| 摘要 | 第8-9页 |
| Abstract | 第9页 |
| 1. 前言 | 第10-20页 |
| 1.1 跨膜蛋白 | 第10-12页 |
| 1.1.1 跨膜蛋白的分类 | 第10-12页 |
| 1.1.2 跨膜蛋白的结构 | 第12页 |
| 1.1.3 跨膜蛋白的稳定性 | 第12页 |
| 1.2 蛋白质糖基化修饰 | 第12-14页 |
| 1.2.1 糖蛋白与蛋白质的糖基化 | 第12-13页 |
| 1.2.2 蛋白质糖基化的分类 | 第13-14页 |
| 1.3 EGFR相关信号通路 | 第14-20页 |
| 1.3.1 EGFR概述 | 第14-17页 |
| 1.3.2 EGFR与STAT3 | 第17-18页 |
| 1.3.3 EGFR与ERK1/2 | 第18-20页 |
| 2. 材料与方法 | 第20-49页 |
| 2.1 常用的实验材料 | 第20-25页 |
| 2.1.1 酶 | 第20页 |
| 2.1.2 实验药品 | 第20-22页 |
| 2.1.3 抗体 | 第22-23页 |
| 2.1.4 材料及仪器 | 第23-24页 |
| 2.1.5 质粒 | 第24页 |
| 2.1.6 菌株 | 第24-25页 |
| 2.1.7 细胞株 | 第25页 |
| 2.2 实验方法 | 第25-43页 |
| 2.2.1 分子克隆实验 | 第25-31页 |
| 2.2.2 蛋白质实验相关 | 第31-36页 |
| 2.2.3 细胞实验相关方法 | 第36-42页 |
| 2.2.4 动物实验相关方法 | 第42-43页 |
| 2.3 实验试剂配方 | 第43-49页 |
| 3. 结果与分析 | 第49-67页 |
| 3.1 Ms9定位于细胞生物膜结构 | 第49-50页 |
| 3.2 Ms9的糖基化分析 | 第50-54页 |
| 3.3 Ms9可以被分泌到细胞外 | 第54-55页 |
| 3.4 细胞中Ms9可以抑制EGFR相关通路蛋白STAT3和ERK1/2的活性 | 第55-61页 |
| 3.5 Ms9可以和TGFβR1、TLR4甚至自身相互结合 | 第61-62页 |
| 3.6 Ms9多克隆抗体的初级制备 | 第62-67页 |
| 4. 讨论与展望 | 第67-70页 |
| 参考文献 | 第70-76页 |
| 致谢 | 第76页 |