| 摘要 | 第5-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 第一篇 通过使用MBP标签高水平原核表达纯化死亡结构域家族蛋白 | 第11-31页 |
| 第一章 绪论 | 第11-16页 |
| 1.1 重组蛋白简介 | 第11-14页 |
| 1.2 死亡结构域家族蛋白概述 | 第14-16页 |
| 第二章 实验材料、设备和方法 | 第16-24页 |
| 2.1 实验材料和设备仪器 | 第16-17页 |
| 2.1.1 实验常用菌株和载体 | 第16页 |
| 2.1.2 实验试剂 | 第16页 |
| 2.1.3 仪器设备 | 第16-17页 |
| 2.2 实验方法 | 第17-24页 |
| 2.2.1 目的基因的重组表达载体的构建 | 第17-20页 |
| 2.2.2 融合蛋白的表达 | 第20-21页 |
| 2.2.3 融合蛋白的纯化 | 第21-22页 |
| 2.2.4 融合蛋白晶体筛选与优化 | 第22-24页 |
| 第三章 结果与分析 | 第24-31页 |
| 3.1 表达载体的设计 | 第24-26页 |
| 3.2 死亡结构域家族蛋白的表达与纯化 | 第26-29页 |
| 3.3 死亡结构域家族蛋白的初步晶体学研究 | 第29-30页 |
| 3.4 课题总结 | 第30-31页 |
| 第二篇 炎症小体NLRP1与ASC的结构生物学研究 | 第31-70页 |
| 第四章 绪论 | 第31-46页 |
| 4.1 炎症概述 | 第31-32页 |
| 4.2 NLRs简介 | 第32-41页 |
| 4.2.1 NLRP1炎症小体 | 第34-41页 |
| 4.3 NLRP1与自身免疫性疾病 | 第41-44页 |
| 4.3.1 MSPC、FKLC和NLRP1 | 第42-44页 |
| 4.4 研究方案及意义 | 第44-46页 |
| 第五章 实验材料和方法 | 第46-50页 |
| 5.1 实验材料 | 第46页 |
| 5.2 实验方法 | 第46-50页 |
| 5.2.1 目的基因的扩增 | 第46页 |
| 5.2.2 融合蛋白的表达与纯化 | 第46-47页 |
| 5.2.3 融合蛋白晶体筛选与优化、收集数据及解析结构 | 第47-48页 |
| 5.2.4 酵母双杂交实验 | 第48-50页 |
| 第六章 结果与分析 | 第50-70页 |
| 6.1 hNLRP1与hASC的表达纯化 | 第50-57页 |
| 6.1.1 融合蛋白小规模表达 | 第50-51页 |
| 6.1.2 融合蛋白大规模表达及纯化 | 第51-57页 |
| 6.2 hNLRP1与hASC结构基础的初步晶体学研究 | 第57-65页 |
| 6.2.1 晶体试剂盒筛选 | 第57-61页 |
| 6.2.2 MBP-hASC-CARD晶体衍射数据处理 | 第61页 |
| 6.2.3 MBP-hASC-CARD晶体结构解析与分析 | 第61-63页 |
| 6.2.4 不同CARD蛋白间序列和结构的对比 | 第63-65页 |
| 6.3 验证hNLRP1与hASC之间的相互作用 | 第65-68页 |
| 6.3.1 分子筛验证相互作用 | 第65-67页 |
| 6.3.2 酵母双杂交实验 | 第67-68页 |
| 6.4 课题总结和展望 | 第68-70页 |
| 参考文献 | 第70-78页 |
| 致谢 | 第78-79页 |
| 在校期间发表的学术论文 | 第79页 |
