| 缩略词表 | 第4-5页 |
| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6页 |
| 第一章 前言 | 第9-23页 |
| 1.1 溶菌酶的发现史 | 第9页 |
| 1.2 溶菌酶分类及特点 | 第9-11页 |
| 1.2.1 c型溶菌酶 | 第9-10页 |
| 1.2.2 g型溶菌酶 | 第10页 |
| 1.2.3 i型溶菌酶 | 第10页 |
| 1.2.4 植物溶菌酶 | 第10页 |
| 1.2.5 微生物溶菌酶 | 第10-11页 |
| 1.2.6 噬菌体溶菌酶 | 第11页 |
| 1.3 溶菌酶作用机制 | 第11-12页 |
| 1.4 溶菌酶的提取方法 | 第12-15页 |
| 1.4.1 亲和层析法 | 第12-13页 |
| 1.4.2 离子交换层析法 | 第13页 |
| 1.4.3 结晶法 | 第13-14页 |
| 1.4.4 超滤法 | 第14页 |
| 1.4.5 反胶团萃取法 | 第14页 |
| 1.4.6 双水相萃取法 | 第14页 |
| 1.4.7 膜色谱法 | 第14-15页 |
| 1.5 溶菌酶的应用 | 第15-19页 |
| 1.5.1 溶菌酶在医药中的应用 | 第15-16页 |
| 1.5.2 溶菌酶在食品工业中的应用 | 第16-18页 |
| 1.5.3 溶菌酶在农业中的应用 | 第18页 |
| 1.5.4 溶菌酶在环境工程中的应用 | 第18-19页 |
| 1.5.5 溶菌酶在生物工程中的应用 | 第19页 |
| 1.6 i型溶菌酶的研究进展 | 第19-20页 |
| 1.7 溶菌酶的展望与问题 | 第20-21页 |
| 1.8 课题研究内容、目的、意义及技术路线 | 第21-23页 |
| 1.8.1 研究内容 | 第21页 |
| 1.8.2 研究目的和意义 | 第21-22页 |
| 1.8.3 技术路线 | 第22-23页 |
| 第二章 材料与方法 | 第23-36页 |
| 2.1 工程菌的活化与发酵 | 第23-25页 |
| 2.1.1 材料与试剂 | 第23-24页 |
| 2.1.2 方法与步骤 | 第24-25页 |
| 2.2 重组海参溶菌酶C端多肽的纯化与验证 | 第25-31页 |
| 2.2.1 材料与试剂 | 第25-28页 |
| 2.2.2 方法与步骤 | 第28-31页 |
| 2.3 重组海参溶菌酶C端多肽的体外抑菌活性研究 | 第31-33页 |
| 2.3.1 材料与试剂 | 第31-32页 |
| 2.3.2 方法与步骤 | 第32-33页 |
| 2.4 重组海参溶菌酶C端多肽的异构肽酶活性研究 | 第33-36页 |
| 2.4.1 材料与试剂 | 第33-34页 |
| 2.4.2 方法与步骤 | 第34-36页 |
| 第三章 结果与分析 | 第36-45页 |
| 3.1 重组海参溶菌酶C端多肽的纯化与验证 | 第36-39页 |
| 3.1.1 重组多肽在工程菌中的诱导表达与亲和纯化 | 第36-37页 |
| 3.1.2 纯化多肽的收率测定 | 第37页 |
| 3.1.3 肠激酶酶切重组多肽及验证 | 第37-39页 |
| 3.2 重组海参溶菌酶C端多肽的体外抑菌活性研究 | 第39-42页 |
| 3.2.1 重组多肽的抑菌试验 | 第39-41页 |
| 3.2.2 重组多肽最小抑菌浓度(MIC)的测定 | 第41-42页 |
| 3.3 重组海参溶菌酶C端多肽的异构肽酶活性研究 | 第42-45页 |
| 3.3.1 异构肽酶活性最适条件的测定 | 第42页 |
| 3.3.2 异构肽酶酶反应动力学研究 | 第42-45页 |
| 第四章 结论 | 第45-46页 |
| 参考文献 | 第46-53页 |
| 致谢 | 第53-54页 |
| 附录 工程菌核酸序列及氨基酸序列 | 第54页 |