| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 符号说明 | 第11-12页 |
| 第一章 绪论 | 第12-24页 |
| 1.1 文献综述 | 第12-22页 |
| 1.1.1 纤维素 | 第12-13页 |
| 1.1.2 纤维素酶 | 第13-22页 |
| 1.2 研究课题简介 | 第22-24页 |
| 1.2.1 课题来源 | 第22页 |
| 1.2.2 研究的目的及意义 | 第22-23页 |
| 1.2.3 本文主要工作 | 第23-24页 |
| 第二章 材料与方法 | 第24-41页 |
| 2.1 实验材料 | 第24-28页 |
| 2.1.1 主要药品 | 第24-25页 |
| 2.1.2 主要仪器 | 第25-27页 |
| 2.1.3 主要试剂 | 第27-28页 |
| 2.1.4 培养基 | 第28页 |
| 2.1.5 实验菌株 | 第28页 |
| 2.2 方法测定 | 第28-30页 |
| 2.2.1 蛋白质浓度的测定 | 第28页 |
| 2.2.2 还原糖浓度的测定 | 第28-29页 |
| 2.2.3 纤维素酶活力测定 | 第29-30页 |
| 2.3 康氏木霉内切β-葡聚糖苷酶的分离纯化 | 第30-38页 |
| 2.3.1 康氏木霉粗酶液的制取 | 第30页 |
| 2.3.2 硫酸铵盐析 | 第30-31页 |
| 2.3.3 Sephacryl S-200凝胶过滤层析 | 第31-33页 |
| 2.3.4 DEAE Sepharose FF离子交换层析 | 第33-35页 |
| 2.3.5 Octyl Separose CL-4B疏水层析 | 第35-36页 |
| 2.3.6 SDS-PAGE电泳 | 第36-38页 |
| 2.4 康氏木霉内切β-葡聚糖苷酶的酶学性质研究 | 第38-41页 |
| 2.4.1 内切β-葡聚糖苷酶的最适反应温度 | 第38页 |
| 2.4.2 内切β-葡聚糖苷酶的热稳定性 | 第38页 |
| 2.4.3 内切β-葡聚糖苷酶的最适反应pH | 第38页 |
| 2.4.4 内切β-葡聚糖苷酶的酸碱稳定性 | 第38-39页 |
| 2.4.5 金属离子对内切β-葡聚糖苷酶活性的影响 | 第39页 |
| 2.4.6 内切β-葡聚糖苷酶反应动力学参数的测定 | 第39-40页 |
| 2.4.7 pH对内切β-葡聚糖苷酶活性的影响及动力学模型验证 | 第40-41页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第41-62页 |
| 3.1 康氏木霉内切β-葡聚糖苷酶的分离纯化 | 第41-52页 |
| 3.1.1 葡萄糖含量的标准曲线 | 第41-42页 |
| 3.1.2 盐析曲线的测定 | 第42-43页 |
| 3.1.3 Sephacryl S-200凝胶过滤层析 | 第43-45页 |
| 3.1.4 DEAE Sepharose FF弱阴离子交换层析 | 第45-46页 |
| 3.1.5 Octyl Separose CL-4B疏水层析 | 第46-48页 |
| 3.1.6 SDS-PAGE电泳结果 | 第48-49页 |
| 3.1.7 内切β-葡聚糖酶各步纯化的比活力、纯化倍数及酶活回收率 | 第49-50页 |
| 3.1.8 关于Sephacryl S-200 HR凝胶过滤层析中峰Ⅱ的分离 | 第50-52页 |
| 3.1.9 内切β-葡聚糖苷酶的纯化流程 | 第52页 |
| 3.1.10 小结 | 第52页 |
| 3.2 内切β-葡聚糖苷酶的酶学性质 | 第52-62页 |
| 3.2.1 内切酶的最适反应温度 | 第52-53页 |
| 3.2.2 内切酶的热稳定性 | 第53-54页 |
| 3.2.3 内切酶的最适反应pH | 第54-55页 |
| 3.2.4 内切酶的酸碱稳定性 | 第55-56页 |
| 3.2.5 金属离子对内切酶活力的影响 | 第56-57页 |
| 3.2.6 内切酶的底物动力学性质 | 第57-58页 |
| 3.2.7 pH对内切β-葡聚糖苷酶活性的影响的动力学模型验证 | 第58-61页 |
| 3.2.8 小结 | 第61-62页 |
| 第四章 全文总结与展望 | 第62-63页 |
| 4.1 全文总结 | 第62页 |
| 4.2 展望 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-70页 |
| 致谢 | 第70-71页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文目录 | 第71页 |
