| 摘要 | 第3-4页 |
| abstract | 第4页 |
| 前言 | 第8-10页 |
| 第1章 文献综述 | 第10-22页 |
| 1.1 抗生素残留的来源、危害及解决方法 | 第10-13页 |
| 1.1.1 抗生素残留的来源 | 第10页 |
| 1.1.2 抗生素残留产生的危害 | 第10-12页 |
| 1.1.3 抗生素残留的解决方法 | 第12-13页 |
| 1.2 β-内酰胺酶概述 | 第13-16页 |
| 1.2.1 β-内酰胺酶的分类 | 第13-14页 |
| 1.2.2 TEM型 β-内酰胺酶的理化性质及结构 | 第14-16页 |
| 1.3 酶固定化概述 | 第16-20页 |
| 1.3.1 固定化酶方法 | 第16-18页 |
| 1.3.2 固定化对酶活性的影响 | 第18-19页 |
| 1.3.3 磁性纳米粒固定化酶的应用 | 第19-20页 |
| 1.4 本课题的研究意义与主要内容 | 第20-22页 |
| 第2章 共价结合β-内酰胺酶MNPs的制备及其降解青霉素G效能的评价 | 第22-42页 |
| 2.1 实验试剂及仪器 | 第22-23页 |
| 2.1.1 实验试剂 | 第22-23页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第23页 |
| 2.2 β-内酰胺酶-MNPs共价结合及工艺优化 | 第23-26页 |
| 2.2.1 β-内酰胺酶-MNPs共价结合 | 第23-24页 |
| 2.2.2 共价结合过程的工艺优化 | 第24-25页 |
| 2.2.3 β-内酰胺酶活力测定 | 第25-26页 |
| 2.3 负载β-内酰胺酶MNPs的表征及效能评价 | 第26-30页 |
| 2.3.1 负载β-内酰胺酶MNPs的表征 | 第26页 |
| 2.3.2 降解青霉素G效能的评价 | 第26-30页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第30-41页 |
| 2.4.1 β-内酰胺酶-MNPs共价结合工艺优化结果 | 第30-32页 |
| 2.4.2 负载β-内酰胺酶MNPs的表征 | 第32-37页 |
| 2.4.3 降解青霉素G的效能 | 第37-41页 |
| 2.5 本章小结 | 第41-42页 |
| 第3章 交联后固定化β-内酰胺酶MNPs的制备及性能考察 | 第42-54页 |
| 3.1 实验试剂及仪器 | 第42-43页 |
| 3.1.1 实验试剂 | 第42页 |
| 3.1.2 实验仪器 | 第42-43页 |
| 3.2 实验方法 | 第43-45页 |
| 3.2.1 交联后固定化β-内酰胺酶MNPs的合成及工艺优化 | 第43-44页 |
| 3.2.2 交联后固定化β-内酰胺酶MNPs表征及性能评价 | 第44-45页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第45-52页 |
| 3.3.1 交联后固定化β-内酰胺酶MNPs工艺优化结果 | 第45-46页 |
| 3.3.2 交联后固定化β-内酰胺酶-MNPs的表征及性能 | 第46-52页 |
| 3.4 本章小结 | 第52-54页 |
| 第4章 交联后固定化β-内酰胺酶MNPs在发酵废液中对青霉素G降解的考察 | 第54-64页 |
| 4.1 实验材料及仪器 | 第54-55页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第54页 |
| 4.1.2 实验仪器 | 第54-55页 |
| 4.2 实验方法 | 第55-57页 |
| 4.2.1 模拟废水中β-内酰胺酶的活力测定 | 第55-56页 |
| 4.2.2 模拟废液的最适降解条件测定 | 第56页 |
| 4.2.3 固定化酶在模拟废液中的重复性 | 第56-57页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第57-62页 |
| 4.3.1 模拟废水的最适降解条件 | 第57-59页 |
| 4.3.2 固定化酶在模拟废液中的重复性 | 第59-62页 |
| 4.4 本章小结 | 第62-64页 |
| 第5章 结论与展望 | 第64-66页 |
| 5.1 结论 | 第64-65页 |
| 5.2 展望 | 第65-66页 |
| 参考文献 | 第66-74页 |
| 发表论文及参加科研情况说明 | 第74-76页 |
| 致谢 | 第76页 |
