.3 固定化酶的简介 | 第21-26页 |
| 1.3.1 固定化载体 | 第22页 |
| 1.3.2 固定化方法 | 第22-23页 |
| 1.3.3 固定化酶的应用 | 第23-26页 |
| 1.4 本课题的意义和内容 | 第26-28页 |
| 1.4.1 研究意义 | 第26页 |
| 1.4.2 研究内容 | 第26-28页 |
| 第二章 Lipase AYS催化拆分共轭亚油酸 | 第28-39页 |
| 2.1 材料和仪器 | 第28-29页 |
| 2.1.1 主要材料和试剂 | 第28-29页 |
| 2.1.2 主要仪器和设备 | 第29页 |
| 2.2 实验方法 | 第29-33页 |
| 2.2.1 CLA的酶法酯化拆分 | 第29-31页 |
| 2.2.2 酶活测定 | 第31页 |
| 2.2.3 总酯化率的测定 | 第31-32页 |
| 2.2.4 产物分析及拆分效率计算 | 第32页 |
| 2.2.5 产物分离及回收率的计算 | 第32-33页 |
| 2.3 结果和讨论 | 第33-38页 |
| 2.3.1 酯化反应影响因素的考察 | 第33-37页 |
| 2.3.2 反应产物的分离以及回收率的计算 | 第37-38页 |
| 2.4 本章小结 | 第38-39页 |
| 第三章 Lipase AYS的固定化及其性质研究 | 第39-48页 |
| 3.1 材料和仪器 | 第39-40页 |
| 3.1.1 主要材料和试剂 | 第39-40页 |
| 3.1.2 主要仪器和设备 | 第40页 |
| 3.2 实验方法 | 第40-42页 |
| 3.2.1 树脂的预处理 | 第40-41页 |
| 3.2.2 固定化酶的制备 | 第41页 |
| 3.2.3 蛋白吸附量的测定 | 第41页 |
| 3.2.4 水解酶活测定 | 第41-42页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第42-47页 |
| 3.3.1 固定化载体的筛选 | 第42-43页 |
| 3.3.2 固定化条件的优化 | 第43-45页 |
| 3.3.3 固定化酶的性质研究 | 第45-47页 |
| 3.4 本章小结 | 第47-48页 |
| 第四章 固定化酶Lipase AYS催化拆分共轭亚油酸 | 第48-58页 |
| 4.1 材料和仪器 | 第48-49页 |
| 4.1.1 主要材料和试剂 | 第48页 |
| 4.1.2 主要仪器和设备 | 第48-49页 |
| 4.2 实验方法 | 第49-51页 |
| 4.2.1 CLA的酶法拆分 | 第49-50页 |
| 4.2.2 总酯化率的测定 | 第50页 |
| 4.2.3 产物分析及拆分效率计算 | 第50-51页 |
| 4.2.4 产物分离及回收率的计算 | 第51页 |
| 4.2.5 固定化酶的重复利用性 | 第51页 |
| 4.3 结果和讨论 | 第51-57页 |
| 4.3.1 酯化反应影响因素的考察 | 第51-55页 |
| 4.3.2 固定化酶催化反应产物的分离 | 第55-56页 |
| 4.3.3 游离酶和固定化酶酯化效果的比较 | 第56页 |
| 4.3.4 固定化酶Lipase AYS的重复稳定性 | 第56-57页 |
| 4.4 本章小结 | 第57-58页 |
| 结论与展望 | 第58-61页 |
| 结论 | 第58-59页 |
| 创新点 | 第59-60页 |
| 展望 | 第60-61页 |
| 参考文献 | 第61-66页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第66-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
| 附表 | 第68页 |