| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 综述 | 第12-40页 |
| 1.1 冷冻凝胶及其特点简介 | 第12-21页 |
| 1.1.1 冷冻凝胶形成原理及性质 | 第12-16页 |
| 1.1.2 冷冻凝胶的复合材料和混合材料的类型 | 第16-17页 |
| 1.1.3 冷冻凝胶的结构和吸附特性 | 第17-21页 |
| 1.2 冷冻凝胶的制备方法 | 第21-22页 |
| 1.2.1 冷冻干燥法 | 第21页 |
| 1.2.2 冷冻凝聚法 | 第21-22页 |
| 1.2.3 气体发泡法 | 第22页 |
| 1.2.4 紫外线照射法 | 第22页 |
| 1.3 冷冻凝胶的应用 | 第22-28页 |
| 1.3.1 冷冻凝胶用于生物分子的载体 | 第22-24页 |
| 1.3.2 冷冻凝胶用于细胞的色谱分离 | 第24-26页 |
| 1.3.3 冷冻凝胶用作分子印迹基质 | 第26-28页 |
| 1.4 论文思路 | 第28页 |
| 参考文献 | 第28-40页 |
| 第二章 三维冷冻凝胶用于蛋白质与小分子的分离 | 第40-60页 |
| 2.1 前言 | 第40-42页 |
| 2.2 实验部分 | 第42-46页 |
| 2.2.1 试剂和仪器 | 第42页 |
| 2.2.2 冰胶(pDC/GO-DE)的合成 | 第42-43页 |
| 2.2.3 新型冷冻凝胶萃取不同的蛋白质 | 第43页 |
| 2.2.4 冷冻凝胶pDC/GO-DE动态萃取小分子物质 | 第43-44页 |
| 2.2.5 冷冻凝胶pDC/GO-DE动态竞争萃取蛋白质和小分子物质 | 第44页 |
| 2.2.6 实际样品中蛋白质和小分子物质的分离 | 第44-45页 |
| 2.2.7 LC/MS/MS分析条件 | 第45-46页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第46-56页 |
| 2.3.1 材料的表征 | 第46-48页 |
| 2.3.2 新型冷冻凝胶制备条件的优化 | 第48-50页 |
| 2.3.3 新型冷冻凝胶萃取蛋白质的性能 | 第50-51页 |
| 2.3.4 新型冷冻凝胶萃取小分子物质的性能 | 第51-52页 |
| 2.3.5 冷冻凝胶pDC/GO-DE竞争萃取蛋白质和小分子物质的性能考察 | 第52-53页 |
| 2.3.6 实际样品 | 第53-56页 |
| 2.4 结论 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-60页 |
| 第三章 三维多孔冷冻凝胶复合吸附剂的制备及其对核苷的富集 | 第60-86页 |
| 3.1 前言 | 第60-61页 |
| 第一节 乙烯基苯硼酸为第二单体的冷冻凝胶制备及评价 | 第61-71页 |
| 3.2 实验部分 | 第61-64页 |
| 3.2.1 试剂与仪器 | 第61-62页 |
| 3.2.2 苯硼酸功能化的复合水凝胶材料的制备 | 第62-63页 |
| 3.2.3 pMHB吸附条件研究 | 第63页 |
| 3.2.4 pMHB吸附性能研究 | 第63-64页 |
| 3.2.5 pMHB吸附血清中的核苷 | 第64页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第64-70页 |
| 3.3.1 材料合成条件的优化 | 第64-65页 |
| 3.3.2 合成材料的表征 | 第65-66页 |
| 3.3.3 合成材料的吸附条件 | 第66-67页 |
| 3.3.4 合成材料pMHB的吸附性能考察 | 第67-69页 |
| 3.3.5 方法考察与实际应用 | 第69-70页 |
| 3.4 结论 | 第70-71页 |
| 第二节 有机无机杂化凝胶的制备及评价 | 第71-81页 |
| 3.5 实验部分 | 第71-73页 |
| 3.5.1 试剂与仪器 | 第71页 |
| 3.5.2 有机-无机复合材料(PMSiNBC)的制备 | 第71-72页 |
| 3.5.3 萃取及解吸过程 | 第72-73页 |
| 3.5.4 实际样品处理 | 第73页 |
| 3.6 结果与讨论 | 第73-80页 |
| 3.6.1 材料表征 | 第73-76页 |
| 3.6.2 优化冷冻凝胶复合材料的制备条件 | 第76-77页 |
| 3.6.3 SPE条件的优化 | 第77-78页 |
| 3.6.4 实际样品分析 | 第78-80页 |
| 3.7 结论 | 第80-81页 |
| 参考文献 | 第81-86页 |
| 第四章 基于冷冻凝胶复合材料的酶反应器制备及其应用 | 第86-102页 |
| 4.1 前言 | 第86-87页 |
| 4.2 实验部分 | 第87-91页 |
| 4.2.1 试剂与仪器 | 第87-88页 |
| 4.2.2 冷冻凝胶复合物(pDM/p/Au)的制备 | 第88-89页 |
| 4.2.3 胰蛋白酶的固定 | 第89页 |
| 4.2.4 固定化胰蛋白酶的催化性能 | 第89-91页 |
| 4.2.5 固定化胰蛋白酶消化BSA | 第91页 |
| 4.3 结果和讨论 | 第91-97页 |
| 4.3.1 表征 | 第91-94页 |
| 4.3.2 胰蛋白酶的固定条件 | 第94-95页 |
| 4.3.3 固定化胰蛋白酶的催化活性 | 第95-96页 |
| 4.3.4 动力学参数的测定 | 第96-97页 |
| 4.3.5 消化BSA | 第97页 |
| 4.4 .结论 | 第97-98页 |
| 参考文献 | 第98-102页 |
| 全文总结与展望 | 第102-103页 |
| 在学期的研究成果 | 第103-104页 |
| 致谢 | 第104页 |
