| 中文摘要 | 第1-7页 |
| 1 文献综述 | 第7-23页 |
| ·大豆异黄酮的来源、组成和结构 | 第7-9页 |
| ·大豆异黄酮的吸收与代谢 | 第9-10页 |
| ·大豆异黄酮的性质 | 第10-11页 |
| ·显色 | 第10页 |
| ·旋光性 | 第10页 |
| ·溶解性 | 第10页 |
| ·酸碱性 | 第10页 |
| ·还原性 | 第10-11页 |
| ·大豆异黄酮的生理作用 | 第11-14页 |
| ·抗肿瘤作用 | 第11-12页 |
| ·心血管的防护作用 | 第12页 |
| ·预防骨质疏松作用 | 第12-13页 |
| ·弱雌激素和抗雌激素作用 | 第13页 |
| ·抗菌消炎作用 | 第13-14页 |
| ·提高机体免疫力作用 | 第14页 |
| ·酶学研究的基本方法 | 第14-21页 |
| ·酶的分类 | 第14-15页 |
| ·β-葡萄糖苷酶 | 第15-16页 |
| ·酶蛋白分离纯化的基本方法 | 第16-21页 |
| ·酶蛋白分离纯化操作步骤 | 第16-17页 |
| ·酶分离纯化过程中常用的技术及其基本原理 | 第17-20页 |
| ·酶分离纯化过程中常用的分析方法 | 第20-21页 |
| ·改变大豆异黄酮糖基提高其活性的研究进展 | 第21-23页 |
| ·大豆异黄酮甙的糖链与其生物活性的关系 | 第21页 |
| ·改变大豆异黄酮糖基提高其生物活性的研究进展 | 第21-22页 |
| ·微生物酶水解大豆异黄酮的意义 | 第22-23页 |
| 2 材料与方法 | 第23-32页 |
| ·材料与仪器 | 第23-25页 |
| ·实验方法 | 第25-32页 |
| ·粗酶液的获得 | 第25-26页 |
| ·酶活力测定方法 | 第26页 |
| ·硫酸铵分级沉淀 | 第26-27页 |
| ·DEAE-Cellocuse DE-52离子交换层析 | 第27页 |
| ·装柱 | 第27页 |
| ·DE-52柱预处理 | 第27页 |
| ·梯度洗脱 | 第27页 |
| ·提纯酶液的制备 | 第27页 |
| ·提纯酶的性质研究 | 第27-30页 |
| ·酶蛋白纯度测定方法 | 第27-29页 |
| ·提纯酶对不同底物水解方法的测定 | 第29-30页 |
| ·酶解反应条件的测定 | 第30-32页 |
| ·酶反应底物浓度的确定 | 第30页 |
| ·酶催化反应最适温度的测定 | 第30-31页 |
| ·酶温度稳定性的测定 | 第31页 |
| ·酶催化最适pH的测定 | 第31页 |
| ·酶pH稳定性的测定 | 第31页 |
| ·金属离子对酶活力影响的测定 | 第31页 |
| ·酶分子量的测定 | 第31页 |
| ·等电点(pI)的测定 | 第31-32页 |
| ·建立米氏方程的方法 | 第32页 |
| ·酶解产物的测定与分离 | 第32页 |
| ·酶解产物的测定：HPLC法 | 第32页 |
| ·酶解产物的分离方法：采用硅胶柱分离法 | 第32页 |
| 3 结果与讨论 | 第32-49页 |
| ·大豆异黄酮糖苷水解酶的分离纯化 | 第32-36页 |
| ·无机盐种类的确定 | 第33页 |
| ·最佳硫酸铵饱和度的选择 | 第33-34页 |
| ·DEAE-Cellocuse DE-52离子交换层析分离纯化混合酶 | 第34-36页 |
| ·大豆异黄酮糖苷水解酶的性质 | 第36-45页 |
| ·提纯酶对不同底物的水解结果 | 第36页 |
| ·纯酶分子量的测定 | 第36-38页 |
| ·酶解反应底物浓度的确定 | 第38页 |
| ·酶反应最适温度 | 第38-39页 |
| ·提纯酶的温度稳定性 | 第39-40页 |
| ·酶反应最适pH | 第40-41页 |
| ·pH稳定性 | 第41-42页 |
| ·金属离子对酶活力的影响 | 第42-43页 |
| ·大豆异黄酮糖基水解酶等电点的测定 | 第43页 |
| ·大豆异黄酮糖基水解酶催化反应动力学方程 | 第43-45页 |
| ·酶法大量制备大豆异黄酮甙元 | 第45-49页 |
| ·大豆异黄酮的酶法水解 | 第45-48页 |
| ·酶解产物的分离纯化 | 第48-49页 |
| 4 结论与展望 | 第49-51页 |
| ·研究结论 | 第49页 |
| ·研究的创新点 | 第49-50页 |
| ·本研究有待深入的内容 | 第50页 |
| ·展望 | 第50-51页 |
| Abstract | 第51-52页 |
| 参考文献 | 第52-57页 |
| 致谢 | 第57-58页 |
| 学位论文独创性声明 | 第58页 |
| 学位论文版权的使用授权书 | 第58页 |