| 摘要 | 第1-9页 |
| Abstract | 第9-11页 |
| 前言 | 第11-16页 |
| 第一部分：雌激素受体α的研究背景 | 第11-14页 |
| 1. 雌激素受体α的结构与功能 | 第11-12页 |
| 2. 雌激素受体α的调控 | 第12-13页 |
| 3. 雌激素受体α的磷酸化调控 | 第13-14页 |
| 第二部分：c-Abl的研究背景 | 第14-15页 |
| 1. c-Abl酪氨酸激酶的结构与功能 | 第14-15页 |
| 2. c-Abl酪氨酸激酶对转录因子的调控 | 第15页 |
| 第三部分：c-Abl调节雌激素受体α转录活性的研究目的、方法与意义 | 第15-16页 |
| 材料与方法 | 第16-23页 |
| 1. 菌株、细胞株及质粒 | 第16页 |
| 2. 分子生物学工具酶 | 第16页 |
| 3. 载体构建、引物合成及测序 | 第16-17页 |
| 4. 谷胱甘肽S转移酶（glutathion S-transferase, GST）融合蛋白的制备 | 第17-18页 |
| 5. 转染质粒的制备 | 第18页 |
| 6. 细胞培养与转染 | 第18-19页 |
| 7. 免疫沉淀（Immunoprecipitation, IP）与免疫印迹（Immunoblot, IB） | 第19-20页 |
| 8. 体外结合实验与Far Western实验 | 第20-21页 |
| 9. 细胞中总RNA的提取及RT-PCR | 第21-22页 |
| 10. 荧光素酶活性检测 | 第22页 |
| 11. 其它 | 第22-23页 |
| 结果 | 第23-36页 |
| 1. 雌激素受体α重组质粒Flag-ERα的构建 | 第23页 |
| 2. c-Abl与雌激素受体ERα之间存在相互作用 | 第23-28页 |
| ·c-Abl与ERα在细胞内形成复合物 | 第24-25页 |
| ·c-Abl与ERα之间直接相互作用 | 第25-26页 |
| ·c-Abl与ERα相互作用的结构域 | 第26-28页 |
| 3. ERα可被c-Abl磷酸化 | 第28-31页 |
| ·ERα可被c-Abl磷酸化 | 第28-29页 |
| ·ERα磷酸化位点的确定 | 第29-31页 |
| 4. c-Abl影响雌激素受体ERα的稳定性 | 第31-32页 |
| ·c-Abl影响ERα的稳定性 | 第31页 |
| ·c-Abl影响ERα的稳定性依赖于其激酶活性 | 第31-32页 |
| 5. c-Abl调节雌激素受体ERα的转录激活活性 | 第32-36页 |
| ·c-Abl能提高ERα的转录活性 | 第32-34页 |
| ·c-Abl提高ERα转录活性依赖于c-Abl对ERα酪氨酸磷酸化 | 第34-36页 |
| 讨论 | 第36-40页 |
| 1. c-Abl非受体酪氨酸激酶与核转录因子ERα之间的相互作用 | 第36-37页 |
| 2. c-abl通过磷酸化调节ERα的稳定性 | 第37-38页 |
| 3. c-abl通过磷酸化调节ERα的转录活性 | 第38-40页 |
| 结论 | 第40-41页 |
| 参考文献 | 第41-46页 |
| 缩略词表 | 第46-47页 |
| 致谢 | 第47-49页 |
| 硕士期间发表的论文综述 | 第49-50页 |
| 论文综述 | 第50-65页 |
