| 摘要 | 第8-11页 |
| ABSTRACT | 第11-13页 |
| 部分缩写的中英文对照 | 第14-16页 |
| 引言 | 第16-17页 |
| 第一章 热应激与热休克蛋白 | 第17-39页 |
| 1 应激 | 第17-21页 |
| 1.1 应激的概念 | 第17-18页 |
| 1.2 应激的分类 | 第18页 |
| 1.3 环境应激 | 第18-19页 |
| 1.4 热应激与细胞应激反应 | 第19-20页 |
| 1.5 热应激与疾病 | 第20-21页 |
| 2 热休克蛋白 | 第21-24页 |
| 2.1 热休克蛋白的发现 | 第21-22页 |
| 2.2 HSPs的命名与分类 | 第22页 |
| 2.3 HSPs的作用 | 第22-24页 |
| 3 HSPs的表达与调控 | 第24-26页 |
| 3.1 热休克转录因子(Heat Shock factor, HSF) | 第24-25页 |
| 3.2 HSF的类别与功能 | 第25页 |
| 3.3 HSF的结构 | 第25页 |
| 3.4 应激状态下HSF的活化过程 | 第25-26页 |
| 4 小分子热休克蛋白研究进展 | 第26-31页 |
| 4.1 小分子热休克蛋白的分类 | 第26页 |
| 4.2 小分子热休克蛋白基因的结构特征 | 第26-27页 |
| 4.3 sHSPs的表达与分布 | 第27-28页 |
| 4.4 Hsp27和αB-Crystallin的功能 | 第28-31页 |
| 参考文献 | 第31-39页 |
| 第二章 大鼠心肌细胞及鼠源H_9C_2心肌细胞在热应激环境下的应激性病理损伤比较研究 | 第39-51页 |
| 1 材料和方法 | 第41-43页 |
| 1.1 试验设计 | 第41-42页 |
| 1.2 试验材料 | 第42页 |
| 1.3 试验方法 | 第42-43页 |
| 2 结果 | 第43-48页 |
| 2.1 受试大鼠热应激前后的临床表现 | 第43-44页 |
| 2.2 热应激前后受试大鼠心肌细胞的病理组织学变化 | 第44-45页 |
| 2.3 鼠原H_9C_2心肌细胞在热应激处理前后的细胞病理学变化 | 第45-46页 |
| 2.4 热应激处理后体内、外大鼠心肌细胞损伤特异性酶的变化 | 第46-48页 |
| 3 讨论 | 第48-51页 |
| 第三章 热应激状态下体内外大鼠心肌细胞中αB-Crystallin的定位表达与应激性病理损伤研究 | 第51-65页 |
| 1 材料和方法 | 第53-56页 |
| 1.1 试验材料 | 第53页 |
| 1.2 试验方法 | 第53-56页 |
| 1.3 统计分析 | 第56页 |
| 2 结果 | 第56-61页 |
| 2.1 热应激处理后体内外大鼠心肌细胞中αB-Crystallin的定位与分布 | 第56-61页 |
| 2.1.1 热应激处理前后αB-Crystallin在大鼠心肌细胞中的定位 | 第56-58页 |
| 2.1.2 热应激处理前后αB-Crystallin在鼠原H_9C_2心肌细胞中的定位 | 第58页 |
| 2.1.3 热应激处理前后SD大鼠心脏组织中αB-Crystallin的半定量检测结果 | 第58-60页 |
| 2.1.4 热应激处理前后鼠原H_9C_2心肌细胞中αB-Crystallin的半定量检测结果 | 第60-61页 |
| 3 讨论 | 第61-65页 |
| 第四章 热应激状态下体内外心肌细胞中Hsp27和αB-Crystallin及其相应mRNA的表达规律 | 第65-79页 |
| 1 材料与方法 | 第67-71页 |
| 1.1 主要仪器设备 | 第67页 |
| 1.2 主要试剂 | 第67页 |
| 1.3 试验方法 | 第67-71页 |
| 1.4 数据分析 | 第71页 |
| 2 结果 | 第71-76页 |
| 2.1 热应激状态下大鼠心肌细胞中Hsp27和αB-Crystallin蛋白表达规律 | 第71-72页 |
| 2.2 热应激状态下鼠原H_9C_2心肌细胞中Hsp27和αB-Crystallin蛋白表达规律 | 第72页 |
| 2.3 热应激大鼠心肌细胞中hsp27 mRNA和αB-crystallin mRNA的转录变化 | 第72-73页 |
| 2.4 热应激鼠原H_9C_2心肌细胞中hsp27和αB-crystallin mRNA的转录变化 | 第73-74页 |
| 2.5 大鼠心肌细胞中Hsp27和αB-Crystallin表达变化的相关性 | 第74-76页 |
| 3 讨论 | 第76-79页 |
| 第五章 热应激状态下Hsp27、αB-Crystallin及其mRNA在原代培养大鼠心肌细胞中的表达及心肌保护作用研究 | 第79-95页 |
| 1 材料与方法 | 第80-85页 |
| 1.1 试验材料 | 第80-81页 |
| 1.2 试验方法 | 第81-85页 |
| 1.3 数据分析 | 第85页 |
| 2 结果 | 第85-92页 |
| 2.1 心肌损伤相关性酶的检测 | 第85-87页 |
| 2.2 不同时间热应激后大鼠原代心肌细胞的应激性病理损伤 | 第87-88页 |
| 2.3 Hsp27和αB-Crystallin在原代心肌细胞中的定位 | 第88-91页 |
| 2.4 热应激状态下Hsp27和αB-Crystallin在心肌细胞中蛋白表达量的改变 | 第91页 |
| 2.5 热应激状态下大鼠原代细胞中hsp27和αB-crystallin mRNA转录水平 | 第91-92页 |
| 4 讨论 | 第92-95页 |
| 第六章 热应激状态下原代大鼠心肌细胞中热休克蛋白(HSPs)与热休克转录因子(HSF1)相关性研究 | 第95-107页 |
| 1 材料与方法 | 第96-100页 |
| 1.1 试验材料 | 第96-97页 |
| 1.2 试验方法 | 第97-100页 |
| 2 结果 | 第100-105页 |
| 2.1 热应激状态下Hsps和Hsf-1的表达 | 第100-101页 |
| 2.2 热应激状态下Hsf-1 mRNA和hsps mRNA在原代大鼠心肌细胞中的转录水平 | 第101-102页 |
| 2.3 热应激大鼠心肌细胞中Hsf-1和Hsps的相关性分析 | 第102-104页 |
| 2.4 大鼠组织细胞中其他Hsf与Hsps关系 | 第104-105页 |
| 3 讨论 | 第105-107页 |
| 参考文献 | 第107-115页 |
| 全文总结 | 第115-117页 |
| 创新点 | 第117-119页 |
| 主要试剂配制 | 第119-120页 |
| 攻读博士期间发表文章 | 第120-121页 |
| 致谢 | 第121页 |
