| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-9页 |
| 缩略语表(Abbreviation) | 第10-11页 |
| 1 文献综述 | 第11-24页 |
| 1.1 补体系统 | 第11-19页 |
| 1.1.1 补体系统的概述 | 第11-12页 |
| 1.1.2 补体的激活 | 第12-16页 |
| 1.1.3 补体的调节 | 第16-19页 |
| 1.1.3.1 FH家族 | 第16-18页 |
| 1.1.3.2 膜结合调节蛋白 | 第18页 |
| 1.1.3.3 其它液态调节蛋白 | 第18-19页 |
| 1.2 病原微生物(病毒、细菌、寄生虫)的补体逃逸 | 第19-21页 |
| 1.3 猪链球菌概述 | 第21-23页 |
| 1.3.1 猪链球菌病原学 | 第21-22页 |
| 1.3.2 猪链球菌流行病学 | 第22-23页 |
| 1.3.3 猪链球菌的危害 | 第23页 |
| 1.4 猪链球菌2型表面蛋白SntA | 第23-24页 |
| 2. 研究目的与意义 | 第24-25页 |
| 3 材料与方法 | 第25-40页 |
| 3.1 材料 | 第25-29页 |
| 3.1.1 引物设计与合成 | 第25页 |
| 3.1.2 菌株与质粒 | 第25-26页 |
| 3.1.3 主要试剂 | 第26页 |
| 3.1.4 培养基、抗生素及其他试剂的配制 | 第26-29页 |
| 3.2 方法 | 第29-40页 |
| 3.2.1 RNA的提取 | 第29-33页 |
| 3.2.1.2 猪cDNA的获得 | 第29-30页 |
| 3.2.1.3 猪c1qA基因的获得及质粒pQE32的制备 | 第30-31页 |
| 3.2.1.4 酶切与回收 | 第31-32页 |
| 3.2.1.5 连接及转化 | 第32页 |
| 3.2.1.6 重组质粒的酶切鉴定及测序验证 | 第32-33页 |
| 3.2.2 蛋白质的表达与纯化 | 第33-35页 |
| 3.2.3 BCA法测蛋白浓度 | 第35-36页 |
| 3.2.4 SntA对IgG-C1qA结合的影响 | 第36页 |
| 3.2.5 抗原-抗体复合物的制备 | 第36-37页 |
| 3.2.6 SntA对C1q-抗原抗体复合物互作的影响 | 第37-38页 |
| 3.2.7 SntA对C3沉积的影响 | 第38-39页 |
| 3.2.8 Heme在SntA抑制补体经典激活途径中的作用 | 第39-40页 |
| 4 结果与分析 | 第40-50页 |
| 4.1 猪C1qA基因的RT-PCR扩增 | 第40-41页 |
| 4.2 猪C1qA基因的克隆与序列分析 | 第41-44页 |
| 4.3 SntA和C1qA的表达及纯化 | 第44-45页 |
| 4.4 SntA与猪IgG竞争性结合C1qA | 第45-46页 |
| 4.5 抗原抗体复合物的制备 | 第46-47页 |
| 4.6 SntA抑制C1q与抗原抗体复合物的结合 | 第47-48页 |
| 4.7 SntA抑制C3的生成 | 第48页 |
| 4.8 Heme不直接介导SntA抑制补体经典激活途径 | 第48-50页 |
| 5 讨论 | 第50-54页 |
| 5.1 SntA竞争性结合C1qA | 第50-51页 |
| 5.2 SntA抑制C1qA结合到抗原抗体复合物 | 第51页 |
| 5.3 补体经典途径激活过程中的问题 | 第51-52页 |
| 5.4 Heme在补体经典途径中的作用 | 第52-54页 |
| 结论 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-63页 |
| 致谢 | 第63页 |
